Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
Protéines - Coggle Diagram
Protéines
importance
présence universelle
1er constituant ap eau d'1 ind
assure quasi totalité fonct°
capacité codante : 60 000 à 100 000 peptides + prot
intervient ds tt processus bio
prot = macromol ou polymères linéaires constitué assemblage monomères
monomère = AA
polymère A A = peptide + prot
peptide = enchaînemt nbr AA <50
inf à 10 = oligopeptide
sup à 10 :polypeptide
prot = enchaînemt nbr AA > 50
holoprot = uniquemt AA
hétéroprot = AA = grpe prosthétique (minéral, orga), glycoprot, lipoprot
config et structure dimensionnelle
structure primaire
ordre AA
structure 2ndr
organisat° ou repliemt local d'AA
résultante contraintes stériques dues à structure propre AA
atome O à charge partielle négative forme dipôle électrique avc amide à charge partielle positive
N, H, O et C liaison peptidique coplanaire = m^ plan
rigidité liaison peptidique conduit à squelette défini + stable
libertés rotat° atome aux extrémités liaison permettant adopt° différentes conformat° ds esp
différentes structures
hélices alpha
intéract° faible entre NH et CO sur segmt continu
associat° pls brins
sens peptidique brins adjacents pouvant ê identique ou différents
sens // ou anti // : sens inversée si peut faire ptte boucle
config L : sans charge
orientée de manière opposée
feuillets bêta
intéract° faible entre NH et CO de segmts différents pouvant appartenir à m^ou différente chaîne
// ou anti-//
coudes bêta
changemt direct° chaîne peptidique : indispensable pr format° anti-//
ex : proline fait coude à elle tte seule
changemt direct° chaîne peptidique
conformat° non répétitives à résidus polaire
pelote statistique (le reste)
conformat° non structurée ds conformat° périodiques
forme irrégulière obéissant aux contraintes locales de voisinage
résultante réarrangemt tertiaire (tt seul) et quaternaire (avc autres)
structure tertiaire
agencemt stable ds esp différents repliemts locaux
organisat° spatiale structures locale permettant regrpemt pls structures 2ndr pr obtenir d'1 fonct°
résultante arrangemts structures 2ndr entre elles aboutissant à forme globale spé prot
liaisons
covalentes => pont disulfures
bêta-mercaptoéthanol = agt réducteur où par H destruct° pont disulfure
non covalentes
pont salins
liaisons ioniques entre grpemt chargé de signes opposés
sensibles au pH
liaison H
intéract° électrostatiques entre dipôles
sensible à T°
force de van der Walls
attract° hydrophobes entre grpmts apolaire
format° poche hydrophobe
intéract° chaîne latérales avc eau
chaînes polaires exposées
chaînes apolaires enfouies
interact° modulent structure globale prot
structure prot subi influence milieu sur intéract° dt elle dépend
conformat° native d'1 prot = structure tertiaire prot exprimant sa fonct° bio ds condit° physio
purificat° d'1 prot native = obtent° d'1 prot active + fonctionnelle
dénaturat° d'1 prot = act° de ttes sub annulant intéract°
purificat° prot dénaturée = obtent° prot inactive + non fonctionnelle
GFP = enchaînemt
feuillets bêta
coudes
hélices alpha
pathologie
prot prions : se comporte comme virus
ds cerveau
structure
normale : 2 grdes hélices alpha
path : bcp feuillets bêta
structure quaternaire
agencemt sous-unités entre elles
assemblage prot oligomérique
résultante associat° différentes prot (sous-unités) aboutissant à complexe protéique fonctionnel
liaison : m^que ds structure tertiaire
covalente
ponts disulfures
non covalente
hydrophobe
H
ionique
régulat° par intéract° prot identiques ou différentes
structure 1re + 2ndr
séq consensus + site de reconnaissance
séq consensus = qd on sait à quoi ça sert
séq signature = qd sait pas à quoi ça sert
doigt de zinc = séq consensus où 4 cys espacés de manière identique
associées à fonct° précises
catégories
prot fibreuses = agrégat° d'1 conformat° unique
kératine = torsade de dimère d'hélices alpha
fibroïne = empilemt de feuillets bêta
prot globulaire
structure variée très dpdt intéract° + milieu
peuvent comprendre motifs structures en hélices alpha ou en feuillets bêta plissés
AA = mol bifonctionnelle portant sur 1 C alpha
composit°
chaîne principale
1 H
1 grp carboxyle COOH
1 grp amine primiaire NH2
1 résidu variable R = chaîne latérale
dimens°
forme
charge
capacité à former intéract°
H
hydrophobe, hydrophyles
ioniques
covalente
réactivité chim
propriétés spé
chaîne latérale carbonée aliphatique linéaire ou ramifiée (H + C)
glycine (Gly G) : R = H
alanine (Ala A) : R = CH3
Valine (Val V) : R = CH3/H-C-CH3
Leucine (Leu L) : R = CH3/H-C-CH3/CH2
Isoleucine (Ile I) = CH3/CH2/H-C-CH3
apolaire et hydrophobe
chaîne latérale où 1 grp aromatique : structure cyclique à 6 e- délocalisés
Phenylalanine (Phe F) : C6 H5 + CH2
Tyrosine (Tyr Y) : C6 H4 + -OH + CH2
Tryptophan (Trp W) : C8 H6 N +CH2
apolaire et hydrophobe
" " où 1 grpe carboxyle libre ou sous forme amide (NH2)
polaire et chargé, acide
Glutamate (Glu E) : O-C-O/CH2/CH2
Aspartate (Asp D) : O-C-O/CH2
hydrophile, non chargé
Glutamine (Gln Q) : O=C-NH2/CH2/CH2
Asparagine (Asn N) : O=C-NH2/CH2
" " basique : où 1 fonct° amine (NH2) portant sous sa forme acide conjuguée une charge positive
Lysine (Lys K) : NH3+ / 4*CH2 //
Arginine (Arg R) : H2N-C-NH2/NH/ 3*CH2 //
Histidine (His H) : H3 C3 2N + CH2
polaire et chargé, basique
" " alcool : OH -> pas ionisable
Serine (Ser S) : OH/CH2
liiaison H
intéract° avc H20
exposé vers milieu ext aqueux
Thréonine (Thr T) : OH/H-C-CH3
hydrophile non chargés
" " avc 1 Souffre : sulfydrile (SH) ou thioether (S-CH3)
Cystéine (Cys C) : SH/CH2
donneur proton
liaison covalente solide
Méthionine (Met M)
démarreur prot : ds tte prot
" " iiminoacide : où amine 2ndr (NH)
Proline (Pro P) : 3* H2, C3
liaison directemt avc R
perd 1 H : NH2 au lieu NH3
accepteur proton
hydrophobe
propriétés
phy-chim
absorpt° et fluorescence
absorpt° dépend capacité soluté à capter tt ou partie de faisceaux de lum blc (différentes longeurs ondes) = ce qui reste à int est capté
AA absorbe pas lum visible = solut° incolore
bande absorpt° ds infrarouges caractéristiques R
" " aromatiques : spectres absorpt° caractéristiques ds ultraviolet
mol exicités par lum incidente, à lgr ondes où absorbent, émettent lum de lgr onde + grde = florescence
GFP = prot tubulaire ex : cartographie Cr, transfert gène
solubilité
dépend capacité à former intéract° avc solvant
ds eau pr AA dépend
2 grpmts fonctionnels communs (COOH et NH) pouvant s'ioniser = favoriser dissolut°
R pouvant donner caractère +/- polaire
propriétés ioniques
réactivité chim
COOH : décarboxylat° -> -H
NH2
désaminat° avc oxoydat° -> = O
addit° de carbonyle : R-C=N/H
R
chiralité
C portant 4 constituants différents = centre chrial définissant stéréoisomères ou isomères optiques à pouvoir rotatoire opposé lévogyre ou dextrogyre
isomère L = constituants prot
ioniques
mol amphotères = combiner avc acide et base
pH isoélectriques = valeur pH solut° ds lq charge totale nette moy mol est nulle
liaison peptidique : NH2 avc COOH
grp carboxyle d'1 AA se lie à fonct° amine d'1 autre AA avc éliminat° mol H20
associat° AA via liaison peptidique formant chaîne protéique (polypeptidique)
chaîne polypeptidique formée
chaîne principale répétitive squelette
chaîne latérale variable (R)
structure
extrémité aminée : N-terminal
origine prot = démarrage synth
extrémité carboxylique : C-terminal