Please enable JavaScript.

Coggle requires JavaScript to display documents.

hemostaza, domeny ujemnie naładowane przez reszty asparaginowe i…

- - - - służy zwielokrotnieniu ilości czynnika Xa i formowaniu trombiny na drodze sprzężenia zwrotnego
    - - XII (anomalia Hagemana)
      - prekalikreiny
      - HMWK (wielocząsteczkowy kininogen)
      - XI
        
        brak powikłań krwotocznych
  - - - Rozcinany przez trombinę, tworzy fibrynę i formuje skrzep
    - - Aktywowany przez trombinę; stabilizuje skrzep fibrynowy poprzez tworzenie wiązań kowalencyjnych
    - - proteazy serynowe
        
        aktywowane w trakcie krzepnięcia
  - - - IX
      - X
      - II
      - VII
  - - - trombina jest dwuniciowa i uwalnia się z powierzchni płytki
- - - - kowalencyjnie połączonych 29 wiązaniami dwusiarczkowymi od strony N-końca
    - - fibrynopeptydami A (FPA)
        
        16 reszt aminokwasowych
      - fibrynopeptydami B (FPB)
        
        14 reszt aminokwasowych
  - - - Łączy się ona z trombomoduliną, glikoproteiną obecną na powierzchni komórek śródbłonka
- - - - in vivo ujemnie naładowaną powierzchnią są
        
        polimery fosforanowe
        
        pozakomórkowe DNA
        
        pozakomórkowe RNA
        
        polifosforany (makrocząsteczki tylko gdy komórka jest uszkodzona)
      - in vitro ujemnie naładowaną powierzchnią jest
        
        ujemnie naładowany kaolin
        
        uwodorniony glinokrzemian
  - - - proteaza serynowa
    - - kofaktor dla:
        
        IXa
        
        X
      - aktywowany przez małe ilości trombiny
    - - błona eksponuje prokoagulujące aminofosfolipidy
        
        fosfatydyloseryna
  - - - uwolnienie bradykininy (silnie rozszerza naczynia krwionośne) z wielocząsteczkowego kininogenu
      - aktywacja XI do XIa
        
        XIa aktywuje IX do IXa
        
        zerwanie wiązania peptydowego Arg-Ile czynnika X
        
        przekształcenie X w Xa
      - XIIa działa ma prekalikreinę
        
        powstaje kalikreina
        
        sprzężenie zwrotne dodatnie
- - - - oraz ADP
        
        aktywacja kolejnych płytek
      - tromboksanu A2
      - trombina
        
        kaskadowa reakcja krzepnięcia
    - - zmiana kształtu
      - agregacja pod wpływem
        
        lub/i fibrynogen
        
        czynnik von Willebranda
- - - - błona eksponuje prokoagulujące aminofosfolipidy
        
        Np. obdarzona ujemnym ładunkiem fosfatydyloseryna)
      - Czynnik VIIa
        
        zerwanie wiązania peptydowego Arg-Ile czynnika X
        
        przekształcenie X w Xa
  - - - hamuje kompleks VIIa-TF
- - - - Va
        
        czynnik V
        
        występuje w płytkach i osoczu
        
        produkowany w wątrobie,śledzionie i nerkach
        
        kofaktor podobny do VIII
        
        tworzy kompleks z Xa i protrombiną na błonie płytki
        
        ulega inaktywacji przez aktywowane białko C
        
        zapobiega nadmiernej aktywacji trombiny
      - Xa
      - Ca2+
      - połączenie protrombinazy i kompleksu tenazowego
        
        zajdzie gdy zajdzie ekspozycja anionowych (kwasowych) fosfolipidów - fosfatydyloseryna
- - - - Stężenie czynnika XII w osoczu wynosi około 30 μg/mL, fibrynogenu 3 mg/mL, natomiast stężenia kolejnych czynników pojawiających się w kaskadzie są coraz wyższe; jest to mechanizm zwielokrotnienia w kaskadzie
- - - - hamuje aktywność czynników IXa, Xa, XIa, XIIa i kompleksu VIIa-TF
      - odpowiada za 75% z całkowitej aktywności antytrombinowej
      - Endogenna aktywność antytrombiny jest istotnie nasilana przez siarczany glukozaminoglikanów (heparany)
        
        Heparany wiążą się do specyficznych miejsc kationowych antytrombiny, co wymusza zmianę konformacyjną
        
        Ułatwia to wiązanie antytrombiny do trombiny oraz innych substratów.
        
        Heparyny drobnocząsteczkowe (LMWH, HDCz), uzyskiwane na drodze enzymatycznego lub chemicznego rozcięcia heparyny niefrakcjonowanej, są coraz szerzej stosowane w praktyce klinicznej.
        
        Mogą być po- dawane podskórnie w domu pacjenta, mają większą biodostępność niż heparyna niefrakcjonowana i nie wymagają częstego wykonywania badań laboratoryjnych.
        
        Zjawisko to stało się podstawą do zastosowania heparyn, czyli derywatyzowanych heparanów, w praktyce klinicznej do hamowania krzepnięcia
      - Osoby z wrodzonymi niedoborami antytrombiny są podatne na rozwój zakrzepicy żylnej
        
        potwierdza to fizjologiczne znaczenie antytrombiny oraz pozwala dostrzec, że układ krzepnięcia u ludzi jest stale utrzymywany w dynamicznej równowadze.
    - - Jest drugim inhibitorem, odpowiadającym za większość z pozostałej aktywności antytrombinowej
  - - - W połączeniu z białkiem S, aktywowane białko C (APC) rozkłada czynniki Va i VIIIa, ograniczając tym samym ich udział w procesie krzepnięcia
        
        kocham G
        
        czynnik V Leiden
        
        reszta glutaminowa w miejscu argininy, pozycja 506
        
        czynnik V Leiden jest oporny na unieczynnianie przez APC
        
        Stan ten określa
        się jako oporność na APC
        
        występuje zwiększone ryzyko choroby zakrzepowo-zatorowej
      - Uwarunkowany genetycznie niedobór białka C lub białka S może powodować zakrzepicę żylną