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Metabolismo de aminoácidos y proteínas, Referencias - Coggle Diagram
Metabolismo de aminoácidos y proteínas
Biosíntesis de
aminoácidos
Aminoácidos
No esenciales: se sintetizan a partir de los metabolitos disponibles
Esenciales: deben obtenerse a partir de la dieta
Aunque su función principal es la formación de proteínas también son una fuente principal de nitrógeno
Metabolismo
Dependiendo de las necesidades metabólicas, se sintetizan o interconvierten ciertos aa y luego se transportan al tejido
La internalización de los aa a la célula es por medio de
proteínas transportadoras de membrana
Reacciones
Transaminación
Los grupos α-amino se transfieren de un α aminoácido a un α cetoácido
Los grupos α-amino se transfieren de un α aminoácido a un α cetoácido
Aminotransferasas o transaminasas, reversibles
Aminación reductora de α (alfa) cetoácidos
Aminación del glutamato para formar glutamina
Formación de amidas del acido aspártico y el acido glutámico
Glutamato deshidrogenasa (aminación de α cetoglutarato)
Incorporación directa de NH4+ en moléculas orgánicas
Síntesis de aminoácidos
El esqueleto carbonado proviene de intermediarios metabólicos de fácil disposición
Gran diversidad de vías de síntesis de aa
Glutamato
Formado por la aminación reductora del alfa-cetoglutarato
Utiliza NADPH para incorporar el NH4+
Glutamato deshidrogenasa
Glutamina
Glutamina sintetasa, primero se fosforila y después se hace una reacción de transaminación
Prolina
Tres pasos catalizados por tres enzimas: Fosforilación (glutamato cinasa), Reducción (glutamato deshidrogenasa), Reducción (pirrolina-5-carboxilato reductasa) y ciclación
Arginina
Conversión a ornitina por diversas reacciones (fosforilación,
reducción, transaminación y desacetilación)
Serina
Glicina
Reacción compleja de ruptura aldólica catalizada por la enzima serina hidroximetil transferasa
Cisteína
Esqueleto hidrocarbonado de la serina y el grupo sulfhidrilo de la metionina
Serina
Síntesis a partir del glicerato-3-fosfato
Aspartato
Aspartato
A partir del oxalacetato por una transaminación, Aspartato transaminasa
Asparagina
La amida se transfiere de la glutamina al aspartato (requiere ATP), Asparagina sintetasa
Piruvato
Valina
Leucina
Alanina
Isoleucina
Aromáticos
Felinananina
Triptófano
Tirosina
Histidina
Se sintetiza a partir del fosforribosilpirofosfato (PRPP), ATP y glutamina (donador de grupo amino)
Seis reacciones donde también se pueden catalizar las purinas
Catabolismo de proteínas y aminoácidos
El recambio de proteínas y ácidos nucleicos induce un flujo continuo de nitrógeno
Recambio proteínico: degradación y síntesis continua de proteínas, dependiendo de su función y necesidad
Catabolismo de proteínas
Sistema proteasómico de ubiquitina (UPS)
Modificación covalente (ubiquitinación)
Degrada la mayoría de las proteínas de vida media corta
Ya ubiquitinizadas, se dirigen al proteasoma que las desdoblan en peptidos de 7-8 residuos
Implica tres clases de enzimas: E1, E2 y E3
Sistema de autofagia lisosómica
Autofagia: comerse a si mismo
Degradación por enzimas hidrolíticas dentro de lisosomas
Vital cuando las concentraciones de nutrientes son bajas
Se induce por factores estresantes
Formación de un autofagosoma que se fusiona con un lisosoma
Catabolismo de aminoácidos
Comienza con la eliminación del grupo amino. Los grupos amino se eliminan en la síntesis de la urea. Los esqueletos carbonados se degradan para obtener uno de siete productos metabólicos
Desaminación
Dos tipos de reacciones: transaminación y desaminación oxidativa
Los grupos amino se desvían con facilidad de los aa abundantes a los que son escasos
La mayoría del amoniaco que se genera del catabolismo de los aa lo produce la desaminación oxidativa del glutamato
Ciclo de la urea
Dispone de casi el 90% del
nitrógeno excedente
La urea se forma a partir de
amoniaco, CO2 y aspartato
Formación de fosfato de carbamoil
Formación de citrulina
El fosfato de carbamoil reacciona con la ornitina para formar citrulina. Reacción de sustitución de acilo nucleófilo
El grupo amino de la ornitina es el nucleófilo y el fosfato el grupo saliente, transcarbamoilasa de ornitina
Formación de argininosuccinato
En el citoplasma, la citrulina reacciona con el aspartato para formar argininosuccionato
El grupo amino del aspartato proporciona el segundo nitrógeno que se incorpora al final en la urea
La citrulina se activa con el ATP para formar el intermediario arginina-AMP y pirofosfato
Formación de arginina y fumarato
Formación ornitina y urea
Hidrolisis de la arginina para formar ornitina y urea
La urea se difunde fuera de los hepatocitos al torrente sanguíneo
La ornitina vuelve a las mitocondrias para condensarse a fosfato de carbamoil e iniciar de nuevo el ciclo
Separación del argininosuccionato en arginina y fumarato
Un residuo de histidina de la enzima actúa como base (:B), extrayendo el protón para formar un carbanión
El carbanión expulsa el nitrógeno para formar C=C; el nitrógeno acepta un protón de un donador de protones (HA)
Enseguida, la citrulina se transporta de la mitocondria al citoplasma
Sustratos: NH3+ y HCO3-
Fosfato sintetasa de carbamoil
Requiere 2 ATP
Referencias
Introducción a las proteínas y los aminoácidos (artículo). (s. f.). Khan Academy.
https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/a/introduction-to-proteins-and-amino-acids
Resumen del metabolismo (artículo) | Khan Academy. (s. f.). Khan Academy.
https://es.khanacademy.org/science/ap-biology/cellular-energetics/cellular-energy/a/overview-of-metabolism
Proteínas (practica) | Macromoléculas | Khan Academy. (s. f.). Khan Academy.
https://es.khanacademy.org/science/biology/macromolecules/proteins-and-amino-acids/e/proteins