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CADENA RESPIRATORIA FOSFORILACIÓN OXIDATIVA, complejo-i, comp2, complejo…
CADENA RESPIRATORIA FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
COMPLEJOS DE LA CADENA DE TRANSPORTE DE ELECTRONES
cuatro complejos proteicos
COMPLEJO I (NADH-Q OXIDORREDUCTASA)
proteína multisubunidad larga
forma de L
cuenta con una molécula de FMN
subunidades peptídicas con centros Fe-S
los electrones pasan de NADH a FMN
luego al hierro de los centros de Fe-S
y luego a la CoQ
a medida que fluyen los electrones
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880 kDa
codificadas tanto por el genoma
mitocondrial como por el genoma nuclear
COMPLEJO III (Q-CITOCROMO C OXIDORREDUCTASA)
dímero donde cada monómero está formado por 11 subunidades
citocromo c1
citocromo bL
citocromo bH
centro Fe-S Rieske
los electrones pasan
a lo largo de la cadena del citocromo bc1
al citocromo c
al fluir los electrones
se bombean 4 H+ a través de la membrana mitocondrial interna
COMPLEJO IV (CITOCROMO C OXIDASA)
etapa final de la cadena de transporte de electrones
contiene 11 subunidades
dos grupos hemo a y a3
dos centros cobre CuA y CuB
al fluir los electrones
por cada par de electrones que pasa por la cadena
desde NADH o FADH2
se bombean 2 H+ a través de la membrana
el O2 está unido con fuerza al complejo IV
hasta que se reduce por completo
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COMPLEJO II (SUCCINATO-Q REDUCTASA)
posee flavoproteína FAD
dos centros Fe-S
FADH2 se forma durante la conversión de succinato a fumarato
en el ciclo del ácido cítrico
los electrones se mueven desde FADH2
a una proteína Fe-S
y luego a la CoQ
no se pierde energía en este proceso
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De los cuatro complejos que tiene la cadena trasportadora de electrones; existen 2 complejos
que son móviles
CITOCROMO C (movil)
actúa como un portador móvil para la transferencia de electrones entre los complejos III y IV.
se mueva a través de la membrana interna de la cara interna de la mitocondria movilizando los electrones
puede ser inhibido por
cianuro o monóxido de carbono que causa asfixia y muerte celular
UBIQUINONA (coenzima Q1O soluble)
La ubiquinona reducida se oxida luego con la transferencia de electrones al citocromo c a través del complejo citocromo bc1. Los protones van al espacio intermembrana pero los electrones alcanzan la ubiquinona.
permite la respiración celular
protector contra la toxicidad de fármacos antineoplásicos o quimioterápicos, es decir, aquellos que impiden el crecimiento y proliferación de células cancerosas
Reacciones de oxidación que donan electrones
los 12 pares de electrones que se liberaron en la oxidación de la glucosa no se transfieren directamente al oxígeno, sino que se transfieren a las coenzimas NAD+ y FAD para formar NADH y FADH2 respectivamente.
REDUCEN NAD+
Gliceraldehido-3-fosfato deshidrogenada
Complejo de la Piruvato deshidrogenasa
Isocitrato deshidrogenasa
α-cetoglutarato deshidrogenasa
Malato deshidrogenasa
REDUCEN FAD
Succinato deshidrogenasa
AGENTES DESACOPLANTES DE LA CADENA RESPIRATORIA
son un grupo de compuestos que inhiben la síntesis de ATP en la mitocondria (fosforilación oxidativa), pero no detienen la cadena respiratoria.
Estos agentes desacoplantes ejercen su acción haciendo permeable la membrana interna de la mitocondria a los protones
de esta manera ahora los protones pueden pasar libremente a través de la membrana mitocondrial.
por lo tanto se destruye el gradiente de concentración que produjo la cadena respiratoria, esencial para que la ATPASA sintetice ATP.
2,4- dinitrofenol
agente desacoplate transportador transmembrana de hidrógenos
Pentaclorofenol
agente desacoplate transportador transmembrana de hidrógenos
Oligomicina
inhibe las sintesis de ATP fracción OSCP de la sintasa de ATP
¿Donde se lleva acabo la cadena transportadora de electrones?
La cadena transportadora consiste de una serie de transportadores que actúan secuencialmente y que están unidos a la membrana interna mitocondrial.
Existen 5 tipos de moléculas transportadoras de electrones en éste proceso:
NAD+ y NADP+
son carriers electrónicos solubles que pueden acoplarse reversiblemente a las deshidrogenasas, y que son incapaces de atravesar la membrana interna mitocondrial, pero son capaces de aportar sus electrones a la cadena transportadora de manera indirecta.
El NADH lleva sus electrones al Complejo I o NADH-deshidrogenasa
NADPH otorga electrones a variadas reacciones anabólicas en nuestro organismo.
tanto NAD+ y NADP+ son aceptoras de grupos hidruros (H-)
Flavoproteínas
proteínas que poseen flavin-mononucleotidos (FMN) o Flavin-adenin-dinucleotido (FAD) unidos de forma covalente a su sitio activo.
El nucleótido de flavina oxidado puede aceptar 1 o 2 electrones, como semiquinona o FMNH2/FADH2 respectivamente.
Las flavoproteínas pueden actuar como intermediarios entre reacciones en las que se donan 2 electrones (como deshidrogenaciones) o 1 electrón (cómo la reducción de quinona a hidroquinona).
Ubiquinona
También llamada coenzima Q (CoQ o simplemente Q), la ubiquinona es una benzoquinona con una larga cadena lateral isoprenoide.
Forma oxidada de la Ubiquinona, también conocida como CoQ.
En mitocondrias humanas, la ubiquinona mas común es la de tipo Q10
Cuando la ubiquinona acepta 1 electon o equivalente de reducción, se transforma en un radical libre llamado semiquinona (Q. o QH).
Si la ubiquinona es reducida por 2 electrones o equivalentes de reducción, se transforma en ubiquinol (QH2),
transformando sus dos grupos carbonilos en grupos hidroxilos.
Proteínas Ferro-sulfuradas
proteínas que contienen Fe3+ asociado con azufre (S), sea éste inorgánico o como el encontrado en las cadenas laterales de Cisteína (Cys)
Proteínas de Rieske
variantes de las proteínas ferro-sulfuradas, dónde el Fe3+ se agrupa a 2 residuos de Histidina, en vez de Cisteína.
En la transferencia electrónica mitocondrial, actúan al menos 8 proteínas ferro-sulfuradas.
Citocromos
son proteínas que presentan un cofactor Hemo (Fe3+
Existen 3 tipos de citocromos de interés en ésta etapa:
a y b, los cofactores Hemo están unidos fuertemente, pero no covalentemente con la proteína
son proteína integrales de la membrana interna de la mitocondria
c, el grupo hemo se une de forma covalente con la proteína mediante residuos de Cys
es soluble, y se asocia de forma electrostática con la parte externa de la membrana interna.
El Potencial de reducción del Fe3+, en el grupo Hemo de los citocromos, depende de la interacción con las cadenas laterales de la proteína, por lo que es diferente para cada citocromo.
INHIBIDORES
MALONATO
Complejo II
mecanismo de accion
Inhibidor competitivo de la succinato deshidrogenasa
ATP SINTASA
Oligomicina
Inhiben la Fo y CFo
Complejo IV
Cianuro
Azida de sodio
mecanismo de accion
Inhibe la citocromo oxidasa
inhibidores
Amital
Piericidina A
mecanismo de accion
Impidiendo la transferenica electronica desde un centro Fe - S a la ubiquinona
Rotenona
Artimicina A
Complejo III
mecanismo de accion
Bloquea la transferencia electrónica desde el citocromo b al citocromo c1
FUNCION LA CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES
Obtencion de la mayor parte de energia contenida en glucosa y otros compuestos organicos que sersn almacenados en forma de ATP.
Sintesis quimica de ATP impulsada por el proceso exergonico de transferencia de electrones desde el NAD al O2
como producto de deshecho se obtendra agua
QUE ES LA FOSFORILACION OXIDATIVA
Síntesis de ATP impulsada por un gradiente.
La cadena de transporte de electrones es una serie de proteínas y moléculas orgánicas que se encuentran en la membrana interior de la mitocondria.
Los electrones pasan de un miembro de la cadena de transporte al siguiente en una serie de reacciones redox.
La energía liberada en estas reacciones se captura como un gradiente de protones, el cual se utiliza a su vez para para formar ATP en un proceso llamado quimiosmosis.
INHIBIDORES
Rotenona y Amital
bloquean transferencia de electrones en la NADH-Q oxidorreductasa, impide la utilizacion de NADH como sustrato pero no el flujo de lectrones correspondiente a la utilizacion de succinata.
antimicina A
interrumpe el flujo de electrones a nivel de citocromo bH de citocromo C oxidorreductasa.
cianuro CN, azida N3 y monooxido de carbono
bloquean el flujo de electrones a nivel de citocromo C oxidasa cianuro y azida bloquean la forma ferrica Fe del hemo a3. CO bloquea la forma ferrosa Fe del hemo a3.
oligomicina A y diciclohexilcarbodiimida DCCD
impide la entrada de H a nivel de ATP sintasa
GRUPO 1L Cornejo Fabricio Ugarte Lizbeth Vargas Cecilia Vallejos Nadenka
Vásquez Nuria
Complejo I
