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Molecole che si legano con l'ossigeno responsabili dell'aerobismo…
Molecole che si legano con l'ossigeno responsabili dell'aerobismo data la bassa solubilità dell'ossigeno molecolare in acqua
EMOGLOBINA (Hb)
Struttura
Tetramero costituito da 4 catene proteiche globulari uguali a due a due: due α e due β, ciascuna caratterizzata dalla presenza di un proprio gruppo EME
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Il tetramero è stabile in due conformazioni differenti T (tense) e R (relaxed) in equilibrio tra loro a seconda del numero di "interazioni quaternarie" tra le subunità α e β
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Confromazione Tense: queste interazioni rendeono più legate tra loro le subunità rendendo più ampia la tasca interna a ciascuna subunità che accoglie il gruppo eme
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La rottura delle interazioni ioniche tra le subunità e la variazione conformazionale di un monomero che ne deriva porta alla variazione conformazionale anche delle altre subunità generando un effetto a catena che si sviluppa attraverso due modelli limite:
Questo fa si che la variazione conformazionale di una subunità comporti la variazione conformazionale delle altre aumentando o diminuendo con un effetto a catena (COOPERATIVITA) l'affinità dell'ossigeno al variare della presenza di ossigeno
Ciò porta quindi il grafico dell'emoglobina che confronta la saturazione frazionale e la concentrazione di ossigeno a seguire una CURVA SIGMOIDE
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Il modello CONCERTATO in cui ciascuna subunità provoca un graduale aumento dell'affinità nelle altre subunità.
Il modello SEQUENZIALE in cui la variazione conformazionale di una subunità comporta la variazione di un altra che a sua volta a variare l'altra in modo sequenziale.
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Funzione
L' emoglobina svolge funzione di trasporto, con conseguente carico e scarico dell' ossigeno e dell'anidride carbonica in base al fabbisogno del corpo. Difatti, nei polmoni dove la presenza di ossigeno è tanta l'affinità è massima e tutta l'emoglobina viene legata mentre nei muscoli la variazione di affinità riesce a modulare il rilascio di ossigeno in base alla quantità di ossigeno presente nei muscoli (più ve ne è meno vi si lega)
Questo è dovuto anche all'EFFETTO BOHR, che è un tipo di ALLOSTERISMO tipico dell' emoglobina
*ALLOSTERISMO: caratteristica delle proteine a struttura quaternaria per cui alcune molecole (effettori allosterici) legandosi in siti diversi da quelli di ligando principale con la proteina innescano una modifica conformazionale nelle altre subunità per effetto cooperativo
Oltre al 2-3 bifosfoglicerato, anche gli ioni idronio prodotti dalla dissociazione della CO2 sotto forma di bicarbonato sono degli effettori allosterici: difatti gli idrogenioni protonano il residuo amminoacidico dell' Istidina che quindi stabilizza la forma a T e quindi diminuisce l'attività con l'ossigeno
Questo è il motivo per cui l'emoglobina riesce a rilasciare ossigeno in base al fabbisogno (più CO2 c'è, più c'è bisogno di ossigeno, più idrogenioni ci sono, più è stabilizzata la forma a T e più ossigeno viene rilasciato
La CO2 invece è disciolta nel sangue come ione bicarbonato poichè costituisce il sistema tampone del sangue. Viene legata dall'emoglobina solo nel momento in cui deve essere espulsa
Lo ione bicarbonato si lega alle estremità ammino-terminale dell'emoglobina formando i carbammati che interagiscono con le interazioni ioniche della conformazione a T, stabilizzandola e favorendo il rilascio di O2
MIOGLOBINA (Mb)
Struttura
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Presenza di un gruppo prostetico al centro della struttura globulare atto al legame della proteina con una molecola di ossigeno molecolare: il GRUPPO EME
Costituito da un anello protoporfirinico al cui interno è presente un atomo di Ferro (II) che costituisce il sito di legame con l'ossigeno
Essendo l'atomo di ferro una specie ionica e la molecola di ossigeno fatta da un doppio legame il legame Fe-O=O presenta due forme di risonanza: può presentarsi come ANIONE SUPEROSSIDO (FeIII) che è estremamente tossico
Per evitare la formazione e il distacco dell'anione superossido e aumentare la specificità della proteina per l'ossigeno la parte proteica tramite un istidina della catena E (HisE7)forma un LEGAME AD IDROGENO con l'ossigeno
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Affinità e funzione
L'affinità della mioglobina è molto alta con una saturazione frazionale (Y) quasi pari all'1 anche a basse concentrazioni di substrato.
Ha molto senso se si pensa che la funzione della mioglobina è quella di ACCUMULO DI OSSIGENO nei muscoli ed è quindi necessaria un alto livello di affinità con l'ossigeno
Parametri di legame
Kd: costante di dissociazione 
Equilibrio chimico che esprime la tendenza alla dissociazione del legame tra ligante: la proteina e ligando: il sostrato. Più è piccola la Kd maggiore è l'affinità ligante-ligando
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Dipende anche anche dalla quantità di sostrato presente
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P50: (nel grafico Y/quantità di sostrato) valore di quantità di sostrato a cui è legato il 50% del ligante
Y o SATURAZIONE FRAZIONALE: rapporto tra i legami creati e i siti di legame presenti. Molto utile per valutare l'affinità relativa
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