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ENZIMAS - Coggle Diagram
ENZIMAS
CLASSIFICAÇÃO
OXIDURREDUTASES
REAÇÕES DE OXIRREDUÇÂO
TRANSFERÊNCIA DE ELÉTRONS NA MOLÉCULA
TRANSFERASE
TRANSFERIR UM GRUPO QUÍMICO DE UMA MOLÉCULA PARA OUTRA
HIDROLASES
HIDRÓLISE
QUEBRA DE LIGAÇÃO COM PRESENÇA DE ÁGUA
LIASE
CLIVAGEM
QUEBRA ENTRE CARBONO COM CARBONO, COM HIDROGÊNIO OU COM OXIGÊNIO
ISOMERASES
TRANSFERÊNCIA DE GRUPO DENTRO DA MESMA MOLÉCULA
FORMAM ISÔMEROS
FUNÇÃO, CADEIA
LIGASES
FORMAM LIGAÇÕES QUÍMICAS
TRANSLOCASE
ENZIMAS DE MEMBRANA QUE ACELERAM A PASSAGEM DE MOLÉCULAS DE FORA PARA DENTRO OU VICE VERSA
FUNCIONAM COMO POROS TRANSMEMBRANA
RIBOSIMAS
MOLÉCULAS DE RNA QUE TEM FUNÇÃO CATALISADORAS
EXCESSÃO
GRANDE ESPECIFICIDADE PELO SEU SUBSTRATO
REAGENTE
SUBSTRATO INTERAGE COM A ENZIMA
FORMANDO UM
COMPLEXO ENZIMA-SUBSTRATO
MOLÉCULA TRANSITÓRIA
SE SEPARA NA MESMA VELOCIDADE QUE SE FORMA
INSTÁVEL
ESTADO DE TRANSIÇÃO
ONDE O SUBSTRATO ADQUIRE ENERGIA SUFICIENTE PARA FORMAR O PRODUTO
PONTO DE MAIOR ENERGIA EM UMA REAÇÃO CATALIZADA POR ENZIMAS
ATRAVÉS DA QUEBRA DE LIGAÇÕES, FORMAÇÃO DE NOVAS, TRANSFERÊNCIA DE ELÉTRONS, PRÓTONS ETC
PRECISA DE ESPAÇO PRA ISSO
ENCAIXE INDUZIDO
COMPLEMENTAR AO SUBSTRATO E AO ESTADO DE TRANSIÇÃO
COMPLEXO ENZIMA PRODUTO
FORMA PRODUTO
QUE SE DESLOCA DA ENZIMA
SEMPRE NO MESMO LUGAR NA ENZIMA
SÍTIO-ATIVO
MICRO-AMBIENTE ONDE A REAÇÃO ACONTECE
ATRAVÉS DA CADEIA LATERAL
COMPOSIÇÃO DAS CADEIAS
ENERGIA DE ATIVAÇÃO
QUANTIDADE DE ENERGIA NECESSÁRIA PARA O SUBSTRATO SE TRANSFORMAR EM PRODUTO
ENZIMAS DIMINUEM A BARREIRA ENERGÉTICA NECESSÁRIA
PRECISA DE MENOS ENERGIA PARA VIRAR PRODUTO
CHEGA AO ESTADO DE TRANSIÇÃO MAIS RÁPIDO
TIPOS DE REAÇÕES
REVERSÍVEIS
TEM DOIS SENTIDOS
2 TIPOS
IDA E VOLTA COM A MESMA ENZIMA
IDA COM UMA ENZIMA E VOLTA COM OUTRA
IRREVERSÍVEIS
SOMENTE UM SENTIDO
FATORES QUE INTERFEREM NAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS
CONDIÇÕES DO MEIO
PH
ESTIMULA A PROTONAÇÃO OU A DESPROTONAÇÃO DAS CADEIAS LATERAIS DAS ENZIMAS
TEMPERATURA
CONCENTRAÇÕES DE ENZIMAS E SUBSTRATO
A VELOCIDADE DA REAÇÃO É DIRETAMENTE PROPORCIONAL A QUANTIDADE DE ENZIMAS
QUANTO MAIS PRODUTO FORMADO EM UMA UNIDADE DE TEMPO, MAIS RÁPIDO A ENZIMA CONVERTEU SUBSTRATO EM PRODUTO
ENZIMAS ESTÃO TODAS SATURADAS
IDEAL É TER MAIS QUANTIDADE DE SUBSTRATO QUE ENZIMA
A VELOCIDADE É ACELERADA PELA QUANTIDADE DE SUBSTRATO
A VELOCIDADE É MEDIDA PELA QUANTIDADE DE PRODUTO FORMADO
Km
CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO NECESSÁRIA PARA UMA REAÇÃO ENZIMÁTICA ATINGIR METADE DA SUA VELOCIDADE MÁXIMA
QUANTO MAIOR O KM, MENOR A AFINIDADE QUE A ENZIMA TEM PELO SUBSTRATO
QUANTO MENOR, MAIOR A AFINIDADE
INIBIDORES DE ENZIMAS
INIBIDOR COMPETITIVO
MANTÉM A VELOCIDADE MÁXIMA
PRECISA DE MAIS SUBSTRATO PRA ATINGIR Km
Km AUMENTA
COMPETE COM O SUBSTRATO PELO SITIO ATIVO DA ENZIMA
INIBIDOR
NÃO
COMPETITIVO
LIGA AO SÍTIO ALOSTÉRICO
ALTERA A VELOCIDADE MÁXIMA
NÃO TEM RELAÇÃO COM A QUANTIDADE DE SUBSTRATO
DIMINUI A ENERGIA QUE A ENZIMA TRANSFERE PARA O SUBSTRATO
REAÇÃO ACONTECE, MAS DE FORMA MAIS LENTA
Km NÃO É ALTERADO
PROTEÍNAS CATALIZADORAS BIOLÓGICOS
ACELERAM A REAÇÃO DIMINUINDO A ENERGIA DE ATIVAÇÃO
PARA TER FUNÇÃO O GRUPO PROSTÉTICO PRECISA ESTAR PRESENTE NA PROTEÌNA
2 TIPOS DE GRUPOS PROSTÉTICO
COFATOR (INORGÂNICO)
Mg, Ca, Fe
COENZIMA (ORGÂNCIO)
DERIVADAS DE VITAMINAS
NOMENCLATURA
PREFIXO + SUFIXO
QUANDO SÃO ADICIONADAS EM UMA REAÇÃO DE EQUILÍBRIO NÃO SE ALTERA O EQUILÍBRIO POIS NÃO HÁ CONSUMO
ATIVIDADE ENZIMÁTICA EM EXTREMOS DE TEMPERATURA É MÍNIMA