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Aminoácidos y proteínas, punto isoeléctrico (pI), CO2 (carboxilación),…
Aminoácidos y proteínas
Propiedades de los aminoácidos
Estructura general
carbono central "carbono (α)"
unido a 4 sustituyentes
grupo carboxilo
grupo amino
H
radical dependiendo del aminoácido
es quiral
puede adquirir 2 conformaciones posibles
"enantiómeros"
imágenes en espejo
D-aminoácidos
grupo amino a la derecha
L-aminoácidos
grupo amino a la izquierda
empleados por las proteínas humanas
Propiedades
anfolito
amino y carboxilo donan o aceptan H⁺
comportamiento de ácido o base
ion bipolar
solución fuertemente ácida
aminoácidos protonados, carga +
se le agrega de forma progresiva NaOH
pH ⇈
aminoácido disocia sus H⁺
aminoácido neutro
se torna + alcalino
aminoácido disocia todos sus H+
carga negativa (-)
Aminoácidos esenciales
Polaridad y carga
Polares positivos (básicos)
arginina
No escencial
forma NO
vasodilatador
óxido nítrico
precursa urea
Niños escencial
lisina
esencial
histonas
empaquetamiento DNA
Histidina
esencial
único aminoácido amortiguador
precursa histamina
mediador proinflamatorio
granulocitos
genera vasodilatación y broncoconstricción
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poseen un segundo grupo NH₃⁺
Polares negativos (ácidos)
poseen un segundo grupo COO-
glutamato
No escencial
neurotransmisor excitador en la corteza
ácido ɣ aminobutírico (
GABA
)
NT inhibidor + importante
CO2 (descarboxilación)
carboxiglutamato
protrombina (proteína coaguladora)
NH3 (desaminación)
α-cetoglutarato
intermediario del ciclo de Krebs
Aspartato
No escencial
NeuroTransmisor excitador
síntesis de
pirimidinas
citosina
uracilo
ARN
timina
NH3 (desaminación)
oxalacetato
Metabolito de encrucijada de CK
GnRH
hipotálamo
FSH
LH
Polares neutros
radical con grupo funcional capaz de interaccionar con H2O
OH
Serina
No escencial
H+ bonds
estructura 2° proteica
Treonina
escencial
SH
cisteína
No escencial
puentes disulfuro (enlace cistina)
enlace covalente
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estabilidad proteínas plasmáticas
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NIÑO SÍ ESCENCIAL
unir metales en sitio activo
Amida
asparagina
No esencial
precursor de aspartato
glutamina
No esencial
precursor de glutamato
NH3
se pierde
Apolares alifáticos
cadenas hidrocarbonadas
Alanina
NH3 (desaminación)
piruvato
Glicina
No escencial
aminoácido más pequeño
carbono NO anomérico
¿?: repite 2 sustituyentes
anillo de porfirina del grupo hemo
transporte de O₂ en la hemoglobina
sales biliares
Purinas
Adenina
bases nitrogenadas
Guanina
NT inhibitorio médula espinal
usar para inhibir mov. motores
Prolina
No escencial
iminoácido
¿?: radical forma un anillo de pirrolidina
cambios de dirección en la proteína
H+ (hidroxilación)
hidroxiprolina
aminoácido clave para colágeno
Metionina
escencial
aminoácido azufrado
no forma puentes disulfuro
¿?: localización del S entre CH3
precursor de la cisteína
Metilación de DNA
Casquete 5' mRNA
Leucina
Isoleucina
Valina
Apolares aromáticos
anillo derivado del benceno
Triptófano
hidroxilación + descarboxilación
serotonina
acetilación
melatonina
Tirosina
No escenciales
OH al final
H+ bonds
puente de hidrógeno
precursa catecolaminas
hidroxilación + descarboxilación
dopamina (DOPA)
hidroxilación
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movimientos finos
placer
epinefrina
norepinefrina
dopamina
Preparan
SNA
SNS lucha-huída
++ Yodo
T3 y T4
Fenilalanina
hidroxilación (fenilalanina hidroxiasa)
fenilcetonuria
de 300 aá, 20 son codificados por nuestro DNA
12 aminoácidos NO esenciales
generar a partir de otros componentes
arginina
histidina
glutamato
aspartato
glutamina
asparagina
serina
cisteína
alanina
prolina
glicina
tirosina
8 esenciales
deben ser obtenidos de la dieta
lisina
treonina
leucina
isoleucina
metionina
valina
triptófano
fenilalanina
aá en una solución pH
⇊ zwitterion
ácido
aá
positivo
migra a cátodo
aá en solución pH
⇈ zwitterion
base
aá
negativo
migra a ánodo
Estructura y función de las proteínas
Proteínas unidas por
enlace peptídico
Características
plano, trans y con un giro restringido
grupo carboxilo de aá
grupo
amida
grupo amino de aá
1 aá: amino libre
amino terminal
último aá: carboxilo libre
Estado nativo
proteína que mantiene conformación específica cumpliendo su función
Nivel de organización
Primaria
Fuerza estabilizadora
enlaces peptídicos
cadena lineal de aminoácidos
Secundaria
α hélice
Fuerza estabilizadora
puentes de H
No intervienen radicales determinantes de estructura
dextrógira
aminoácidos hidrofóbicos pequeños
alanina
amino terminal
positivo
carboxilo terminal
negativo
lámina β
Fuerza estabilizadora
puentes de H
cadenas van en la misma dirección
débiles
cadena antiparalela
fuertes
aá apolares alifáticos
prolina y glicina
giro β
conexión entre α hélices o β láminas
Terciaria
Fuerza estabilizadora
enlaces débiles
hidrofóbicas
electrostáticas
Puentes de H
enlace covalente, 2 cisteínas
puente disulfuro
arreglo tridimensional
motivos supersecundarios
dominios
dedos de Zn, zipper leucina
Cuaternaria
Fuerza estabilizadora
interacción 2 ó + cadenas polipeptídicas
forman subunidades o protómeros
hemoglobinas, anticuerpos
Proteínas relevantes
Albúmina
Función
transporte de ácidos grasos en la sangre
responsable de la presión oncótica (coloidosmótica)
Estrutura
globular
proteína más abundante en plasma
Insulina
Estructura
péptido A y péptido B (unidos mediante puentes disulfuro)
Función
Hemoglobina
Estructura
tetramérica (cuaternaria)
2 subunidades alfa y beta
Función
captación de O₂
4 moleculas
Efecto Bohr
afinidad determinada por pH
Colágena
Estructura
triple hélice levógira
glicina, hidroxilisina, hidroxiprolina
Función
tendones, cartílago, huesos, córnea
fibrosa
Miosina
Estructura
cola y una cabeza región ATPasa
cataliza la escisión de una molécula de ATP
impulsar la interacción con la actina
Función
permitir contracción
Portina
Estructura
barril beta
Función
comunica ambos lados de la membrana para permitir el paso de moléculas
facilitan el transporte de agua
ATPasa Na+ K+
Estructura
2 subunidades beta y 2 alfa
Función
3 Na⁺ hacia el exterior
2 K+ hacia el interior
establecer el voltaje de la membrana
Queratina
Estructura
2 cadenas α dextrógiras
estabilizadas por puentes disulfuro
Función
piel, cabello, uñas
fibrosa
Patologías del mal plegamiento
exponen regiones hidrofóbicas
obligan a adherirse a otras proteínas: "agregados inactivos"
depositan y organizan, formando fibras insolubles de amiloide
falla en los mecanismos de eliminación o la formación excesiva de proteínas mal plegadas
Diabetes mellitus tipo 2
amilina en las células β
Alzheimer
β-amiloide en la matriz extracelular de las neuronas
acumulación de amiloide intracelular favorecido
por la proteína tau
Parkinson
α-sinucleína en neuronas de sustancia negra
masas filamentosa: "cuerpos de Lewy"
proteínas priónicas
encefalopatía espongiforme de Jacob-Creutzfeuld
Funciones generales
Catalisis
enzimas forman rutas metabólicas
Estructura
proteínas fibrosas
a tejidos
Movimiento
proteínas del citoesqueleto
movimiento celular
actina y miocina
contracción muscular
Defensa
citocinas coordinan respuesta inmune
anticuerpos
LB marcan patógenos para su destrucción
Señalización
hormonas proteicas
se unen a receptores de tejido
transmitida por proteínas de señalización.
Transporte
transportadores y canales
proteínas plasmáticas
albúmina
hemoglobina
Respuesta al estrés
citocromo P450
inactivación de toxinas y fármacos
p53
Clasificación proteica
Según los aá
oligopéptidos
3 a 10 aá
proteína
integrada por varias cadenas
polipéptido
más de 10 aá
dipéptidos
tripéptidos
Estructural
Fibrosas
Forman cadenas resistentes y flexibles
aminoácidos hidrofóbicos
queratina y la colágena
Globulares
aminoácidos hidrofóbicos: internamente
aminoácidos hidrofílicos: externamente
hemoglobina, mioglobina, anticuerpos
Intrínsecamente desordenadas
No poseen un patrón de plegamiento
proteínas de señalización celular
asociación con otras biomoléculas
Simples
Constituidas por aá
Conjugadas
unidas a un elemento no proteico
grupo prostético
ej: glucoproteínas, lipoproteínas, hemoproteínas
punto isoeléctrico (pI)
determina el pH donde está
se debe considerar pK
pK1: pH grupo carboxilo libera su H+
pK2: disociación H+ del grupo amino
pKR: muestra la pérdida de H+ del radical
tirosina y cisteína
aminoácidos no cargados, cisteína
pI = (pK1+pK2)/2
aminoácidos positivos
pI= (pKR + pK2)/2
CO2 (carboxilación)
catódo
ánodo
polo positivo
polo negativo
aminoácido
sin carga
zwitterion
