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Enzimi - Coggle Diagram
Enzimi
velocità di reazione
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L’azione catalitica a consiste nell’aumentare la velocità di una reazione e si spiega abbassando l’energia di attivazione della reazione.
Gli enzimi hanno un’elevata specificità, manifestata nei confronti del substrato, e nel tipo di reazione
La specificità di substrato dipende dal sito attivo dell’enzima, piccola regione dove si trovano le catene laterali degli aminoacidi che partecipano al alla catalisi.
Le modalità di interazione tra il substrato e il sito attivo sono spiegata dal modello dell’adattamento indotto, innesca un
cambiamento conformazionale dell’enzima innesca un
cambiamento conformazionale dell’enzima
con gli enzimi, le reazioni del metabolismo cellulare decorrono più velocemente e i prodotti si formano in quantità sufficiente.
aumentano la velocità di reazione diminuendo l’energia di attivazione: la conseguenza è un aumento del numero di molecole di substrato
L’attività enzimatica dipende da alcuni fattori, come le variazioni di temperatura e di pH della soluzione in cui si svolge la catalasi
Per le reazioni catalizzate da enzimatica, sono proteine che stabilizzano la struttura secondaria e terziaria deboli. Con l’aumentare della temperatura i legami si rompono causando la denaturazione delle proteine.
la temperatura ottimale per gli enzimi nelle nostre cellule corrisponde a 37 °C, per alcuni batteri corrisponde al valore di 80 °C.
attività catalitica
valore del pH della soluzione in cui avviene la catalisi: dipendono
la conformazione del sito attivo e l’interazione tra enzima e substrato, valore ottimale è compreso tra 6 e 8; la pepsina invece ha un pH ottimale di 1,5
concentrazione dell’enzima: all’aumentare della concentrazione dell’enzima aumenta anche l’attività catalitica.
La velocità di tutte le reazioni chimiche dipende dalla concentrazione dei reagenti: all’aumento della loro concentrazione corrisponde un aumento della velocità della reazione chimica
curva di saturazione, si giustifica con il raggiungimento di un valore di concentrazione di substrato tale da saturare in un istante i siti attivi delle molecole degli enzimi disponibili. e, l’enzima è saturo, la velocità si mantiene costante
velocità di reazione
si avvicinano, la forza di repulsione elettrostatica causa un rallentamento delle molecole e si ha una diminuzione dell’energia cinetica
quando collidono, l’energia cinetica liberata si trasforma energia potenziale, si indeboliscono i legami atomici e si formano dei deboli legami interatomici.
Prima di entrare in collisione le molecole hanno valori di energia cinetica e potenziale ben definiti
si forma lo stato di transizione, detto complesso attivato
La differenza tra l’energia potenziale del complesso attivato e quella dei reagenti è l’energia di attivazione della reazione.
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La variazione di energia potenziale in una reazione chimica si può rappresentare con il profilo di reazione
Una reazione biochimica libera energia termica, cioè è esoergonica, se i prodotti hanno energia potenziale minore di quella dei reagenti.
la reazione biochimica assorbe energia termica, quindi è
endoergonica.
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la ptialina e la pepsina: enzimi digestivi che favoriscono l’idrolisi dell’amido in maltosio e delle proteine in polipeptidi
maggior parte delle reazioni cellulare è catalizzata da enzimi proteici, attività è mediata da specifici gruppi funzionali presenti nella catena laterale degli aminoacidi. richiedono anche l’intervento di cofattori,
la sua attività dentro una cellula può essere modulata in modo da rispondere alle sue esigenze metaboliche