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TEMA 3: REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA - Coggle Diagram
TEMA 3: REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Necesario
Mantenimiento de un estado ordenado
Conservación de la energía
Capacidad de respuesta a cambios ambientales
Modos de regular la actividad enzimática
Control de la cantidad de E
Isoenzimas
Actividad proteolítica
Proenzimas
Regulación alostérica
Más importante
Ligandos (
moduladores
)
Pueden
aumentar o disminuir la afinidad de E
Se unen a un sitio distinto del centro activo (normalmente)
Si el
S tiene efecto regulador
Interacción homotrópica
Se une al centro activo porque es S
Si la
sustancia es distinta a S
Interacción heterotrópica
No se une al centro activo
Son
enzimas oligoméricas
(la gran mayoría)
La
unión de un modulador
a una de las subunidades genera un
cambio conformacional
en el resto
Dos modelos
Modelo secuencial
El ligando se une a una subunidad y se transmite al resto de subunidades de una en una
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Modelo concertado
Existe
estado T
(tenso) y
estado R
(relajado), están en equilibrio
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Retroinhibición
El producto final de una vía actúa como modulador negativo de la primera enzima de esa vía
Propiedades cinéticas
Curva sigmoide
Pequeños cambios en el modulador generan grandes cambios en la actividad
K0,5
[S] para Vmax/2 para enzimas alostéricas
[S]0,5
Ecuación de Hill
V/Vmax= ([S]^n) / (K's + [S]^n)
n es el coeficiente de Hill
Indica las zonas de unión de S que afectan a E
n=1
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Modificaciones covalentes
Se modifica covalentemente uno o más residuos
Fosforilación
, adenilación, acetilación, miristilación,ubiquitinación, ribosilación, metilación