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ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS - Coggle Diagram
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURA PRIMARIA
ENLACE PEPTIDICA los aminoacidos se unen atravez de enlaces peptidicos
NOMENCLATURA DE PEPTIDOS el extremo amino libre de la cadena peptidica se escribe a la izqquierda y el extremo carboxilico libre a la derecha
CARACTERISTICAS DEL ENLACE PEPTIDICO elenlace peptidico tiene un caracter parcial de doble enlace es mas corto que un enlace simple y rigido y planar. El enlace peptidico casi siempre e encuentra en la configuracion trans
POLARIDAD DEL ENLACE PEPTIDICO el enlace peptidico carese de carga tampoco aceptan ni liberan protones a lo largo del intervalo
DETERMINACION DE LA COMPOSICION DE AMINOACIDOS DE UN POLIPEPTIDICO
El primer paso es identificar y cuantificar sus aminoacidos. Una muestra purificada del polipeptidico que se analiza se hidroliza primero con un acido fuerte a 110 centrigrados por 24 horas este tratamineto rompe los enlaces peptidicos y libera los aminoacidos
SECUENCIA DE UN PEPTIDICO DESDE SU EXTREMO N-TERMINAL
Se usa para marcar el residuo amino terminal bajo condiciones levemente alcalinas
DEGRADACION DEL POLIPEPTIDICO EN FRAGMENTOS MAS PEQUEÑOS
tiene una composicion primaria menor a 100 aminoacidos tales moleculas no pueden secuenciarse directamente de un extremo a otro pero estas grandes moleculas pueden romperse en sitios especificos y entonces secuenciar los fragmentos
ESTRUCTURA SECUNDARIA
HELICE es una estructura rigida en espiral hacia la derecha que consta de un esqueleto polipeptidico central estrechamente compactado y enrrollado y enrrollado con las cadena laterales de los aminoacido
PUENTE DE HIDROGENO se estabiliza por la formacion extensa de puentes de hidrogenoentre los oxigenos carbolino hidrogeno amina del enlacepeptidico que son parte del esqueleto polipeptidico
AMINOACIDOS POR VUELOcada vuelota de un helice contiene 3,6 aminoacidos
AMINOACIDOS QUE ALTERAN A UNA HELICE el grupo R de una aminoacido determina determina su propenciona formar parte de un helice
LAMINA es otra forma de estructura secundaria
FORMACION una lamina esta formada por 2 o mas cadenas peptidicas alineadas de manera lateral y estabilizadas por puentes de hidrogeno
COMPARACION ENTRE HELICES Y LAMINAS en las laminas las cadenas estan totalmente extendidas y los puentes de hidrogeno entre las cadenas son perpendiculares. En las helices el polipeptidico esta enrrollado y los puentes de hidrogenos son paralelos al esqueleto
DOBLECES invierten la dirrecion de la cadena polipeptidica y la ayudan a tomar una forma compacta y globular
ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS se construye porcombinacion de elementos estructurales secundarios lo cual produce un patron geometrico especifico
ESTRUCTURA TERCEARIA
DOMINIOS son las unidades funcionales estructurales y fundamentales y tridimensionales de los polipeptidos generalmente consta de dos o mas dominios
INTERACCIONES QUE ESTABELECEN LA ESTRUCTURA TERCEARIA se determina por la secuencia de aminoacidos guian los plegaminetos del polipeptido para formar una estructura compactada
PLEGAMIENTO DE PROTEINAS la interaccion de las cadenas laterales de los aminoacidos determinan como se plegaran una cadena polipeptidica
DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS resulta en el desdoblamiento de las estructuras secundarias y tercearias de una proteina in la hidrolizacion de los peptidicos
ESTRUCTURA TERCEARIA
muchas proteinas constan de solo una cadena polipeptidica y se define como proteina monomera pero por otro lado hay otras que pueden constar de dos o mas cadenass polipeptidicas que pueden ser identicas en su estructura o no tener relacion alguna y se le denomina estructura cuaternaria de la proterina