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Enzimas y coenzimas, ATP, cambio conformacional, FAD y NAD, FADH2 Y NADH,…
Enzimas y coenzimas
Cinética enzimática
Ecuación Michaelis Menten
determina velocidad inicial (Vo)
por medio de
[sustrato]
Vmáx
momento en el que todos los
sitios activos
de la
enzima están
ocupados
por
sustrato
enzima saturada
la velocidad ya no se verá incrementada
Constante de Michaelis (Km)
[sustrato] (mol/L)
se alcanza la
mitad
de la Vmax (1/2 Vmax)
relacionada con la constante de disociación
velocidad de S liberado entre la velocidad de unión al S
indica la afinidad de una enzima por el sustrato
Km es ⇈, la afinidad de la E por el S ⇊
Km es ⇊, la afinidad de la E por su S es ⇈
Descripción de variación de la velocidad en la reacción de la [
sustrato
]
Ecuación Lineweaver-Burk
Es la
inversa
(doble recíproco) de la ecuación de
Michaelis
Menten
inversa de la Vmax (1/Vmax)
el punto donde la pendiente cruza el eje de las y
la inversa de Km (-1/Km)
el punto donde la pendiente cruza el eje de las x
Vmáx
significado
enzima saturada
importancia fisiológica
Km
significado
indica la afinidad de una enzima por el sustrato
importancia fisiológica
mecanismos de control enzimáticos
compartamentalización
separación enzimática en diferentes organelos
mejor control sobre ellas
entornos pH específico
ej: proteasa lisosomal
modificación covalente
metilación
acilación
fosforilación
cinasas
⇊ ó ⇈ la actividad de una vía metabólica
desfosforilación
fosfatasas
inducción
⇈ en demanda de función enzimática
favorece la actividad de TF
expresión del gen
represión
"interación proteína-proteína"
proteína moduladora interacciona con sitio activo
induce cambio conformacional
mejora afinidad
reprime la afinidad
ej: calmodulina, proteína G
degradación
enizmas inncesarias
marcadas con ubiquitina
enviadas a proteosoma
alosterismo
enzima suseptible a ser
activada
al interactuar con
modulador alostérico
se unen a una región diferente a la del sitio activo
regulación positiva
cambio de conformación en el sitio activo
enzima ⇈ afinidad por sustrato
Km ⇊
inhibida
regulación negativa
enzima ⇊ afinidad por sustrato
Km ⇈
no siguen la cinética Michaeliana
curva sigmoidea
concentración enzimática
"inhibición por retroalimentación"
acumulación de producto
genera inhibición
activación de zimógenos (proenzima)
escisión proteolítica
se activa
ej: proteasas
(tripsinógeno, quimiotripsinógeno, procarboxipeptidasa y proelastasa)
inactivas en citosol
se expone a pH alcalino
se activa
zimogeno
precursor inactivo de una enzima
isoenzimas
enzima catalizadora de la misma reacción, distinto lugar
Mecanismo de acción
inhibidores competitivos
inhibidores reversibles
ej:
estatinas
inhiben competitivamente
HMG CoA reductasa
bloquean síntesis de Ch
ibuprofeno
estructura muy similar a la de sustrato
sustrato e inhibidor compitiendo por sitio activo
Km se eleva
se revierte incrementando el S
al final se alcanzará la misma Vmax,
Lineweaver y Burk:
se interseca en el eje de las ordenadas
inhibidores no competitivos
inhibidores irreversibles
ej:
alopurinol
inhibe acompetitivamente
xantina oxidasa
no hay ácido úrico
aspirina
inhiben irreversiblemente
ciclooxigenasa (COX)
no hay prostaglandinas
inhibidor
NO
es similar al sustrato
unión distinta al sitio activo (EI)
unión distinta del complejo (EIS)
no se forma el producto
pura
I unido en región lejana al sitio activo
mixta
I unido en región cercana al sitio activo
Km constante
I
permite interacción ES
Vmax disminuye
No hay Vmax esperada
unión IE es irreversible
Inhibición acompetitiva
Inhibidor unido al complejo ES
No hay producto
se observan líneas paralelas
aumento Km
Disminución Vmáx
irreversible y no forma producto
Patologías
Intoxicación con monóxido de carbono (CO)
Tratamiento
incremento de la pO2
tipo de inhibición
competitiva
antecedente
hemoglobina es más afin al monoxido que al oxigeno
paciente en incendio representa hipoxia
Intoxicación con metanol
Tratamiento
tóxico para el nervio óptico
tipo de inhibición
competitiva
antecedente
ingestión causa ceguera
¿? alcohol deshidrogenasa y acetaldehído
deshidrogenasa
ácido fórmico
tóxico para el nervio óptico
)
Actividad enzimática
efecto pH
alterado
afecta la ionización de los aminoácidos
capacidad para interaccionar con el sustrato
Temperatura
alterada
desestabiliza las uniones débiles
favoreciendo su desnaturalización
sólo puede medirse correctamente cuando
se encuentran estables
Estudia velocidad de reacciones enzimáticas
cantidad de sustrato (S) convertido en producto (P) x unidad de tiempo
órdenes enzimaticos
⇈ [sustrato]
⇈ velocidad de reacción
cinética 1° orden
enzima cataliza formación de producto
¿?: interacción 2 sustratos
⇈ velocidad a la elevación de la [de ambos]
cinética 2° orden
velocidad enzimática no alterada ⇈ [sustrato]
cinética orden 0
Sistema enzimático
clasificación enzimática
liposolubles
en hígado y adipocito
K, E, D, A
hidrosolubles
no se almacenan
complejo B
vitamina C
Biotina, CoA, piridoxal
crean enlaces covalentes con S
se estabiliza en el sitio activo
Biotina
amino
CoA
sulfhidrilo
piridoxal
aldehido
coenzima Q
no es derivado vitamínico
función enzimática
median conversión
sustrato-producto
catalizador
aumenta la velocidad de reacciones
disminuyendo al energía de activación
coofactor metálico
molécula NO proteica
Fe²⁺
Zn²⁺
Cu²⁺
Mg²⁺
permite la unión de moléculas fosforiladas en sitio catalítico
holoenzima
forma completa de la enzima
enzima + grupo prostético/cosustrato
cosustrato
cofactor que se une a la enzima
transitoriamente
apoenzima
porción proteica SIN cofactor
inactiva
grupo prostético
cofactor que se une a la enzima
covalentemente
mecanismo de acción enzimática
energía de activación ΔG
energía necesaria para transformar 1 mol de sustrato en el estado de transición
estado de transición
forma del reactivo que posee el mayor potencial energético
puede inclinarse hacia la formación del P o retornar hacia la forma de S
especificidad
toda enzima muestra especificidad por su sustrato
son capaces de diferenciarlo de un grupo de compuestos similares
distribución única de aminoácidos en su sitio activo
velocidad de reacción
aumenta la velocidad de reacciones
disminuyendo al energía de activación (ΔG)
Aspectos básicos de la fisicoquímica
Sistema termodinámico/sustancia de trabajo
Objeto de estudio
célula, persona, vapor, aire, atmósfera, etc
aislado
no intercambia ni materia ni energía con los alrededores
ej:
TERMO
abierto
intercambia energía y materia con los alrededores
ej:
CÉLULA
cerrado
intercambia energía
(calor y trabajo) pero
NO
materia
con los alrededores (su masa constante)
ej:
METAL CALIENTE
Termodinámica
estudia a nivel
macroscópico
las
transformaciones de la energía
Leyes de la termodinámica
Primera
Organismos necesitan energía para impulsar las reacciones que las mantienen íntegras
ley de la conservación de la energía
puede ser transportada de una región a otra, pero
no puede ser creada o destruida
ej
planta convierte energía solar en energía química de enlaces o-glucosídicos
animales comen esa planta y generan moléculas energéticas
Relación
Energía de un sistema (E)
Energía interna
Cúmulo almacenado del intercambio con el entorno (en forma de trabajo (E) y calor (w)
Determinada por
1 more item...
Trabajo (W)
Calor (q)
Segunda
El desorden del universo siempre va en
aumento
porque es el
estado favorable
energéticamente
Entropía ΔS
en: dentro de;
tropos: vuelta
; ía: cualidad
Mayor desorden, mayor entropía
ej:
las células generan ATP para mantener el orden
homeostasis
no recibe oxígeno
2 more items...
Energía libre de
Gibbs ΔG
representa
energía disponible para impulsar reacción química a temperatura (T) y presión (P) constante
Toma en cuenta la entropía y la entalpía JUNTAS
ΔG = ΔH - ΔS (TP)
función
Indicador de qué tan
favorable
es una reacción
"criterio de espontaneidad"
ΔG valor
positivo
la reacción
NO
es esponánea
desfavorable
endergónica
1 more item...
ΔG valor
negativo
la reacción
SÍ
es espontánea
favorable
exergónica
1 more item...
ΔG es = 0
equilibrada
misma [reactivos y productos]
no sucede
determinación
Condiciones estándar (ΔGᵒ)
concentración
1M
T
25 C o 298 K
presión
1 atm
pH
7
se asocia
Keq
relación [reactivos] [productos]
[reactivos] < [productos]
Keq menor < a 1
1 more item...
[reactivos] = [productos]
Keq = 1
1 more item...
[reactivos] > [productos]
Keq mayor > a 1
1 more item...
la Keq estima el comportamiento de ΔGᵒ
ATP
ribosa + adenina + 3P
enlaces fosfoanhidrido
cambio conformacional
sitio activo NO ES comprementatario a sustrato (S)
reposiciona grupos funcionales de sus aminoácidos
interaccionar mejor con el S
rompe enlaces químicos
libera energía
disminuir la energía de activación
FAD y NAD
perdieron e-
oxidando
FADH2 Y NADH
acepta e-
reduciendo
mitocondria
cadena respiratoria
ATP
Inhibidor (I)
molécula que interviene con la enzima
disminuyendo
la velocidad de la reacción
los cuerpos no almacenan calor sino energía interna.
