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proteineeeeeeeeeeeeeeeeeeeeww - Coggle Diagram
proteineeeeeeeeeeeeeeeeeeeeww
random coil: E' uno stato disordinato della struttura di una proteina, caratterizzato da una struttura non ripetitiva né regolare, spesso priva di legami idrogeno tra gli aminoacidi che la compongono
Il random coil è l’effetto dell’azione di agenti denaturanti sull’organizzazione strutturale delle proteine native che, distruggendo le interazioni non covalenti, generano una struttura disorganizzata ed estremamente flessibile che varia continuamente e casualmente la sua conformazione.
In queste condizioni la proteina è totalmente svolta e denaturata e perde qualsiasi funzione biologica
struttura nativa delle proteine: La disposizione spaziale che gli atomi di una proteina o di una porzione di proteina è detta conformazione.
Le conformazioni che la proteina assume in condizioni diverse, sono in genere quelle più stabili termodinamicamente, cioè che possiedono il più basso valore di energia libera di Gibbs
La struttura nativa è quella conformazione termodinamicamente stabile che la proteina assume e che le consente di svolgere la sua attività biologica.
struttura terziaria: Si origina dal ripiegamento nello spazio della catena polipeptidica, che assume una struttura tridimensionale, Il ripiegamento avviene dopo che la catena ha già stabilito le sue
strutture primaria e secondaria
La struttura tridimensionale di una proteina è predeterminata e dipende dalla struttura primaria, che è un riflesso delle diverse specie di limitazioni alla libertà di rotazione intorno ai singoli legami della catena polipeptidica.
A causa del ripiegamento della struttura terziaria, residui amminoacidici molto distanti nella struttura primaria vengono a trovarsi vicini.
Il ripiegamento permette alla molecola proteica di avere uno o più siti a livello dei quali può legarsi con altre molecole.
La struttura terziaria conferisce le principali proprietà biologiche alle proteine, per questo proteine con proprietà simili hanno spesso una struttura terziaria simile
I residui IDROFOBICI sono impaccati all’interno della proteina, mentre i residui IDROFILICI sono rivolti verso il solvente
La struttura terziaria di una proteina è quella che, tra le numerosissime possibili, ha il minor contenuto energetico che corrisponde alla massima stabilità della proteina.
Suscettibile di denaturazione-rinaturazione
Sulla base delle disposizioni spaziali assunte dalle catene le proteine sono classificate in: fibrose e globulari, oltre che avere differenze strutturali e funzionali hanno anche differenti caratteristiche di idrosolubilità.
la struttura terziaria è stabilizzata da:
legame idrofobico: si forma tra le catene laterali non polari e le porta ad unirsi tra loro in modo da offrire la minore superficie al solvente acquoso.
ponte S-S: è un legame covalente importante nella stabilizzazione della struttura terziaria. Si forma quando, dopo che la proteina ha assunto la struttura terziaria, due gruppi –SH vengono a trovarsi spazialmente vicini e si ossidano. La quantità di ponti S-S che si possono formare in una proteina dipende dal numero di residui di cisteina presenti e dalla loro disposizione spaziale
legame H: tra un atomo di idrogeno legato covalentemente a un atomo fortemente elettronegativo con un secondo atomo anch’esso elettronegativo. Gli atomi elettronegativi maggiormente coinvolti nella formazione del legame ad idrogeno nelle proteine sono l'ossigeno e l'azoto
legami con ioni metallici: in alcune proteine contenenti ioni metallici come Zn++, Cu++, Fe++, i legami coordinativi (covalenti) che questi ioni formano con catene laterali degli aa possono avere un ruolo importante nel mantenimento della struttura terziari
legame ionico: tra gruppi che portano una carica netta positiva (residui ionizzati di lisina, arginina, istidina e gruppo NH2 terminale) e gruppi che portano una carica netta negativa. L'esistenza dei legami ionici dipende in larga misura dall’esclusione di contatti con il solvente acquoso.
proteine fibrose: Esse non sono molto abbondanti negli animali superiori, hanno delle conformazioni più semplici rispetto alle globulari in quanto le loro catene polipeptidiche sono in genere disposte in lunghi fasci o foglietti lungo una dimensione
Sono insolubili in H2O per la presenza di un elevato numero di aa idrofobici, Hanno una funzione di protezione e sostegno, Le più importanti sono le cheratine e i collageni e l'elastina.
Contengono più tipi di strutture secondarie (strutture supersecondarie e domini).
le proteine globulari comprendono: enzimi, proteine di trasporto (p.es. albumina, emoglobina), proteine regolatrici, immunoglobuline, etc
Le catene polipeptidiche sono ripiegate ed assumono forma compatta, sferica o globulare
Gli aa idrofobici sono rivolti verso l'interno mentre gli aa idrofilici verso l'esterno
Hanno strutture molto più complesse rispetto alle proteine fibrose.
Sono solubili in H2O per la presenza di un elevato numero di aa con i gruppi R idrofilici rivolti verso l'ambiente acquoso esterno
Sono proteine solubili anche nella fase lipidica delle membrane biologiche (la struttura tridimensionale può variare al variare dell’ambiente in cui si trova)
entropia e ripiegamento della catena polipeptidica: In base al secondo principio della termodinamica tutti i processi procedono verso un aumento di entropia (disordine).
L'avvolgimento di una catena polipeptidica in una conformazione altamente ordinata e biologicamente attiva appare una violazione di tale principio, ma non lo è.
La spiegazione di un processo che pare diminuisca l'entropia è nell'equilibrio di 2 forze. La prima è tendenza della catena polipeptidica a cercare la sua conformazione di massima entropia e casualità, che è in netto contrasto con la seconda che è rappresentata dalla tendenza delle molecole di H2O circostanti a cercare la loro massima posizione di entropia e casualità
I gruppi R non hanno affinità con l'H2O e per diminuire la loro esposizione si ripiegano verso l'interno della catena, diminuendo l'entropia della catena consentendo alle molecole di H2O circostanti di porsi nel loro stato massimo di entropia.
All'equilibrio quando la catena polipeptidica è passata da una conformazione casuale ad una completamente ripiegata, l'aumento dell'entropia delle molecole di H2O circostanti è maggiore della diminuzione di entropia della catena polipeptidica che è ora nella conformazione corretta
Il fattore determinante è costituito dai gruppi R non polari presenti sulla catena che trovandosi a contatto con le molecole di H2O, le obbligano inizialmente a disporsi in un modo più ordinato rispetto a quello che avrebbero allo stato liquido.
Il secondo principio della termodinamica non è stato violato perché considerando la combinazione del sistema POLIPEPTIDE e dell'ambiente ACQUA l'entropia totale è aumentata