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le proteine in biochimica - Coggle Diagram
le proteine in biochimica
Le proteine protidi (dal greco protos, "primario") rappresentano un ampio gruppo di composti organici formati da sequenze di amminoacidi.
Gli aa legandosi fra di loro costituiscono lunghe catene, ciascuno aa si ripete un numero più o meno elevato di volte.
Le catene si differenziano sia per la lunghezza che le posizioni relative degli amminoacidi.
Le proteine sono polimeri LINEARI
Gli amminoacidi sono uniti tramite legami ammidici tra il gruppo -NH2 terminale di un aa con quello -COOH terminale dell' aa successivo.
Il legame ammidico viene chiamato anche legame peptidico.
Le proteine sono chimicamente classificabili come poliammidi
in base al numero di AA che costituiscono una catena amminoacidica distinguiamo:
OLIGOPEPTIDI polimeri costituiti da un massimo di 10 amminoacidi;
POLIPEPTIDI polimeri costituiti da un massimo di 40-50 amminoacidi;
PROTEINE polimeri costituiti da almeno 50 residui (fino a oltre 1000); hanno strutture tridimensionali ben definite, da cui dipendono le proprietà biologiche
il legame peptidico si realizza mediante condensazione del gruppo carbossilico -COOH del primo amminoacido col gruppo amminico (NH2) del secondo amminoacido con eliminazione di una molecola d’acqua.
L'equilibrio chimico della reazione è spostato verso l'idrolisi, piuttosto che verso la sintesi, perciò nella cellula la sintesi dei legami peptidici richiede l'apporto di energia libera. Tuttavia i legami peptidici sono cineticamente stabili e la loro velocità di idrolisi è molto bassa. In assenza di un catalizzatore l'emivita del legame peptidico in soluzione acquosa è di circa 1000 anni
Una serie di aa legati fra legami peptidici forma una catena polipeptidica, nella quale ogni unità amminoacidica è detta residuo. Una catena polipeptidica ha una polarità, perchè le sue estremità sono differenti. Per convenzione il terminale amminico viene considerato l'inizio e scritto a sinistra, mentre il residuo carbossilico come finale e scritto a destra
Il legame peptidico, presenta per il 60 % una natura di legame singolo e per il 40 % una natura di legame doppio Il carattere di parziale doppio legame del legame peptidico impedisce, alle temperature fisiologiche, la rotazione del legame C-N.
Secondo i dati ottenuti ai raggi X il legame peptidico C–N è 0,13 Å più corto del legame singolo N–Cα e 0,08 Å più lungo di un doppio legame C=N.
L’impossibilità di rotazione attorno al legame CO-N ( ) determina la coplanarità dei 6 atomi rappresentati (non esistono forme sfalsate).
Data la NON possibilità di rotazione intorno al legame CO-N si ha possibilità di isomeria cis /trans.
Delle due configurazioni possibili, la trans è quella favorita dal punto di vista energetico (minima repulsione sterica)
Generalmente il gruppo peptidico assume la conformazione trans
-atomi (Cα)n e (Cα)n+1 opposti rispetto al legame peptidico C–N
In alcuni casi il gruppo peptidico può assume la conformazione cis
Ogni piano può ruotare intorno ai legami azoto-carbonio alfa e carbonio carbossilico-carbonio alfa
classificazione delle proteine:
Vi sono vari modi di classificare le proteine:
1) In base alla funzione che esse svolgono (enzimi, ormoni, proteine di trasporto, di deposito, di struttura, ecc.)
2) In base alla loro forma (fibrose o globulari)
3) In base alla loro solubilità (solubili o insolubili in acqua)
4) In base alla composizione chimica (semplici e coniugate)
Funzione plastica o strutturale proteine componenti delle strutture permanenti dell'organismo ed hanno principalmente una funzione meccanica (collagene, elastina).
Funzione di trasporto proteine che si legano (in genere con legami deboli) a sostanze poco idrosolubili e ne consentono il trasporto nei liquidi corporei (emoglobina, albumina).
Funzione ormonale proteine adatte a modulare le reazioni chimiche di organi chiamati “bersaglio (peptidi: insulina, glucagone, paratormone).
Funzione catalitica proteine che accelerano enormemente la velocità di specifiche reazioni chimiche (enzimi).
Funzione di protezione proteine deputate alla difesa degli organismi da attacchi esterni, portati da microrganismi (immunoglobuline o anticorpi).
Funzione di deposito di materiale proteine che vengono utilizzate come riserve di aa o di altre sostanze (glutine, ferritina, e caseina).
Funzione contrattile funzione specifica delle proteine contenute nelle cellule muscolari (miosina, actina).
Funzione di regolazione genica: alcune proteine (istoni) che agiscono a livello del nucleo per regolare trascrizione, replicazione e traduzione del DNA.
forma delle proteine
fibrose: insolubili in acqua, forma filamentosa
globulari: solubili in acqua, forma raggomitolata.