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Lymphocyte B et BCR - Coggle Diagram
Lymphocyte B et BCR
Immunoglobulines
Généralités
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Ig première structures misent en évidence c étant capable de reconnaitre spé un Ag => c'est un rc à la surface
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Ig se trouve exp à la surface LB qui va sécréter Ac, insérée à la mb c rc => mol pas soluble
Rc est connecté à mol accessoires pr interagir avec ext
Principe de base Ig = mol équivalente (1 insérer à mb et autre sécrétée) qui sert de rc et sera ensuite le prod sécrété par cette cell -> valable que pr LB
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1 partie de la mol constante pr f° effecrites et deux site de liaison à Ag qui sont variable d'un Ig à l'autre
Il y a différentes classes Ig : IgA, IgG, IgL, IgD et IgE
Structure base IgG
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Ig a une symétrie axiale parfaite, 150 000 kilo dalton et chaines légères et lourdes sont reliées par ponts disulfures
Diff types de fragments
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Clivage à la papaïne
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Observe présence de fragments ayant conservé capacité à fixer Ag et d'autre l'ayant perdu -> ratio 2/3, 1/3 => 2x+ de fragments fixés à Ag
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Clivage à la pepsin
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Fab est capable de fixer 2x+ que le Fab obtenu avec papaïne => appelle Fab'2 -> 2 sites de fixat° pr 1 mol
2 sites fixant Ag et fragment constant variable d'un isotype à l'autre avec f° effectrice diff (=Fc)
Organisation en domaine
Chacune de ces mol a été réduite à not° domaine ordre 110 AA => 2 domaines dn chaines légères et 4 dn chaines lourdes
Analyse chaine légère :
- Domaine constant
- Domaine variable à int chaine
-> domaines caractéristique selon si chaine est lambda ou kappa
Chaine lourde :
- 1 domaine variable
- 3 domaines constant -> CH1, CH2 et CH3 -> chacun à ces spécificités (variat° nb pont disulfures, glycolysat°) => fait spécificités de chaque isotype
Int domaines on a une organisat° en feuillet bêta qui sont repliés et reliés par ponts disulfures intra domaine -> même homologie structurale entre domaine constant et variable
Il y a une petite zone de flexibilité = zone charnière composé AA variable d'une Ig à une autre permet de donner de la souplesse mol
Régions hypervariables
Séq Ig -> observe bruit de fond de variabilité dn domaines variables -> à une position donnée on va trouver 1 fois sur 10 un AA diff d'une Ig à une autre -> pas présent dn domaines constant
On observe dn chaine lourde et légère des zones de variabilités très imp -> organisés en région hypervariables qui sont contrées autour posit° 30, 50 et 100.
Zones hypervariables concentrés sur mêmes endroits repliés => colocat° spatiale des 3 zones hypervariables
Chaine lourde et chaine légère possèdent même organisation -> domaines variables vont se retrouver à proximité => générer une zone interface mol qui va réagir avec Ag => cette zone d'interface sera diff d'une Ig à une autre
Nature des li Ag-Ac
Interract° entre zones mol et Ag sont non covalentes, labiles
Ac va réagir avec Ag selon force interract° supportée par forces électrostatiques, li hydrogènes, forces Van der Waals, forces hydrophobicité parce que nat Ag pas tjrs même
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Points définitions
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Allotypie
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Imp pr utilisat° des Ac monoclonaux à usage thérapeutique -> fat trouver bon Ac avec ces capacités de reconnaissances + certainsv allotypes sont plus efficaces que d'autres
Idiotypie
Reflètent varait° existantes dn rég° variables dt certaines apparaissent après immunisation => dont potentiellement immunogènes + impact thérapeutique
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