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ENZIMI, effetto OMOTROPICO, MODELLI - Coggle Diagram

- - - - NAD
- - - - AFFINITA'
        è espressione di quanto sia favorito il legame con il substrato
        Km
    - - specificità assoluta = l'enzima riconosce un SOLO substrato
        esempio: glucochinasi
      - specificità relativa =
        enzima riconosce PIU' substrati chimicamente simili tra loro
        esempio: esochinasi
  - - - definizione
        
        è una porzione chimica dell’enzima, cavità o fenditura, che lega specificamente il substrato grazie alla presenza di gruppi di riconoscimento
    - - è in equilibrio con le forme libere dell'enzima e dei substrati
      - meccanismo
        
        enzima + substrato
        
        formazione complesso enzima-substrato (ES)
        
        stato di transizione
        
        complesso enzima-prodotto (EP)
        
        enzima + prodotto
- - - - 2️⃣
        
        modello CHIAVE-SERRATURA
        modello di Fisher
        complementarietà chimica costitutiva
        
        •
      - •
  - - - ORIENTAMENTO
        
        enzima predilige l'orientamento favorevole alla reazione
        
        ORIENTAMENTO ORBITALI
        
        enzima allinea gli orbitali degli atomi che devono reagire
        
        ⬆️ precisione di allineamento = ⬆️ potenza catalitica
    - - 1️⃣ CATALISI ACIDO-BASE
        
        CATALISI ACIDA
        
        il trasferimento di un protone ad opera di un acido
        
        abbassa l'energia dello stato di transizione favorendola ⬇️
        .
        
        CATALISI BASICA
        
        sottrazione di un protone ad opera di una base
        
        aumento della velocità di reazione ⬆️
        
        2️⃣ CATALISI COVALENTE
        
        formazione legame COV transitorio
        
        aumento velocità di reazione ⬆️
        
        3️⃣ CATALISI con IONI METALLICI
        nel caso di metallo enzimi e metallo proteine
        
        gli ioni si legano al substrato in modo da orientarlo
        
        stabilizzano elettrostaticamente
        
        partecipano a reazione di ossido-riduzione
- - - - reazione
        ossidoriduzione
        
        deidrogenasi → tolgono elettroni
    - - catalizza:
        trasferiscono gruppi chimici
        
        reazione
        
        fosforilazione
        
        transaminazione
        
        amminoacilazione
        
        chinasi → trasferiscono il fosfato dell'ATP ad un substrato
      - ➤ IDROLASI
        
        catalizza:
        rottura di legami chimici mediante aggiunta di H2O
        
        reazione
        idrolisi
        
        esterasi → scinde leg estere dei lipidi
        
        proteasi → scinde leg peptidico
        
        amilasi → leg
        glicosidico
        
        fosfatasi → scinde leg esterefosforico
        ( = toglie il fosfato)
        
        ➤ LIASI
        
        catalizza:
        rottura di legami chimici
        
        reazione
        ?
        
        aldolasi →
        
        idratasi → catalizzano l’addizione di acqua a un doppio legame del substrato
        
        decarbossilasi → rimozione di 1C sottoforma di CO2
        
        ➤ LIGASI
        
        catalizza:
        formazione di legame tra substrati
        
        reazione
        ?
        
        sintetasi →
  - - - questi possiedono proprietà:
        
        UGUALI
        
        funzione
        
        seq amminoacidiche simili
        
        similitudine strutturale (dato che riconoscono gli stessi substrati)
        
        origine comune (forse)
        
        DIVERSE
        
        geni da cui sono codificati
        
        proprietà cinetiche
        
        proprietà regolatorie
- - - - come misurare la velocità di una reazione?
        
        valutare:
        
        velocità di scomparsa del substrato
        
        velocità di comparsa del prodotto
        
        formazione del coenzima
      - NON è COSTANTE
        ma dipende da
        
        concentrazione di substrato
        ⬆️ [substrato] = ⬆️ velocità
        
        accumulo del prodotto
        (nelle reaz REV !! )
        l'accumulo del prodotto nelle reazioni reversibili incrementa la velocità della rezione inversa
        
        temperatura
        
        pH
        
        condizioni dell'enzima
  - - - indica l'AFFINITA' dell'enzima per il substrato
        
        ⬆️ affinità = ⬇️ Km
        
        quando varia?
        
        varia in presenza di inibitore o attivatore allosterico ‼️
- - - - INIBITORI IRREVERSIBILI
        
        l'inibitore lega COVALENTEMENTE il sito attivo causando una modifica PERMANENTE dell'enzima
        
        la velocità della reaz diminuisce all'aumentare della [inibitore]
        
        ripristinare l'enzima
        l'unico modo è produrre altro enzima
        
        ASPIRINA 🔷
        
        lega l'enzima tramite il gr acetile
        
        determina MODIFICA CONFORMAZIONALE
        
        si formano le PROSTAGLANDINE (PGG) o (PGH)
        le quali hanno un'attività detta ciclo-ossigenasi (COX)
        
        aspirina lega enzima tramite gr acetile
        
        legame inibisce attività
        
        aspirina acetilata viene degradata
        
        cascata degli EICOSANOIDI
        
        COX-1
        
        1 more item...
        
        COX-2
        
        1 more item...
        
        FANS
        
        INIBITORI REVERSIBILI
        
        si legano in maniera transiente all'enzima, il leg è REVERSIBILE
        
        ISOSTERICO
        
        INIBITORE COMPETITIVO
        
        lega il SITO ATTIVO
        
        1 more item...
        
        IBUPROFENE 🔷
        
        1 more item...
        
        INIBITORE NON COMPETITIVO ❌
        
        si lega al SITO ALLOSTERICO
        
        DIMINUISCE il POTERE CATALITICO ⬇️
        
        l'interaz tra inibitore NON comp e sito allosterico crea un CAMBIO CONFORMAZIONALE dell'enzima
        
        diminuisce l'attività catalitica
        
        diminuisce il potere catalitico
        
        2 more items...
      - 🔘
        
        FARMACI ANTINFIAMMATORI
        
        NON STEROIDEI
        FANS
        
        IBUPROFENE
        
        ASPIRINA
        
        STEROIDEI
        
        CORTISONE
        
        inibisce la fosfolipasi A che sta monte della cascata infiammatoria
        
        ACE-INIBITORI
        ANTI-IPERTENSIVI
        
        inibiscono enzimi ACE il cui substrato è l'angiotensina I
        
        meccanismo
        
        ACE inibitori inibiscono enzimi ACE
        
        l'angiotensina I NON viene convertita in angiotensina II
        
        la pressione ematica NON si innalza
        
        enzima convertitore dell'angiotensina I in
        angiotensina II
        la quale aumenta la pressione ematica
        
        ENZIMA ACE
    - - modulano l'attività di ALCUNI enzimi
        = sono gli ENZIMI CHIAVE
  - - - 1️⃣ MODIFICHE COVALENTI
        
        2️⃣ ASSOCIAZIONE/DISS SUBUNITA'
        
        SOLO enzimi con strutt QAUTERNARIA
        
        ✘ ASSOCIAZIONE
        
        enzima in forma POLIMERICA = ATTIVO
        
        esempio
        acetil-CoA carbossilasi
        
        ✘ DISSOCIAZIONE
        
        enzima in forma MONOMERICA = ATTIVO
        
        esempio
        protein-chinasi A
        
        1 more item...
        
        3️⃣ ALLOSTERISMO
        
        sostanze ENDOGENE che si legano ai SITI ALLOSTERICI
        
        =
        
        MODULATORI/EFFETTORI ALLOSTERICI
        
        2 more items...
        
        4️⃣ PROTEOLISI
        
        TAGLIO PROTEOLITICO libera il sito attivo dell'enzima, attivandolo
        
        ZIMOGENO, enzima il cui sito attivo è mascherato
        esso viene liberato dal taglio proteolitico
        
        1 more item...
        
        5️⃣ INDUZIONE GENICA
        
        = espressione genica sotto un particolare stimolo
        
        2 more items...
        
        AGGIUNTA di un GR CHIMICO tramite legame COVALENTE
        
        1️⃣.1️⃣ FOSFORILAZIONE
        
        1️⃣.2️⃣ ACETILAZIONE/DEACET
        
        aggiunta di GRUPPI ACETILI
        in corrispomdenza dell'aa:
        
        lisina
        
        DONATORE: acetil-CoA
        
        ISTONI
        
        PROTEINE
        CITOSOLICHE
        
        DEACET = favorisce EUCROMATINA
        ACET = favorisce ETEROCROMATINA
        
        1️⃣.3️⃣ METILAZIONE
        
        aggiunta gr METILE
        in corrispondenza dell'aa:
        
        lisina
        
        arginina
        
        1 more item...
        
        1️⃣.4️⃣ ADP-ribosilazione
        
        2 more items...
        
        aggiunta di un GRUPPO FOSFATO
        in corrispondenza di aa con gr OH:
        
        serina
        
        treonina
        
        tirosina
        
        meccanismo
        
        ATP, substrato DONATORE di P
        
        CHINASI, enzima che catalizza la fosforilazione
        
        formaz leg estere-fosforico tra gr OH e P
        
        GLICOGENOFOSFORILASI
        
        GLICOGENOSINTETASI
        
        DEFOSFOR = ATTIVO
        
        1 more item...
        
        FOSFOR = ATTIVO
        
        degrada glicogeno liberando glucosio
- - - - effetto allosterico
        
        interazione avviene tra due molecole DIVERSE
        effettore e substrato (enzima)
        
        POSITIVO o NEGATIVO