Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
buè proteine - Coggle Diagram
buè proteine
struttura quaternaria: Stabilisce il modo caratteristico in cui due o più catene polipeptidiche individuali si associano adattandosi fra loro tramite interazioni non covalenti, E' una struttura OLIGOMERICA e le catene polipeptidiche la costituiscono sono dette MONOMERI o PROTOMERI o SUBUNITA’
I monomeri di una proteina oligomerica possono avere struttura primaria, secondaria e terziaria identiche o completamente diverse. Le subunità possono funzionare in modo indipendente una dall’altra oppure in modo cooperativo, così che la funzione di una subunità sia dipendente dallo stato funzionale delle altre
-
-
le subunità sono unite mediante legami H, ionici, idrofobici
-
-
-
cos'è la conformazione nativa? La conformazione nativa è quella struttura tridimensionale stabile e funzionale, caratterizzata da uno stato a bassa energia e da un’unica e particolare conformazione che consente alla proteina di svolgere correttamente la funzione a cui è deputata.
denaturazione: Le proteine possono perdere la loro organizzazione tridimensionale (struttura nativa) con assunzione di strutture casuali: questo processo viene chiamato denaturazione.
In tale processo si modificano le struttura secondaria, terziaria e quaternaria ma non la primaria della proteina.
-
-
-
Con la denaturazione la proteina perde la sua struttura tridimensionale e assume una configurazione UNFOLDED (srotolata), perdendo la sua attività biologica.
-
folding delle proteine: Il processo di ripiegamento di una proteina prende il nome di folding, Il “folding” è un processo che può avvenire spontaneamente in vivo attraverso una serie di tentativi di ripiegamento della catena polipeptidica mirati all'individuazione della giusta conformazione; anche se in questo caso è lento in quanto per per ogni legame peptidico esistono varie conformazioni possibili; oppure guidato e facilitato dagli chaperoni
Una volta sintetizzata, la proteina parzialmente ripiegata entra nel reticolo endoplasmatico della cellula, dove il ripiegamento si completa grazie alla presenza di particolari proteine dette chaperoni (chaperons), che avvolgono la catena polipeptidica e favoriscono il processo di ripiegamento nella conformazione più stabile.
Gli chaperoni (dette anche chaperonine) sono una classe di proteine che funzionano in vivo riconoscendo e stabilizzando le catena polipeptidiche, li chaperoni strutturano le proteine in base dalla sequenza dei residui che le compongono, impedendo l'associazione scorretta di parti idrofobiche al fine evitare la precipitazione delle proteine stesse.
Alla corretta configurazione ripiegata (FOLDED) di una proteina è abbinata non solo la minor energia termodinamica ma anche la funzione biologica della proteina stessa