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FUNZIONE DELLE PROTEINE - Coggle Diagram
FUNZIONE DELLE PROTEINE
POSSONO CATALIZZARE UNA REAZIONE COME ENZIMI
AGISCONO SU MOLECOLE DETTE
SUBSTRATI
SITO CHE LEGA IL LIGANDO E' DETTA
SITO ATTIVO
RICHIEDONO IL RAPPORTO REVERSIBILE CON ALTRE MOLECOLE,
LIGANDI
INTERAZIONE PROTEINA LIGANDO
PUO' AVVENIRE TRA MOLECOLE DI DIVERSO TIPO, COME RICONOSCIMENTO DI ORMONE E RECETTORE ECC
LA LORO COMBINAZIONE E' STRETTAMENTE REGOLATA DALLA LEGGE DI AZIONE DELLE MASSE
AVVIENE IN UNA ZONA SPECIFICA DELLA PROTEINA CHIAMATA
SITO DI LEGAME
, DI SOLITO UNA CAVITA' APERTA VERSO LA SUPERFICIE
IL LORO RAPPORTO E' DEFINITO
LINKAGE
ETEROTROPICO
IL SISTEMA CONTIENE 2 LIGANDI CHE SI LEGANO A 2 SITI DI LEGAMI DIFFERENTI DELLA STESSA PROTEINA
PUO' FORMARSI UN COMPLESSO TERNARIO
OMOTROPICO
SI VERIFICA SE LA STESSA PROTEINA PUO' LEGARE PIU' DI UNA MOLECOLA DELLO STESSO LIGANDO
SONO SOLITAMENTE COSTITUITE DA PIU' SUBUNITA' E PRESENTANO STRUTTURA QUATERNARIA CON FACCE SIMMETRICHE
ESEMPIO:
EMOGLOBINA
STRUTTURA
4 CATENE O SUBUNITA' UGUALI A 2 A 2
2 ALFA GLOBINE
COSTITUITA DA
8 SEGMENTI ALFA ELICA
, UNITI DA RIPIEGAMENTI, E INDICATE CON LETTERE DA A AD H
2 BETA GLOBINE
SONO IN STRETTO RAPPORTO
GRUPPO PROSTETICO
EME
COSTITUITO DA STRUTTURA ORGANICA COMPLESSA AD ANELLO,
PROTOPORFIRINA
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SE
PRESNETI IN SOLUZIONE
E NON LEGATE A PROTEINE HANNO IL LORO IONE FERROSO CON 2 LEGAMI DI COORDINAZIONE DISPONIBILI, LA REAZIONE DI UNA MOLECOLA DI OSSIGENO CON QUESTE MOLECOLE DI EME LIBERO PORTA ALLA CONVERSIONE IRREVERSIBILE DEL FERRO A
IONE FERRICO
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UNO PER SUBUNITA'
LE TASCHE DELL'EME CHE CONTENGONO IL FERRO SONO COSTITUITE DALLE
ELICHE
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FA PARTE DELLA FAMIGLIA DELLE
GLOBINE
A CUI APPARTIENE ANCHE LA
MIOGLOBINA
PROTEINA MONOMERICA, CHE CONTIENE UN EME
COSTITUITA DA
8 SEGMENTI ALFA ELICA
, UNITI DA RIPIEGAMENTI, E INDICATE CON LETTERE DA A AD H
HA UNA CURVA DI LEGAME CON L'OSSIGENO CON ANDAMENTO IPERBOLICO, RELATIVAMENTE INSENSIBILE ALLE PICCOLE VARIAZIONI DELLA CONCENTRAZIONE DI O2 DISCIOLTO
2 CONFORMAZIONI DELLE SUBUNITA'
STATO R
, RILASCIATO
O2 SI LEGA IN ENTRAMBE, MA
MAGGIORE AFFINITA' PER STATO R
LEGAME CON O2 STABILIZZA QUESTO STATO
STATO T
,TESO
PIU' STABILE QUANDO PRIVA DI O2
, QUINDI SARA' LA CONFORMAZIONE PREVALENTE DELLA
DEOSSIEMOGLOBINA
QUANDO UNA SUBUNITA' SI LEGA A O2, LA SUBUNITA' CAMBIA A STATO R
PORTA ANCHE A UN RESTRINGIMENTO DELLA TASCA TRA LE SUBUNITA' BETA
PORFINA
HA FORMA A CUPOLA
QUINDI IL FERRO NELL'EME TENDE A PROTUDERE DAL LATO DELL'
ISTIDINA PROSSIMALE
IL LEGAME DELL'OSSIGENO COSTRINGE L'EME AD ASSUMERE UNA CONFORMAZIONE PIU' PLANARE, MODIFICANDO LA POSIZIONE DELL'ISTIDINA PROSSIMALE E DELL'ELICA F A ESSA LEGATA
TESO PERCHE' STABILIZZATO DA LEGAMI IONICI
FUNZIONI
DEVE
LEGARE O2
NEI POLMONI DOVE LA PRESSIONE PARZIALE DI O2 E' DI 13,3 KPA, E RILASCIARLO NEI TESSUTI OVE E' 4 KPA
SI NECESSITA UNA PROTEINA CHE SI SATURI NEI POLMONI E RILASCI BENE O2 NEI TESSUTI
GRAZIE ALLA TRANSIZIONE DA
STATO T
,BASSA AFFINITA ',
STATO R
CHE HA ALTA AFFINITA'
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REGOLATO DA
2,3 BISFOSFOGLICERATO BPG
INTERAGISCE CON EMOGLOBINA,REGOLANDONE LA FUNZIONE E AGENDO DA MODULATORE,
MODULAZIONE ALLOSTERICA ETEROTROPICA
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CONTENUTO AD ALTE CONCENTRAZIONI NEGLI ERITROCITI
RIDUCE AFFINITA' DELL'EMOGLOBINA PER O2 E STABILIZZA STATO T, RENDENDO PIU' DIFFICILE LA TRANSIZIONE ALLO STATO R
UNA SOLA MOLECOLA SI LEGA A OGNI TETRAMERO
SVOLGE UN'AZIONE IMPORTANTE QUANDO LA PO2 E' BASSA
TRASPORTA ANCHE
H+
PRELEVATI DAI TESSUTI E DIRETTI A POLMONI E RENI,
IL LORO LEGAME ALL'EMOGLOBINA E' INVERSAMENTE PROPORZIONALE A QUELLO DELL'OSSIGENO
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LA MAGGIOR PARTE E' PORTATA A POLMONI E RENI, LA RESTANTE VENGONO ASSORBITI DAL TAMPONE BICARBONATO DEL PLASMA
CO2
PRODOTTA NEI MITOCONDRI DOPO RESPIRAZIONE,VIENE IDRATATA A
BICARBONATO HCO3-
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IDENTICO
IL SISTEMA CONTINE
2 LIGANDI
CHE SI LEGANO SCLUSIVAMENTE ALLO STESSO SITO DI LEGAME DELLA PROTEINA
SICCOME
NON PUO' FORMARSI UN COMPLESSO TERNARIO
, LA PROTEINA AVRA' UN'AFFINITA' DIVERSA PER I 2 LIGANDI, QUINDI UNA DIVERSA COSTANTE DI EQUILIBRIO
MISCELE DI ISOFORME
IN ALCUNI CASI LA CELLULA PRODUCE PIU' FORME DELLA STESSA PROTEINA, CODIFICATE DA GENI DISTINTI CHE SI SONO DISTACCATI PER UNA MUTAZIONE DA UN GENE ANCESTRALE
OGNI ISOFORMA SI COMBINA CON LO STESSO LIGANDO E LA CURVA DI SATURAZIONE SARA' DATA DALLA SOMMA PESATA DELLE CURVE DI SATURAZIONE DELLE ISOFORME
PROTEINE CON PIU' DI UN SITO DI LEGAME PER LO STESSO LIGANDO
DI SOLITO COSTITUITE DA PIU' SUBUNITA' SIMILI O IDENTICHE
IN ALCUNI CASI I SITI DI LEGAME SONO INDIPENDENTI E HANNO LA STESSA AFFINITA' PER I LIGANDI, IN ALCUNI CASI SONO ETEROGENEI O PRESENTANO IL LINKAGE OMOTROPICO
SE INDIPENDENTI ALLORA SI COMPORTANO COME SE SI TROVASSERO SU UNA PROTEINA MONOMERICA
LA DISTRIBUZIONE DI SUBUNITA' LEGATE O NON LEGATE E' DATA SOLO DAL CASO E GLI STATI POSSIBILI SONO SOLO 2, LEGATO O NON LEGATO
TALVOLTA IL LIGANDO LEGATO IN UN SITO DELLA PROTEINA MODIFICA UN ALTRO SITO DELLA MOLECOLA STESSA
QUESTO AVVIEN ENELLE
PROTEINE ALLOSTERICHE
POSSONO AVERE CONFORMAZIONI DIVERSE CHE DIPENDONO DAL LIGANDO, IN QUESTO CASO DEFINITO ANCHE MODULATORE
I MODULATORI
POSSONO AVERE EFFETTO
INIBITORIO O ATTIVATORIO
POSSONO AVERE
INTERAZIONI
CON LA PROTEINA DI TIPO
ETEROTROPICO
, SE IL LIGANDO E' DIVERSO DAL MODULATORE
OMOTROPICO
, QUANDO IL NORMALE LIGANDO E' ANCHE IL MODULATORE
POSSONO ANCHE ESSERE PIU' DI UNO PER PROTEINA
IL SUO LEGAME CON IL SITO DI UNA PROTEINA MULTIMERICA, COME EMOGLOBINA, VA A MODIFICARE L'AFFINITA' DEGLI ALTRI SITI ANCORA VUOTI
COME RISULTATO VI E'UNA
CURVA DI LEGAME AD ANDAMENTO SIGMOIDE
, GRAFICO A S
CHE INDIVIDUA UN
LEGAME COOPERATIVO
, IL
MECCANISMO COOPERATIVO
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COME AD ESEMPIO
EMOGLOBINA
NEL QUALE
OSSIGENO E' UN MODULATORE OMOTROPICO
SITI ATTIVI
COSTITUITI DA SEGMENTI STABILI IN VICINANZA DI ALTRI INSTABILI, CHE POSSONO ANDARE INCONTRO A MODIFICAZIONI DELLA CONFORMAZIONE O A MOVIMENTI DISORGANIZZATI
IL
LEGAME CON UN LIGANDO
COMPORTA LA STABILIZZAZIONE IN UNA DETERMINATA CONFORMAZIONE DELLE REGIONI MOBILI DEL SITO ATTIVO DELLA PROTEINA, INFLUENZANDO LE SUBUNITA' ADIACENTI
LEGAME COOPERATIVO
DESCRITTO CON 2
MODELLI
MODELLO MWC O CONCERTATO
SECONDO CUI
CIASCUNA SUBUNITA' PUO' ESISTERE IN ALMENO 2 CONFORMAZIONI
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TUTTE LE SUBUINITA' VANNO INCONTRO SIMULTANEAMENTE A UNA TRANSIZIONE DA UNA CONFORMAZIONE ALL'ALTRA
SUBUNITA' DI UNA PROTEINA CHE LEGA I LIGANDI IN MODO COOPERATIVO SONO IDENTICHE
PREVEDE CHE
IN UNA PROTEINA MULTIMERICA LE SUBUNITA' NON POSSANO ESSERE PRESENTI IN CONFORMAZIONI DIVERSE, MA DEVONO ESSERE IN EQUILIBRIO TRA LORO
MODELLO SEQUENZIALE
IL LEGAME DEL LIGANDO INDUCE UNA VARIAZIONE CONFORMAZIONALE IN UNA SINGOLA SUBUNITA',CHE INDUCE UNA VARIAZIONE SIMILE IN UNA SUBUNITA' ADIACENTE, RENDENDO PIU' PROBABILE IL LEGAME DI UNA SECONDA MOLECOLA DI LIGANDO
PREVEDE L'ESISTENZA DI PIU' STATI INTERMEDI