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AMMINOACIDI, PEPTIDI,PROTEINE - Coggle Diagram

- - - - LEGATI A UN CARBONIO CHIRALE ALFA
        
        LEGATO A U 4 GRUPPI FUNZIONALI DIVERSI ECCETTO LA GLICINA
        
        GRAZIE A QUESTO CIASCUN AMMINOACIDO PRESENTA 2 STEREOISOMERI, ENANTIOMERI
        
        MAGGIORMENTE PRESENTE STREOISOMERI L, RARAMENTE LE D
    - - DIVERSO PER OGNUNO, INFLENZANDO TUTTE LE PROPRIETA'
      - POSSONO ESSERE MODIFICATI, FORMANDO NUOVI AMMINOACIDI
        
        5-IDROSSILISINA
        
        SI TROVANO NEL COLLAGENE
        
        4-IDROSSIPROLINA
  - - - TIROSINA
      - TRIPTOFANO
      - FENILALANINA
    - - ARGININA
      - TRIPTOFANO
      - LISINA
    - - TREONINA
      - CISTEINA
      - SERINA
    - - ASPARTATO
      - GLUTAMMATO
    - - PROLINA
      - VALINA
      - ALANINA
      - LEUCINA
      - GLICINA
  - - - GRAZIE AI GRUPPI AMMINICI E CARBOSSILICI, INSIEME CON I GRUPPI R IONIZZABILI DI ALCUNI DI ESSI
      - COMPOSTI ANFOTERI
    - - DA CUI SI EVINNCE CHE
        
        FORNISCE I VALORI DI PKA DEI 2 GRUPPI IONIZZABILI, CHE SONO 3 NEL CASO IN CUI ANCHE IL GRUPPO R SIA IONIZZABILE
        
        AMMINOACIDO HA 2 REGIONI CON POTERE TAMPONANTE
        
        RELAZIONE TRA CARICA NETTA E PH SOLUZIONE
        
        IL PH AL QUALE LA CARICA NETTA E' ZERO SI CHIAMA PUNTO ISOELETTRICO O PH ISOELETTRICO
- - - - SI GENERA PER ELIMINAZIONE DI UNA MOLECOLA DI ACQUA, REAZIONE DI CONDENSAZIONE
      - TRA UN GRUPPO AMMINICO E UN CARBOSSILICO
      - E' RIGIDO E LIMITA IL NUMERO DELLE CONFORMAZIONI CHE LA PROTEINA PUO' ASSUMERE
        
        CONFORMAZIONE DEFINITA DA 3 ANGOLI
        
        PHI
        
        PSI
        
        POSSONO AVERE QUALSIASI VALORE COMPRESO TRA -180 E 180, MA MOLTI VALORI NON SONO PERMESSI A CAUSA DEGLI IMPEDIMENTI STERICI TRA GLI ATOMI DELLO SCHELETRO CARBONIOSO E LE CATENE LATERALI DEGLI AMMINOACIDI
        
        OMEGA
    - - ALCUNI POSSONO ASSOCIARSI IN MODO NON COVALENTE PER FORMARE LE PROTEINE MULTISUBUITA'
        
        SE ALMENO 2 CATENE SONO IDENTICHE, DEFINITA OLIGOMERICA E LE UNITA' COSTITUENTI DEFINITE PROTOMERI
        
        ESEMPIO:EMOGLOBINA
    - - N-TERMINALE O AMMINOTERMINALE
        
        ASSIEME AD ALCUNI GRUPPI R DELLA CATENA, POSSONO IONIZZARSI E CONTRIBUIRE AL COMPORTAMENTO ACIDO BASE DEL PEPTIDE, PRESENTANDO UN PUNTO ISOELETTRICO
      - C-TERMINALE O CARBOSSITERMINALE
- - - - SE OLTRE AGLI AMMINOACIDI SONO PRESENTI ALTRI GRUPPI CHIMICI
        
        PARTE NON AMMINOACIDICA, DEFINITA GRUPPO PROSTETICO, CHE PERMETTE LA CLASSIFICAZIONE IN BASE ALLA SUA NATURA IN
        
        GLICOPROTEINE, CONTENGONO GLUCIDI
        
        METALLOPROTEINE, CONTENGONO UNO SPECIFICO METALLO
        
        LIPOPROTEINE, CONTENGONO LIPIDI
  - - - SECONDARIA
        
        SEGMENTO POLIPEPTIDICO DELLA PROTEINA E DESCRIVE L'ORGANIZZAZIONE SPAZIALE DELLA CATENA PRINCIPALE, SI FORMA GRAZIE A LEGAMI IDROGENO
        
        LE PRINCIPALI
        
        ALFA ELICA
        
        STRUTTURA ELICOIDALE, IN CUI LO SCHELETRO CARBONIOSO POLIPEPTIDICO SI AVVOLGE INTORNO A UN ASSE IMMAGINARIO CHE ATTRAVERSA LONGITUDINALMENTE LA PARTE CENTRALE DELLA SPIRALE, MENTRE I GRUPPI R SPORGONO AL DI FUORI, OGNI GIRO DI ELICA CONTINE 3,6 RESIDUI
        
        MAGGIORMENTE PRESENTI LE DESTRORSE RISPETTO ALLE SINISTRORSE
        
        STABILIZZATA DA
        
        LEGAMI IDROGENO
        
        SI INSTAURANO TRA H LEGATO A N ELETTRONEGATIVO DI UN LEGAME PEPTIDICO E O DI UN GRUPPO CARBOSSILICO DEL QUARTO AMMINOACIDO SUCCESSIVO RISPETTO ALL'ESTREMITA' AMMINICA
        
        ALCUNI GRUPPI AMMINICI E CARBOSSILICI NON PARTECIPANO E FORMANO ALTRI LEGAMI CON ACQUA O CON ALTRE PARTI DELLA PROTEINA
        
        5 TIPI DI LIMITAZIONI CHE NE ALTERANO LA STABILITA'
        
        INTERAZIONE GRUPPI R
        
        INGOMBRO STERICO DEI GRUPPI R
        
        PROPENSIONE DI UN RESIDUO AMMINOACIDO A FORMARE QUESTA STRUTTURA
        
        PRESENZA DI RESIDUI DI PROLINA E GLICINA, PERCHE' NON POSSONO FORMARE LEGAMI IDROGENO
        
        INTERAZIONI TRA RESIDUI ALLA FINE DEL SEGMENTO DELL'ELICA E IL DIPOLO ELETTRICO DELL'ELICA
        
        CONFORMAZIONE BETA
        
        BETA FOGLIETTO
        
        CONFORMAZIONE A ZIG-ZAG DEU SINGOLI SEGMENTI DEL POLIPEPTIDE, HA UNA FORMA PIATTA, I GRUPPI R SPORGONO
        
        LEGAMI IDROGENO
        
        SI FORMANO TRA REGIONI ADIACENTI DELLE CATENE POLIPEPTIDICHE, GENERALMENTE VICINI MA ANCHE LONTANI, ANCHE SU CATENE DIVERSE
        
        PUO' ESSERE
        
        PARALLELO, LE CATENE HANNO STESSO ANDAMENTO, QUI I LEGAMI H SONO RETTILINEI
        
        ANTIPARALLELO, CATENE HANNO ANDAMENTO OPPOSTO, QUI I LEGAMI H SONO DISTORTI
        
        BETA FOGLIETTO
        
        CONFORMAZIONE A ZIG-ZAG DEU SINGOLI SEGMENTI DEL POLIPEPTIDE, HA UNA FORMA PIATTA, I GRUPPI R SPORGONO
        
        LEGAMI IDROGENO
        
        SI FORMANO TRA REGIONI ADIACENTI DELLE CATENE POLIPEPTIDICHE, GENERALMENTE VICINI MA ANCHE LONTANI, ANCHE SU CATENE DIVERSE
        
        PUO' ESSERE
        
        PARALLELO, LE CATENE HANNO STESSO ANDAMENTO, QUI I LEGAMI H SONO RETTILINEI
        
        ANTIPARALLELO, CATENE HANNO ANDAMENTO OPPOSTO, QUI I LEGAMI H SONO DISTORTI
      - TERZIARIA
        
        DISPOSIZIONE NELLO SPAZIO DI TUTTI GLI ATOMI DI UNA PROTEINA
        
        GLI AMMINOACIDI CHE SONO LOCALIZZATI IN 2 CATENE POLIPEPTIDICHE DIFFERENTI, QUINDI FANNO PARTE DI 2 TIPI DI STRUTTURE SECONDARIE POSSONO INSTAURARE INTERAZIONI DEBOLI MA ANCHE LEGAMI COVALENTI E PONTI DISOLFURO
        
        2 TIPI
        
        PROTEINE GLOBULARI
        
        CONTENGONO PIU' TIPI DI STRUTTURA SECONDARIA
        
        ESEMPI:
        
        PROTEINE REGOLATRICI
        
        IMMUNOGLOBULINE
        
        ENZIMI
        
        MIOGLOBINA
        
        PROTEINA MUSCOLARE CHE LEGA OSSIGENO, LO IMMAGAZZINA E NE FACILITALA DIFFUSIONE NEI MUSCOLI
        
        COSTITUITA DA
        
        2 more items...
        
        STRUTTURA
        
        4 more items...
        
        CATENE POLIPEPTIDICHE RIPIEGATE, ASSUMONO FORME GLOBULARI O SFERICHE
        
        FORMA COMPATTA, CON CATENE LATERALI IDROFOBE LOCALIZZATE ALL'INTERNO
        
        STABILIZZATE DA LEGAMI IONICI E IDROGENO
        
        PROTEINE FIBROSE
        
        UNICO TIPO DI STRUTTURA SECONDARIA E UNA TERZIARIA SEMPLICE
        
        ESEMPI: PROTEINE CHE DETERMINANO FORMA, FORZA PROTEZIONE ESTERNA
        
        COLLAGENO
        
        FIBROINA
        
        ALFA CHERATINA
        
        CATENE POLIPEPTIDICHE DISPOSTE IN LUNGHI FASCI
        
        INSOLUBILI IN ACQUA
      - PRIMARIA
        
        COSTITUITA DALLA SEQUENZA AMMINOACIDICA , CHE CONFERISCE UNA PARTICOLARE STRUTTURA TRIDIMENSIONALE E DI CONSEGUENZA DEFINISCE UNA DETERMINATA FUNZIONE
        
        UNA SUA ALTERAZIONE PUO' ANCHE PORTARE AD UNA ALTERAZIONE DELLA FUNZIONE DELLA PROTEINA
      - QUATERNARIA
        
        QUANDO VI SONO PIU' CATENE POLIPEPTIDICHE, SUBUNITA', CHE ASSOCIANDOSI FORMANO UNA STRUTTURA TRIDIMENSIONALE
        
        QUESTO TIPO DI PROTEINE VIENE ANCHE DEFINITO MULTIMERO
        
        SE FORMATO DA POCHE SUBUNITA' OLIGOMERO
        
        UNITA' STRUTTURALE DETTA PROTOMERO
        
        ESEMPIO
        
        EMOGLOBINA
        
        FORMATA DA
        
        4 CATENE POLIPEPTIDICHE
        
        2 CATENE ALFA
        
        2 CATENE BETA
        
        4 GRUPPI PROSTETICI
        
        CONTENENTI IONI FERROSO OSSIDATI 2+
    - - POSSONO ESSERE MOLTEPLICI IN BASE A TUTTE LE STRUTTURE CHE LA PROTEINA PUO' ASSUMERE SENZA LA ROTTURA DEI LEGAMI COVALENTI
        
        ESEMPI
        
        SE LEGA UN ALTRA MOLECOLA
        
        SE CATALIZZA UNA REAZIONE
        
        NATIVE, SE SI TROVANO IN UNO DEI LORO STATI CONFORMAZIONALI FUNZIONALI
      - QUELLE CHE ASSUME IN CONDIZIONI DIVERSE SONO QUELLE TERMODINAMICAMENTE PIU' STABILI, QUELLE CHE POSSIEDONO IL PIU'BASSO VALORE DI ENERGIA LIBERA DI GIBBS
    - - TENDENZA A MANTENERE UNA CONFORMAZIONE NATIVA, ANCHE SE QUEST'ULTIME SONO TRELATIVAMENTE STABILI
        
        QUINDI VA RICERCATA LA CONFORMAZIONE CON LA PIU' BASSA ENERGIA LIBERA
  - - - COSTITUITO DA UN AVVOLGIMENTO POLIPEPTIDICO CARATTERISTICO, BEN RICONOSCIBILE, FORMATO DA ELEMENTI DI STRUTTURA SECONDARIA ED ELEMENTI DI CONNESSIONE TRA ESSI
    - - PARTE DI UNA CATENA POLIPEPTIDICA, CHE PUO' COMPORTARSI COME UN'ENTITA' INDIPENDENTE
- - - - FACILITANO IL PROCESSO DI RIPIEGAMENTO
      - INDIVIDUATE 2 FAMIGLIE
        
        CHAPERONINE
        
        HSP70
    - - PROTEINA DISOLFURO ISOMERASI, CATALIZZA FORMAZIONE PONTI DISOLFURO
      - PROLIL CIS-TRANS ISOMERASI