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biochimica proteine cazzu - Coggle Diagram
biochimica proteine cazzu
B-foglietto: Nello stesso anno (1951) in cui proposero l’α-elica, Pauling e Corey postularono anche l’esistenza di un’altra struttura secondaria: il β-foglietto .
Dopo l’α-elica, la conformazione più ricorrente adottata dalla catena polipeptidica delle proteine è il β-foglietto.
I foglietti β differiscono dalle α eliche:
Nel β-foglietto le catene polipeptidiche sono disposte le une vicine alle altre e sono disposte in foglietti ripiegati.
I filamenti sono allineati uno vicino all’altro, in modo tale che si possano formare legami idrogeno tra i gruppi CO di un filamento e i gruppi NH del filamento β adiacente e viceversa.
Nel foglietto β i legami idrogeno si formano fra catene affiancate e non all’interno della stessa catena come per l’α-elica
Gli atomi Cα degli aminoacidi adiacenti sono disposti alternativamente leggermente sopra e sotto il piano del foglietto.
Le catene laterali degli aminoacidi che compongono il β-foglietto seguono lo stesso andamento, per cui puntano alternativamente sopra e sotto il β-foglietto.
filamenti β possono interagire fra loro a formare 3 tipi diversi di β-foglietto: β-antiparallelo in cui le catene vicine corrono in direzioni opposte
β-parallelo le catene unite da legami H corrono nella stessa direzione
β-misto in cui le catene corrono alternate in direzione parallela e antiparallela, cioè due catene contigue corrono i direzioni opposte.
antiparallelo: Gli aminoacidi nei filamenti β adiacenti hanno direzioni alternate (N-term → C-term seguito da C-term → N-term seguito da N-term → C-term, …). Il periodo che si ripete è di 7Å ed è più grande rispetto a quello della conformazione in parallelo, pertanto i legami ad idrogeno (fra l'idrogeno del gruppo amminico di una catena e dell'ossigeno del gruppo carbossilico della catena antiparallela contigua) sono rettilinei e quindi planari, cioè assumono un orientamento più stabile rispetto a quello angolato presente nel β-foglietto parallelo.
I filamenti β si possono anche legarsi in modo da formare un β-foglietto misto, con alcune coppie di filamenti antiparalleli ed altre paralleli.
I foglietti β misti sono meno frequenti dei β-foglietti antiparalleli e paralleli.
parallelo: Gli aminoacidi nei filamenti β allineati vanno tutti nella stessa direzione (sempre N-term → C-term). Il periodo che si ripete è di 6,5 Å ed è più piccolo rispetto a quello della conformazione in antiparallelo, pertanto i legami ad idrogeno (fra l'idrogeno del gruppo amminico di una catena e dell'ossigeno del gruppo carbossilico della catena parallela contigua) sono angolati e quindi non sono planari.
la catena polipeptidica del foglietto β è quasi completamente estesa piuttosto che essere avvolta a spirale;
le interazioni (legami idrogeno) sono fra aminoacidi appartenenti a filamenti β differenti, anche distanti in sequenza, mentre nelle α-eliche le interazioni si hanno esclusivamente fra aminoacidi vicini in sequenza
i loops:
Sono tratti di catena apparentemente disorganizzati dall'aspetto curvilineo composti da un numero variabile di aa da due a 20 aa; nella maggior parte dei casi sono 10 aa.
Essi fanno da collegamento fra una α-elica e un'altra α-elica, tra un β-foglietto e un altro β-foglietto oppure tra una α-elica e un β-foglietto.
I loops hanno un ruolo importante nell’organizzazione tridimensionale della struttura molecolare si trovano generalmente nelle regioni esterne della proteina e sono costituiti da aa di piccole dimensioni e polari. Gli aa presentando dei gruppi polari hanno natura idrofila e formano molti legami ad idrogeno con le molecole d’acqua circostanti.
Il maggior numero di legami ad idrogeno che si formano tra gli aa e l'acqua rispetto al quello tra aa contigui rende la catena del loop molto flessibile.
Possono assumere diversi nome a seconda del tipo di catena (alfa o beta) che collegano e a seconda della modalità con cui lo fanno e degli aa che li compongono
ci sono più tipi di loops: Turn: breve loop di 2-5 residui.
Inverse turn: turn che collega due filamenti β consecutivi orientati in modo antiparallelo
Loop forcella: loop che rappresentano un giro completo della catena polipeptidica su se stessa
Ω-loop (Ansa Ω): loop a forma forma della lettera greca omega
strutture supersecondarie:
Le strutture supersecondarie sono un livello strutturale intermedio tra la struttura secondaria e la terziaria.
Sono costituite da organizzazioni particolarmente stabili di elementi di struttura secondaria α e β e loop che si combinano per costituire aggregati tridimensionali con geometria specifica.
Sono presenti nelle proteine globulari.
Le strutture supersecondarie vengono definite anche motivi strutturali.
I principali motivi individuati nelle proteine sono:
motivi α
motivi β
motivi α/β
α-elica–loop-α-elica: è presente in molte proteine (troponina C)
Β-turn: due filamenti β antiparalleli uniti da un breve loop di 2-5 residui
chiave greca: motivo formato da quattro filamenti β, due brevi loop e un loop più lungo
β-α-β è costituito da due filamenti β paralleli, intercalati da una α elica.
il livello successivo di organizzazione è dato dai domini
regioni globulari che risultano dalla combinazione di piccoli motivi che si ripiegano in modo indipendente dal resto della catena polipeptidica per dare una struttura stabile
domini a/b: Ne esistono di vari tipi sono formati da entrambe le strutture secondarie α e β
si conoscono 3 tipi di domini beta: up and down, chiave greca, jelly roll.
up and down: la topologia più semplice in essa i filamenti β adiacenti sono collegati da regioni di loop).
chiave greca: Collegamento di 8 filamenti β antiparalleli (2 motivi β) con una topologia diversa da quella up and down, esistono 2 alternative
jelly roll:E' un collegamento di 8 filamenti β antiparalleli.
collegati a 2 a 2 da legami idrogeno (coppie 1-8, 2-7, 3-6 e 4-5)
Questa stringa viene avvolta intorno ad un cilindro, in modo tale che i filamenti β si trovino sulla superficie del barile mentre le regioni di loop alle 2 estremità, si ottiene la topologia jellyroll
E' costituito da 4 α-eliche disposte in modo tale che i loro assi siano reciprocamente quasi paralleli. Le catene laterali idrofobiche degli aminoacidi di ciascuna α elica sono orientate verso l’interno e sono strettamente impaccate tanto da non lasciare spazio per molecole d’acqua, le catene laterali idrofiliche degli aminoacidi sono rivolte verso l’esterno
I domini sono regioni compatte semi-indipendenti che costituiscono il core di una proteina terziaria globulare, hanno spesso una funzione specifica come per esempio legare cofattori,
I domini sono stati classificati in 3 gruppi principali, individuati in base alle strutture secondarie e motivi presenti:
· domini α
· domini β
· domini α/β (misti)