Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
proteine globulari - Coggle Diagram
proteine globulari
mioglobina: Fa parte della famiglia delle GLOBINE, i cui membri hanno strutture primaria e terziaria simili e svolgono prevalentemente la funzione di trasportare o immagazzinare ossigeno.
Le globine sono presenti in tutte le classi di eucarioti e anche in alcuni tipi di batteri.
La mioglobina nei mammiferi ha la funzione di riserva di ossigeno, è contenuta nei miociti e conferisce la colorazione rossa alle fibre muscolari. In caso di necessità (sforzo) l'ossigeno viene trasferito dalla mioglobina ai mitocondri
La mioglobina è abbondante nel tessuto muscolare dei mammiferi acquatici marini, come balene, delfini e foche in quanto svolge la funzione di immagazzinamento dell'ossigeno durante le lunghe immersione di questi mammiferi E' una proteina coniugata con una complesso organo-metallico chiamato eme contenente un atomo di Fe2+, la cui struttura fu determinata per la prima volta nel 1957 da Kendrew e Perutz. La mioglobina si estrae dai tessuti del capodoglio in cui è presente in gran quantità e poi viene purificata.
-
mioglobina 153 aa: E' abbondante nel tessuto muscolare dei mammiferi acquatici marini dove costituisce una riserva di ossigeno disponibile in caso di necessità. E' costituita da un singolo polipeptide costituito da 153 aa, e da una molecola di EME Ha una struttura molto compatta e il 75% della catena è in conformazione ad alfa elica.
Lo scheletro della struttura 1° è fatta da 8 segmenti ad alfa elica (da A a H) uniti da 5 ripiegamenti non elicoidali (AB, CD, EF, FG, GH) e 2 ripiegamenti bruschi senza segmenti (BC e DE). Il segmento più corto ha 7 aa il più lungo 23 aa. Tutti i segmenti hanno struttura alfa elica destrorsa.
Ha una struttura 2° ad alfa elica, contenente quasi esclusivamente aa non polari come leucina, valina, metionina e fenilalanina. I residui polari più comuni sono le istidine, quasi assenti gli aa polari acidi (Glu e Asp) e basici (Lys e Arg).
Ha una struttura 3° globulare. Tutti i gruppi R non polari e idrofobici sono interni Tutti i gruppi R polari sono esterni. I residui di prolina sono nei punti di piegamento della struttura ad alfa elica La molecola è compatta e contiene solo 4 molecole di H2O al suo interno.
significato dell'EME: Nessuna delle catene laterali degli aa delle globine è idonea a legare in modo REVERSIBILE la molecola di O2. Tale compito viene svolto da alcuni metalli (ferro e rame) che hanno una forte tendenza a legare l'ossigeno Nelle globine troviamo il ferro che è però un elemento reattivo e provoca la formazione di radicali ossidrilici altamente reattivi ed è in grado di danneggiare molte macromolecole e specialmente il DNA. Pertanto il ferro viene incorporato in una struttura chiamata EME che costituisce il gruppo prostetico sia dell'emoglobina che della mioglobina.
struttura dell'EME:
L'eme è una struttura organica complessa ad anello che funge da gruppo prostetico per le globine. Un gruppo prostetico è un composto (molecola) che resta permanentemente legato alla proteina (è legato in modo non covalente nella tasca idrofobica della proteina da circa 20 legami elettrostatici e da un solo legame covalente tra il Fe2+ e His F8 della globina) e partecipa alla sua funzione biologica. L'eme è costituito da una struttura organica ad anello la PROTOPORFIRINA
-
In H2O, l’eme isolato è in grado di legare l’ O2 solo per un attimo, poiché Fe2+ (eme ferroso) si ossida molto rapidamente a Fe3+ (eme ferrico).
Il sito non polare (tasca idrofobica) che lega l'EME, escludendo l'H2O dall'ambiente, protegge lo stato ferroso dell'eme dall'ossidazione (è molto più difficile strappare un e- al Fe2+).
La FUNZIONE DELLA GLOBINA non è tanto quella di fare da supporto all’eme, quanto fornire al ferro un microambiente idrofobico essenziale per lo scambio di O2.
La funzione principale della
mioglobina è quella di facilitare il trasporto dell’ossigeno nel muscolo.
La curva di legame dell'O2 alla Mb ha una forma di iperbole, con alti livelli di saturazione raggiunti già a basse concentrazioni di O2.
La pressione parziale di O2 alla quale la Mb è saturata al 50% è di circa 3 mmHg.