Please enable JavaScript.

Coggle requires JavaScript to display documents.

PROTEINE - Coggle Diagram

- - - - TRASPORTO
        
        emoglobina; proteine plasmatiche
      - TRASFERIMENTO DI INFORMAZIONI
        
        insulina
      - CATALISI
        
        enzimi = alcool deidrogenasi
- - - - molteplici pathway contribuiscono al ripiegamento delle proteine = attività dei CHAPERON
        
        chaperon contribuiscono anche al ripiegamento delle proteine che sono parzialmente e transitoriamente dispiegate
      - proteine che sono irreversibilmente dispiegate sono soggette a sequestro e degradazione
        
        le proteine parzialmente dispiegate e gli intermedi di ripiegamento delle proteine che sfuggono alle attività di controllo della qualità degli chaperon e dei percorsi degradativi possono aggregarsi
        
        formazione di aggregati disordinai contribuiscono ai processi patologici
      - le proteine vengono sintetizzate su un ribosoma
- - - - solubili in acqua
      - presenza i più tipi di struttura secondaria
        
        sia alpha eliche che beta-foglietti
      - catene ripiegate in forma sferica
      - funzione dinamica ( es enzimi, anticorpi)
      - struttura varia e compatta
      - diversa struttura = diversa funzione
      - struttura terziarie diverse
    - - classi = vedi tabella
      - proteine del nostro sistema immunitario
        
        difendono l'organismo da antigeni legandoli e neutralizzando la loro arrività dannosa
      - sono
        
        GLICOPROTEINE
        
        CONTENUTO DI CARBOIDRATI MENO DELL15 rispetto al 90% del peso
        
        comprendono
        
        recettori
        
        ormoni
        
        proteine di trasporto
        
        proteine sttrutturali
        
        enzimi
        
        catene di carboidrati sono generate enzimatiche e legate covalentemente al polipeptide
        
        tipologie
        
        IGE = difesa contro le reazioni allergiche
        
        IGG =embrione dei linfociti B
        
        IGD = recettori dei linfociti B
        
        IGM = recettori linfociti B
        
        IGA= immunità delle mucose
      - costituiscono dal 13 al 23 % delle proteine totali plasmatiche
      - forma
        
        sempre a Y
        
        la parte di sotto (la base) è responsabile della risposta immunitaria
        
        cosa varia tra gli anticorpi?
        
        variano gli amminoacidi nella zone VH e VL, durante la differenziazione de linfociti B
        
        come?
        
        1) i linfociti B riconoscono uno specifico antigene attraverso il
        loro recettore, che è una Ig di membrana.
        
        2) PROLIFERAZIONE
        del linfocita B (ESPANSIONE CLONALE)
        
        3) Una parte di cellule del clone si trasforma in
        PLASMACELLULE e produce gli anticorpi.
        
        4) un'altra parte delle cellule del clone diventa LINFOCITI MEMORIA, che agiranno prontamente a un eventuale secondo ingresso dell'antigene, impedendo lo sviluppo di malattia
    - - cosa sono?
        
        particelle globulari simili a micelle
        
        costituite da un nucleo non polare di triacilglicelori e di esteri del colesterolo circondato da un rivestimento anfifilico di proteine, fosfolipidi, e colesterolo
      - classi
        
        IDL = LIPOPROTEINE A DENSITA' INTERMEDIA
        
        normalmente non riscontrabili nel sangue
        
        LDL = LIPOPROTEINE A BASSA DENSITA'
        
        trasportano il colesterolo dal fegato alle cellule del corpo
        
        lipoproteine del colesterolo cattivo
        
        VLDL = LIPOPROTEINE A DENSITA' MOLTO BASSA
        
        trasportano il triacilglicerolo appena sintetizzato dal fegato al tessuto adiposo
        
        HDL = LIPOPROTEINE AD ALTA DENSITA'
        
        recuperano il colesterolo dal corpo e lo ritrasportano al fegato
        
        lipoproteine del "colesterolo buono"
        
        CHILOMICROMI
        
        meno dense
        
        trigliceridi a livello dell'intestino tenue
        
        introdotte con la dieta e dirette ai tessuti muscolari e adiposi ( prima di essere catturate dal fegato)
    - - Legano saldamente metalli di transizione come:
        Fe 2+ , Fe 3+ , Cu 2+ ,Zn 2+ ,Mn 2+ o Co 2+
        
        Quasi un terzo di tutti gli enzimi conosciuti richiede la presenza di ioni metallici per poter esprimere la sua attività catalitica;
      - EME
        
        mioblobina e emoglobina legano in modo covalente con gruppo eme
        
        .
        
        EMOGLOBINA HbA1
        
        forma maggiormente rappresentata nell'uomo
        
        2 catene globiniche alpha = 141 residui
        
        2 catene beta = 146 residui
        
        responsabile del trasporto dell'ossigeno
        
        da compartimento con alto O a basso O
        
        tetramero
        
        ogni subunità contiene un gruppo EME con un atomo di ferrosa -> contenuto nella struttura terziaria in una tasca apolare dell'emoglobina -> proteggere il Fe dall'ossidazione
        
        interazioni deboli
        
        signoide -> meno affine all'O (perché? \\)
        
        ALLOSTERICA
        
        effetto di cooperazione ->le subunità dell'emoglobina cooperano tra di loro
        
        la capacità di legare l'O dipende dalle 4 catene
        
        proteina con più subunità -> il legame del ligando ad un sito varia l'affinità degli altri siti
        
        EFFETTO COOPERATIVO
        
        SEQUENZIALE = Deossiemoglobina -> Ossiemoglobina
        
        ogni volta che si lega con l'O cambia la conformazione della catena -> le subunità tra di loro si influenzano e l'emoglobina diventa più stretta
        
        cambiamento della struttura tridimensionale
        
        1 more item...
        
        Transizione conformazionale avviene nella subunità che l'ossigeno e si propaga mano mano
        
        SIMMETRICO
        
        la Transizione conformazionale avviene simultaneamente in tutte le subunità
        
        MIOGLOBINA
        
        facilita il trasporto dell'ossigeno nel muscolo
        
        piccola (153 residui) -> proteina intracellulare del muscolo dei vertebrati
        
        1 subunità
        
        si satura velocemente = molto affine all'O
        
        LEGAME DELL'OSSIGENO
        
        curva
        
        emoglobina = sigmoide
        
        mioglobina = iperbole
        
        Hb ha un valore p50 di 26 torr, circa 10 volte più grande della Mb
        
        cosa rappresenta
        
        pO2 = PRESSIONE PARZIALE DI O
        
        1 more item...
        
        il lavoro della mioglobina e dell'emoglobina
        
        2 more items...
        
        saturazione frazionale
        
        2 more items...
        
        mota! l'O è un gas e si misura in Torriceli
        
        EFFETTO BOHR
        
        descrive come il pH e la concentrazione di CO₂ influenzano l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno.
        
        Quando aumenta la CO₂ o diminuisce il pH (ambiente più acido), l’emoglobina rilascia più facilmente l’ossigeno ai tessuti.
        
        la Co2 che viene prodotta dalla respirazione dei tessuti si diffonde nei cappilari -> formazione di HCO - 3 (reazione della anidrasi carbonica)
        
        la CO2 prodotta dal metabolismo si diffonde dai tessuti nel sangue e nei globuli rossi e si può legare reversibilmente all'Hb
        
        sotto forma di CARBAMMATO (R-NH-COO-) la CO2 giungie con lìHb nei polmoni e essendo la pCO2 bassa la COz viene rilasciata ed ESPIRATA
        
        provoca una destra (shift to the right) della curva di dissociazione ossigeno-emoglobina.
        
        a parità di pO₂, l’emoglobina trattiene meno O₂ → lo rilascia di più.
        
        BPG = D-2,3-bifosfoglicerato
        
        regola il legame dell'ossigeno all'emoglobina
        
        l'emoglobina purificata ha un'affinità per l'ossigeno molto più elevata di quella presente nel sangue intero
        
        favorisce il rilascio dell'ossigeno dall'emoglobina
        
        si produce quando la cellula è in attivo metabolismo (glicolisi)
        
        si lega saldamente alla deossiemoglobina e debolmente all'ossiemoglobina
        
        esempio = ha bassa compatibilità con l'emoglobina fetale
        
        il Bpg si inserisce nel "buco" dell'emoglobina, dove si affacciano le catene beta e si lega con i 3 amminoacidi presenti (in totale sono sei) -> l'emoglobina libera si comporta come la mioglobina
        
        le catene gamma della forma fetale non riescono a legarsi con la BPG, quindi questa risulta più affine all'ossigeno
        
        anemia falciforme
        
        DERIVATO PORFIRINICO con 4 ANELLI PIRROLICI (A, B, C, D) uniti da PONTI METINICI
        
        FERRO
        
        presenta un numero di
        ossidazione 2+ = forma FERROSA
        
        forma 5 o 6 legami di coordinazione
        
        coordinato con 4 atomi di azoto della porfirina + quinto atomo N della catena laterale di un residuo di HIS (istidina)
        
        il sesto litigando del Fe** = molecola di O
        
        legato con l'istidina e poi con l'emoglobina
        
        risulta essere stabile perché si inserisce in una tasca idrofobica e fuori crescono i sostituenti propionici (idrofili)
        
        PROTOPERFORINA + FE 2+
  - - - presenza di un solo tipo di struttura secondaria = solo alpha-eliche
      - riesiste4nza ed elasticità
      - insolubili in acqua
      - funzione strutturale
      - catene disposte lungo un asse
      - di origine animale
      - gruppi apolari e ponti disolfuro tendono a conferire rigidità e insolubilità alle proteine fibrose
    - - collageni = tessuti connettivi
      - sete = bozzoli dei bachi da seta
      - cheratine = formano tessuti protettivi
    - - ruolo protettivo e di supporto
      - principale componente degli strati epidermici esterni cornei e delle appendici a loro correlate come i capelli e le unghie
      - struttura ad elica
    - - principale componente dei tessuti connettivi ( es ossa, cartilaine, tendini), perché in grado di resistere a stress meccanici
      - formata
        
        3 catene polipeptidiche
        
        struttura quaternaria
        
        3 alpha-eliche di circa 1000 amminoacidi girano in senso sinistrorso e si avvolgono tra loro in senso destrorso
        
        avvolte l'una intorno all'altra a formare la tripla elica del collagene
      - formato
        
        principlamente GLICINA (15-30%)
        
        ha un solo atomo di H
        
        sempre al centro delle alpha-eliche
        
        pro-idrossiprolina 15-30%
        
        quantità minori
        
        3-idrossiprolina
        
        5-idrossilina
        
        sequenza tipica
        
        GLY-X-Y
        
        si ripetono per un segmento lungo circa 1000 amminoacidispesso X= PRO; Y = HYP
        
        ogni 3 amminoacidi si fa sempre più stretta
        
        i risuidi di GLY gli unici che si possono adattare ai punti in cui le eliche alpha si accostano molto strettamente
        
        perché il terzo residuo di ogni catena viene a trovarsi al centro della tripla elica molto compatta
      - tipi
        
        ASSOCIATI A FIBRILLE
        
        fibre di collagene mai da sole, ma associate sempre ai collageni fibrillari all'interno delle loro fibrille o formano legami tra fibrille e la matrice circostante
        
        collagene di tipo
        
        IX = si associa al collagene di tipo II nella cartilagine
        
        XII = si associa al tipo I e III nel derma e nei tendini
        
        LAMINARI/ RETICOLARI
        
        fibre collagene che non si organizzano in
        spessi fasci ma in maglie reticolate
        
        localizzate negli spazi pericellulari
        o nella membrana basale
        
        tipo
        
        VIII= si associa agli endoteli
        
        IV= costituisce maggior parte della membrana basale
        
        X = presente nelle cartilagini di coniugazione delle ossa
        
        FIBRILLARI
        
        fibre di collagene più comuni
        
        costituiscono quasi totalmente la quantità di collagene presente nel corpo umano
        
        collagene di tipo
        
        I = 90 % collagene in corpo, es derma, ossa, tendini
        
        II = nella cartilagine e nell'umor vitreo
        
        III= nel derma, nei muscoli e nella parte dei vasi sangugni
        
        V = nelle membrane basali
      - BIOSINTESI
        
        precursori si formano nei FRIBROBLASTI, e negli OSTEOBLASTI e nei CONDROBLASTI-> secreti nella matrice extra-cellulare
        
        modificazione enzimatica, i monomeri maturi si associano e stabiliscono dei legami intercatenari -> fino a formare le fibrille di collagene
      - malattie del collagene
        
        difetti genetici che colpiscono una qualsiasi delle tappe della sintesi delle fibre del collagene -> rendono il collagene incapace di formare fibre con caratteristiche meccaniche adeguate -> i tessuti vengono privati della resistenza data dal collagene normale
        
        1000 mutazioni in 22 geni che nell'insieme codificano 12 tipi di collagene
        
        scorbuto = carenza di vitamina C
        
        le fibre di collagene non si organizzano correttamente portando lesioni della pelle, fragilità dei vasi e morte
        
        malattia tra i marinai per l'assenza di cibi freschi nella dieta
- - - - che cos'è?
        
        composto organico
        
        gruppo amminico (NH2)
        
        gruppo carbossilico (COOH)
        
        in alto per convenzione
        
        catena laterale (R)
        
        varia a seconda dell'amminoacido
        
        es. GLICINA R=H (unico caso in cui il C non viene definito chirale)
        
        per convenzione in basso
        
        Carbonio alpha
        
        CENTRO CHIRALE = produce una coppia di enantiomeri (unità come immagini speculari una dell'altra)
        
        i 4 sostituenti sono diversi
        
        assimetrico perché lega 4 gruppi differenti
        
        tranne GLICINA
        
        in totale 20
        
        molecole chirali
      - classificazione
        
        polarità
        
        acidi = carica negativa a pH7
        
        glutammato; aspartato
        
        basici = carica positiva a pH7
        
        arginina; lisina; istidina
        
        neutri (non carichi) = polari
        
        non polari = IDROFOBICI
      - coding
      - proteine
        
        polimeri non ramificati di amminoacidi
        
        legati testa-coda
        
        dal gruppo carbossilico al gruppo amminico = legame peptidico covalente + perdita di una molecola di H2O
      - nota!
        
        ISOMERI =carbonio alpha = centro chirale
        
        tranne glicina ( R = H)
        
        produce coppia di enantiomeri
        
        divisione
        
        selezione avvenuta nelle prime fasi dell'evoluzione
        
        prime forme di vita utilizzavano anche gli D.amminoacidi, ma risultavano forme di vita meno efficienti
        
        L.AMMINOACIDI = gruppo amminico a sx -> 20 AA ESSENZIALI
        
        D-AMMINOACIDI = gruppo amminico a dx
        
        ZWITTERIONI
        
        che cos'è?
        
        forma ionica dipolare di un amminoacido che si forma in seguito alla cessione di uno ione H+ dal gruppo carbossilico al gruppo alfa-amminico
        
        presenti entrambe le cariche = carica netta è zero
        
        PUNTO ISOELETTRICO
        
        preciso Ph per il quale l'AA si presenta come zwitterione
        
        varia a seconda dell'AA
        
        MOLECOLE ANFOTERE
        
        si comportano come acidi in presenza di basi e viceversa
        
        ph
        
        inferiore al punto isoelettrico
        
        aa come BASE (+)
        
        superiore al punto isoelettrico
        
        aa come ACIDO (-)
      - possibili configurazioni (isomeri)
  - - - ripiegamento della catena
        
        legami ad H
        
        gruppo amminico
        
        gruppo carbossilico
        
        non è possibile la rotazione intorno al legame peptidico
        
        solo tra N- C alfa (angolo Fi)
        Calfa- C (angolo psi)
      - in
        
        alpha elica
        
        maggior parte delle proteine destrorse = ruotano nel senso della mano destra
        
        passo ( distanza tra un giro e un altro) di 5,4 A
        
        doppio legame C e O in corrispondenza con il legame N-H -> formazione legame ad idrogeno
        
        3,6 residui per giro
        
        beta - foglietto
        
        carica netta con ponte disolfuro
        
        i legami a H si formano tra catene differenti
        
        ANTIPARALLELO= le catene che formano i legami ad idrogeno corrono in direzioni opposte
        
        PARALLELO = le catene unite dal legami ad idrogeno corrono sulla stessa direzione
    - - ulteriore ripiegamento
        
        funzionale per le monomeriche
      - legami
        
        deboli = ponti ionici, legami ad idrogeno
        
        covalenti = punti di solfuro
      - formazione delle catene laterali degli amminoacidi
    - - legami peptidici tra amminoacidi
      - stabilisce con quale ordine i 20 amminoacidi si susseguono
    - - più catene legate tra loro
        
        legami
        
        legami deboli
        
        ponti solfuro
        
        dipendono dalla proteina
      - esempi
        
        anticorpi ( 2 alpha e 2 beta) = ponti solfuro
        
        emoglobina (2 aplha e 2 beta) = solo legami deboli
      - definisce proteine formate da più subunità