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Proteinas Generalidades - Coggle Diagram
Proteinas Generalidades
Proteinas Generalidades
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La secuencia lineal de los aminoácidos unidos contiene la información
necesaria para generar una molécula proteica con una forma tridimensional única
La complejidad de la estructura proteica se analiza mejor si se considera la molécula en cuatro niveles de organización: primario, secundario, terciario y cuaternario
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Enlace peptídico
En las proteínas, los aminoácidos se unen covalentemente mediante enlaces
peptídicos, que son uniones amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de otro
Se necesita una exposición prolongada
a un ácido o a una base fuertes a temperaturas elevadas para romper esos enlaces de manera no enzimática
Denominación de los péptidos: por convenio, el extremo amino libre (N-terminal)
de la cadena peptídica se escribe a la izquierda y el extremo carboxilo libre
a la derecha. Por consiguiente, todas las secuencias de aminoácidos se leen
desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal del péptido.
La unión de muchos aminoácidos a través de enlaces peptídicos produce una cadena no ramificada denominada polipéptido
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. Hélice α
En la naturaleza se encuentran varias hélices polipeptídicas diferentes, pero la hélice α
es la más común.
Es una estructura espiral con un esqueleto peptídico enrollado, estrechamente empaquetado, en el cual las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden hacia fuera del eje central para evitar interferir estéricamente entre sí
Puentes de hidrógeno
una hélice α está estabilizada por gran cantidad de puentes
de hidrógeno establecidos entre los oxígenos carbonilo y los hidrógenos amida delenlace peptídico, que son parte del esqueleto peptídico
Los enlaces de hidrógeno son débiles individualmente, pero
en conjunto sirven para estabilizar la hélice
Aminoácidos por vuelta
cada vuelta de una hélice α contiene 3,6 aminoácidos.
Por tanto, residuos de aminoácidos situados a tres o cuatro residuos de distancia
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. Lámina β
La lámina β es otra forma de estructura secundaria en la cual todos los componentes
del enlace peptídico intervienen en puentes de hidrógeno
Cuando se ilustra la estructura de las proteínas,
las cadenas β suelen visualizarse como flechas anchas
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Giros β (giros inversos
Los giros β invierten la dirección de una cadena polipeptídica, ayudándola a adoptar
una forma globular compacta
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