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Tema 5: Proteínas - Coggle Diagram
Tema 5: Proteínas
Funciones de las proteínas
Transportan moléculas y sustancias: hemoglobina (oxígeno), lipoproteínas (lípidos), citocromos (electrones), entre otros.
Movimiento y contracción: Actina y miosina intervienen en la contracción muscular.
Dineína facilita el movimiento de cilios y flagelos
Protegen al organismo: anticuerpos (inmunoglobulinas), trombina y fibrinógeno (coagulación).
Catalítica: Las enzimas aceleran y facilitan reacciones metabólicas esenciales.
Forman estructuras celulares y orgánicas: colágeno (huesos, cartílagos), queratina (piel, uñas), tubulina (citoesqueleto).
Almacenan aminoácidos: ovoalbúmina (huevo), caseína (leche), proteínas en semillas.
Regulación metabólica: insulina y glucagón (glúcidos), parathormona (calcio y fósforo).
Mantienen equilibrio osmótico y pH.
Participan en la activación o inactivación de genes.
Los aminoácidos son las unidades que forman las proteínas, compuestos orgánicos con un grupo amino (-NH₂), un grupo carboxilo (-COOH), un hidrógeno (-H) y un radical variable (-R) unidos al carbono α. Son sólidos, solubles en agua, y cristalizables, con un punto de fusión elevado. En las proteínas hay 20 tipos de aminoácidos, clasificados según el grupo R:
Polares sin carga (neutros, hidrófilos): serina, treonina*, cisteína, asparagina, glutamina, tirosina.
Con carga positiva (básicos): lisina
, arginina
, histidina*.
No polares (neutros, hidrófobos): glicina, alanina, valina
, leucina
, isoleucina
, metionina
, prolina, fenilalanina
, triptófano
.
Con carga negativa (ácidos): glutamato, aspartato.
Estructura de las proteínas
Secundaria: Disposición espacial de la cadena primaria. Estabilizada por puentes de hidrógeno. Tipos:
Lámina-β: Estructura en zigzag, estabilizada por puentes de hidrógeno.
α-hélice: Helicoidal y estable (3,6 aminoácidos/vuelta).
Otras: Ej. hélice del colágeno.
terciaria: Plegamiento tridimensional de la estructura secundaria. Mantenida por enlaces fuertes (puentes disulfuro) y débiles (hidrógeno, Van der Waals, etc.). Define la conformación nativa, necesaria para su función biológica
Primaria: Sucesión lineal de aminoácidos en la cadena peptídica. Define la especificidad de cada proteína.
Cuaternaria: Acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas (monómeros). Ejemplos: Hemoglobina (enlaces débiles) e inmunoglobulinas (enlaces covalentes).No todas las proteínas tienen estructura cuaternaria.
Enlace peptídico: El enlace peptídico es un enlace tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberando una molécula de agua. Tiene carácter de doble enlace, lo que limita su rotación y hace que los átomos del enlace estén en un mismo plano.
Tipos de cadenas
Oligopéptidos: menos de 10 aminoácidos
Polipéptidos: más de 10 aminoácidos.
Nomenclatura: Se añade el sufijo "-il" a cada aminoácido excepto al último (ej.: cisteinil-valina).
importancia de la secuencia de aminoácidos y la conformación espacial.
La secuencia de aminoácidos (estructura primaria) determina la conformación tridimensional y, por tanto, la función de la proteína.
La alteración de la conformación espacial puede anular su función biológica, como en el caso de una enzima que no puede unirse a su sustrato.
Desnaturalización de la proteína: Pérdida de la estructura nativa de la proteína, con conservación de la estructura primaria. Implica pérdida de funcionalidad.
Causas:
Cambios drásticos en el pH.
Sustancias químicas que compiten con los aminoácidos
Aumento de temperatura.
Agitación brusca.
Las proteínas, constituidas por C, H, O, N y ocasionalmente otros elementos, son las moléculas orgánicas más abundantes, representando el 50% del peso celular seco. Están formadas por cadenas de
aminoácidos
(20 tipos en la naturaleza) que se combinan de diversas maneras, generando una gran variedad de proteínas con estructuras tridimensionales únicas y funciones específicas en los organismos.
Renaturalización de las proteínas: Recuperación de la estructura nativa y funcionalidad cuando cesa la causa de la desnaturalización. Puede ser reversible o irreversible, dependiendo del daño sufrido.