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Proteínas Fibrilares - Coggle Diagram
Proteínas Fibrilares
introducción: El colágeno y la elastina son ejemplos de proteínas fibrosas comunes bien caracterizadas
de la matriz extracelular que tienen funciones estructurales en el organismo
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exclusiva, que se obtienen combinando aminoácidos específicos en elementos
estructurales secundarios regulares.
COLÁGENO
Estas moléculas se encuentran por todo el organismo,
pero sus tipos y organización vienen dictados por el papel estructural que desempeña el colágeno en un órgano concreto
El colágeno del hueso aparece como fibras dispuestas en ángulo unas con respecto a
otras para poder resistir el corte mecánico procedente de cualquier dirección.
El colágeno es la proteína más abundante en el organismo humano. Una molécula de
colágeno típica es una estructura larga y rígida en la cual tres cadenas polipeptídicas
Tipos
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pueden organizarse en tres grupos, en función de su ubicación y sus
funciones en el organismo
La superfamilia de proteínas del colágeno consta de más de 25 tipos de colágeno, así
como proteínas añadidas que tienen dominios de tipo colágeno.
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Estructura
Secuencia de aminoácidos: el colágeno es rico en prolina y glicina, los cuales son importantes en la formación de la hélice de triple hebra.
Estructura helicoidal triple: a diferencia de la mayoría de las proteínas globulares que están plegadas en estructuras compactas, el colágeno, una proteína fibrosa, tiene una estructura en triple hélice alargada que se estabiliza mediante puentes de hidrógeno intercatenarios
Hidroxiprolina e hidroxilisina: el colágeno contiene hidroxiprolina e hidroxilisina, que no están presentes en la mayor parte de las demás proteínas.Estos restos proceden de la hidroxilación de algunos residuos de prolina y de lisina después de su incorporación en las cadenas polipeptídicas
Glucosilación: el grupo hidroxilo de los residuos de hidroxilisina del colágeno
pueden ser glucosilados enzimáticamente.
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