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PROTEINE - Coggle Diagram

- - - - NH2 può accettare un protone mentre COOH può cederlo --> amminoacidi = ioni dipolari --> possono comportarsi sia come acidi che come basi
    - - amminoacidi:
        
        9 apolari (idrofobici)
        
        6 neutri
        
        3 carica positiva (basici)
        
        2 carica negativa (acidi)
- - - - conformazione spaziale che le conferisce caratteristiche funzionali
      - struttura delle proteine determinata dalla composizione amminoacidica e dalle catene laterali R
        
        STRUTTURA PRIMARIA --> sequenza lineare di amminoacidi della catena polipeditica
        
        legame peptidico rigido che giace sullo stesso piano --> C alfa è l'unico elemento che può ruotare attorno ai suoi elementi
        
        STRUTTURA SECONDARIA --> determinata da forme di ripiegamento spontanei di segmenti della catena
        
        catene polip. si avvolgono lungo il proprio asse formando una alfa elica (struttura elastica)
        
        eliche destrogire con scheletro elicoidale --> ogni giro d'elica = 1 unità ripetitiva
        
        tra 2 unità successive --> legame idrogeno tra l'H legato a NH del legame peptidico e O legato a CO del legame peptidico a 4 amminoacidi di distanza (giro successivo)
        
        C=O--H-N
        
        i gruppi R --> orientati verso l'esterno dell'elica e determinano la tendenza a formare un'alfa elica
        
        polipeptidi con amminoacidi privi di carica formano spontaneamente alfa eliche mentre con stessa carica non lo fanno (repulsione), nemmeno catene ingombranti formano alfa eliche
        
        foglietto beta
        
        se si scalda si rompono i legami idrogeno dell'elica e la proteina assume forma più allungata e rigida fatta di foglietti beta
        
        catene polipeptidiche disposte parallelamente e assumono conformazione a fisarmonica
        
        ciascun gruppo NH del legame peptidico forma legame idrogeno con CO del legame peptidico corrispondente sulla catena parallela
        
        le catene laterali R sono sopra e sotto il piano del foglio
        
        1 more item...
        
        STRUTTURA TERZIARIA--> costituita da ulteriori ripiegamenti e interazioni tra le strutture secondarie --> complesse conformazioni spaziali e dipende sempre dai gruppi R
        
        un primo ripiegamento avviene durante la sintesi proteica —> in ambiente acquoso (uscendo dal ribosoma) segmenti con amminoacidi idrofobici si ripiegano all’interno e all’esterno rimangono i gruppi idrofili
        
        stabilizzata da legami intramolecolari tra le catene R degli amminoacidi. Presenti anche ponti disolfuro -S-S-
        
        conferisce proprietà funzionali alle proteine (proteine con simile struttura terziara—> simili proprietà
        
        STRUTTURA QUATERNARIA—> associazione di più catene polipeptidiche a formare proteine —> molte proteine sono complessi formati da più subunità—> ogni subunità è una proteina
        
        esempio: emoglobina (4 subunità che interagiscono)
        
        struttura tridimensionale della proteina = funzione
      - hanno in media 500-700 amminoacidi