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Analyses Biochimiques - Coggle Diagram
Analyses Biochimiques
- Classification des enzymes
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- Biochimie clinique ou médico-légale
- Analyse des fluides biologiques (sang, urine, etc.)
- Analyse des tissus vivants ou morts
- Exemple : analyse du sang (suffixe « émie »)
- Importance de la glycémie dans le diabète
- Cholestérol = Cholestérolémie
- Rôle du cholestérol dans les maladies cardiovasculaires
- Contrôle de la qualité des aliments
- Détection de contaminants
- Analyse des sols et des cultures
- Impact sur la productivité agricole
- Surveillance de la pollution
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- Développement de nouvelles méthodes analytiques
- Études fondamentales sur les biomolécules
- Limiter la variabilité biologique
- Importance de la standardisation des méthodes
- Maîtrise des facteurs de variabilité
- Population : état physiologique, âge, sexe
- Conditions de prélèvement : moment de la journée, état de santé
- Traitement des échantillons : temps entre prélèvement et analyse
- Valeurs de références internationales
- IFCC – International Federation of Clinical Chemistry
- Normes établies pour les dosages cliniques
- EFSA – Agence européenne de sécurité alimentaire
- Normes de sécurité alimentaire et santé publique
- Valeurs « normales » d’une population
- Ancienne dénomination de valeurs de référence
- Détermination par une méthode de référence
- Importance d'utiliser des méthodes validées pour établir des valeurs de référence
- Formules pour déterminer l'erreur relative et absolue
- Étude de cas sur la précision des dosages
- Importance de définir des valeurs cibles pour les analyses
- Qualité des produits et accessoires
- Qualité des produits chimiques
- Importance de la pureté pour la fiabilité des résultats
- Pur (P) : teneur garantie
- Pour analyse (PA) : spécifications pour analyses
- Technique (T) : qualité pour des applications techniques
- Fournisseur de produits chimiques de haute qualité
- Importance de l'eau dans les analyses
- Types d’eau : Milli-Q, milli-RO – marques de Millipore
- Interactions potentiel entre le contenant et le contenu
- Risques de contamination croisée
- Traces de détergent pouvant fausser les résultats
- Définition : Catalyseurs biologiques, majoritairement des protéines
- Exceptions : Existence de ribozymes (ARN) – exemple : ribosome
- Rôle des enzymes : Accélération des réactions biochimiques
- Fixation du substrat dans le site actif
- Mécanisme d'action des enzymes
- Orientation et accélération de la réaction
- Comment les enzymes abaissent l'énergie d'activation
- Fonctionnement et importance dans le système immunitaire
- Repliement créant le site actif
- Structure tridimensionnelle des protéines
- Site de liaison au substrat : spécificité de l'enzyme
- Site catalytique : transformation chimique
- Rappel : structure des protéines
- 1ère enzyme isolée en 1833
- Substrat : amylose de l’amidon
- Structure tertiaire : importance pour la fonction
- Squelette carboné : visualisation de la chaîne principale
- Éléments de structure secondaire
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- Plusieurs sous-unités (structure quaternaire)
- Plusieurs sites actifs : implications fonctionnelles
- Exemple : Dimère d’énolase d’E.coli (code PDB 1E9I)
- Analyses des molécules du vivant
- Méthodes de détection des biomolécules
- Importance de l'identification dans les diagnostics cliniques
- Dosages (quantifications) spécifiques
- Techniques de quantification
- Importance des dosages pour le suivi des pathologies
- Différences entre individus sains et malades
- À jeun : effets de l'alimentation sur les dosages
- Au repos : influence de l'activité physique
- Après un exercice : modifications physiologiques
- Sexe : différences hormonales affectant les résultats
- Âge : variations dues à la maturation ou au vieillissement
- Poids : impact de la composition corporelle
- Techniques de prélèvement et leur impact sur les résultats
- Méthodes de séparation des composants (centrifugation, filtration)
- Liée à la conservation de l’échantillon biologique
- Conditions de stockage (température, lumière)
- Liée à la méthode d’analyse
- Sensibilité et spécificité des techniques utilisées
- Formation complexe enzyme-substrat
- Ajustement induit – exemple de l’hexokinase
- Importance de la dynamique enzyme-substrat
- Thornton, 2005 : étude sur la conservation des sites actifs
- Structures différentes, sites catalytiques similaires
- Trypsine : enzyme digestive
- Subtilisine : enzyme protéolytique
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Cette structure détaillée permet une compréhension approfondie des analyses biochimiques et des dosages enzymatiques. Chaque section est conçue pour fournir des informations claires et précises sur les concepts clés, les méthodes et les applications dans le domaine de la biochimie analytique. Si vous avez besoin d'informations supplémentaires ou d'une autre section détaillée, n'hésitez pas à demander !