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proteine 2 - Coggle Diagram
proteine 2
il collagene o collageno: E' la più abbondante proteina fibrosa dei vertebrati superiori, uomo compreso dove rappresenta nel corpo umano il 25% del totale. Ha una elevata resistenza alla tensione.
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• Tendini, legamenti e cartilagini 50%
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Nei mammiferi ne distinguiamo oltre 28 tipi e tutti hanno la caratteristica di contenere elevate percentuali di glicina e due aa rari (o non standard) la 5-idrossilisina e la 4- idrossiprolina. I vari tipi di collagene contengono circa il 35% di glicina, l'11% di alanina, il 12% di prolina e il 25% tra idrossiprolina e idrossilisina. La % residua è costituita da acido glutamico, acido aspartico, lisina e arginina. Il tipo di collagene più diffuso (tipo I) è formato da due catene identiche di tipo alfa 1 e da una catena diversa di tipo alfa 2.
La 4-drossiprolina è un amminoacido tipico del collagene e insieme alla 5-idrossilisina sono entrambi
prodotti di una modificazione post-traduzionale ad opera di enzimi in presenza di Fe++ ed acido ascorbico (vitamina C).
a catena polipeptidica di base del collagene è una struttura secondaria unica (diversa dall'α-elica). Ciascuna elica ha una conformazione elicoidale sinistrorsa con 3 aa per giro. 3 catene polipeptidiche ad elica sinistrorse si avvolgono l’una intorno all’altra formando una superelica destrorsa, il “tropocollagene”. tale configurazione fa si che lo svolgimento delle catene sinistrorse sia impedito dal globale avvolgimento destrorso. Il filamento di tropocollagene è stabilizzato da legami idrofobici intercatena e intracatena e legami H solo intercatena.
La presenza di glicina rende possibile la formazione della tripla elica in quanto la spaziatura della glicina nella sequenza amminoacidica la posiziona sull’asse dell’elica e questo è l’unico aminoacido sufficientemente piccolo da trovar spazio all’interno della tripla elica stessa Il tropocollagene è la struttura terziaria del collagene. I residui di glicina essendo di piccole dimensioni consentono la formazione di forti giunzioni nei punti nei quali le tre eliche sono a contatto.
1: la catena a del collageno ha una struttura secondaria ripetitiva. la sequenza ripetitiva del tripeptide Gly-x-pro oppure Gly-x-4-hyp assume una struttura elicoidale sinistrorsa con 3 residui per giro. la sequenza ripetitiva usata per generare questo modello è Gly-pro-4-Hyp
2: modello a spazio pieno della stessa catena a del collageno
3: 3 di queste eliche si avvolgono l'una intorno all'altra con un andamento destrorso.
4: una rappresentazione a palle e bastoncini della superelica a 3 catene del collageno vista da una delle estremità. la glicina, proprio per le sue piccole dimensioni, è necessaria per conferire compattezza alla tripla elica, consentendo la formazione di giunzioni forti nei punti in cui le 3 catene entrano in contatto.
1) Le unità di tropocollagene si dispongono in modo testa-coda, formando una catena chiamata fibrilla. gni fibrilla è disposta in modo sfalsato rispetto alle contigue, perchè ogni molecola di tropocollagene é spostata di ¼ della propria lunghezza rispetto a quelle vicine.
2) Ogni fibrilla è disposta parallelamente all'asse principale e alle altre catene. Si ha la completa sovrapposizione delle molecole di tropocollagene solo ad intervalli di 5 molecole.Le varie fibrille sono stabilizzate da legami ad idrogeno fra le lisine, 5-idrossilisine e la 4-idrossiproline.
3) Più fibrille disposte parallelamente costituiscono le fibre (struttura quaternaria) che consiste nel collagene stesso. La striature a banda è dovuta alla colorazione della microscopia elettronica, le bande nelle quale il colorante non penetra appaiono più chiare, mentre quelle più porose nelle quali il colorante penetra appaiono più scure. Le bande scure sono le zone di giunzione testa coda delle catene di tropocollagene.
Il collagene possiede una struttura quaternaria a super avvolgimento che consente alle catene polipeptidiche di avvicinarsi notevolmente. Le catene di tropocollagene che costituiscono fibrille e fibre sono stabilizzate sia da ponti idrogeno tra i residui amminoacidici che da legami covalenti crociati che si formano tra due allisine o tra una lisina e un'allisina.
L'allisina è un molecola ottenuta dalla lisina ad opera dell'enzima lisina ossidasi, che sostituisce il gruppo amminico della catena laterale un gruppo aldeidico.
Il legame crociato si forma per condensazione del gruppo amminico e del gruppo aldeidico appartenenti a due diverse catene, con formazione di un legame imminico; oppure per condensazione di due gruppi aldeidici (condensazione aldolica) di due diverse catene.
formazione legami crociati: lisina (o 5-idrossilisina) + allisina (o 5-idrossiallisina)
gruppo amminico + gruppo aldeidico Le basi di Schiff che si formano tra residui di Lys 5-idrossiallisina sono più stabili perché la struttura si riarrangia in un modo più stabile per la presenza di un gruppo alcolico (inserito con la reazione di idrossilazione, vit. C dipendente)
formazione legami crociati: Il ricambio (turnover) del collagene è molto lento e l'emivita della proteina va dai 2 mesi ai 5 mesi.
Con il processo di invecchiamento nella sintesi del nuovo collagene il numero dei legami crociati aumentano rendendo il collagene più rigido e fragile.
Gli aminoacidi idrossilati sono importanti per assicurare la stabilità della tripla elica, perché permettono la formazione di legami ad idrogeno fra le catene componenti. La 4-idrossiprolina forma legami H tra le catene di tropocollageno;
La reazione di idrossilazione coinvolge la vitamina C (ac. Ascorbico) e Fe2+ L’acido ascorbico è il coenzima dell’enzima (prolin- o lisin-idrossilasi) che addiziona gruppi idrossilici alla lisina e alla prolina del collagene.
Le condizioni che impediscono l’idrossilazione della prolina e della lisina provocano lo scorbuto, malattia derivante dalla carenza di vitamina C (acido ascorbico), caratterizzata da gengive infiammate e perdita dei denti, difficoltosa guarigione delle ferite, ossa fragile e indebolimento della parete dei vasi sanguigni, con conseguenti emorragie interne.
Nello scorbuto, le catene polipeptidiche sintetizzate non riescono a formare triple eliche stabili e vengono immediatamente degradate all’interno della cellula.
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