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AMMINOACIDI e PROTEINE, NH3+ è propenso a donare un protone, diventa NH2,…
AMMINOACIDI e PROTEINE
Funzioni di: struttura, catalisi, trasporto, movimento, regolazione, protezione ed ormoni
Amminoacidi
gruppo -COOH e -NH2
sono gruppi acidi e basici che reagiscono tra loro, formano un sale interno, uno zwitterione con carica - su COO e + su NH3
solidi cristallini, punti di fusione alti, solubili in acqua (no in solventi organici)
possiedono uno stereocentro, sono chirali
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Proprietà acido-base
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pI = valore di pH al quale la maggioranza delle molecole dell'amminoacido in soluzione ha carina netta = 0
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Proteine
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Peptide corto polimero;
Oligopeptide da 10 a 20 amminoacidi;
Polipeptide più di 20 amminoacidi;
Proteina più polipeptidi
Strutture
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Struttura secondaria
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si instaurano legami idrogeno tra NH di un legame peptidi di un amminoacido e C-O di un altro amminoacido
Struttura terziaria
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stabilizzata da legami disolfuro, interazioni idrofobiche, legami idrogeno e ponti salini
Struttura quaternaria
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stabilizzata da effetto idrofobico: le catene polipeptidiche si avvolgono in strutture compatte per schermare le porzioni idrofobiche ed esporre quelle idrofile/polari
Legame peptidico
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PLANARE, carattere parziale di doppio legame
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NH3+ è propenso a donare un protone, diventa NH2
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un azoto presenta una coppia di elettroni non condivisa nel sestetto aromatico, ed è responsabile delle proprietà basiche dell'anello imidazolico. la protonazione dell'azoto porta ad un catione stabilizzato per risonanza