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PROTEÍNAS - Coggle Diagram
PROTEÍNAS
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Estructuras
Primaria
Es la secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica, unidos lateralmente.
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Secundaria
Hélice de Colágeno
Son estructuras constituidas por tres cadenas polipeptídicas que se enrollan de forma levógira sobre sí mismas.
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Giros Beta
Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipéptido.
Hoja beta
En esta estructura las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica.
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Terciaria
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Estabilización
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen.
Cuaternaria
Deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero.
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Asociaciones
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Con otras Biomoléculas
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Con lípidos
Originan asociaciones supramoleculares como las lipoproteínas del plasma sanguíneo y las membranas biológicas.
Con ácidos nucléicos
Originan asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o virus
Propiedades
Especificidad
Cada proteína cumple una función debido a su estructura primaria y a su conformación espacial propia.
Desnaturalización
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura.
Clasifiación
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Heteroproteínas
Glucoproteínas
Moléculas formadas por una fracción glucídica (del 5 al 40%) y una fracción proteica unidas por enlaces covalentes.
Liboproteínas
Complejos macromoleculares esféricos formados por un núcleo que contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos) y una capa externa polar formada por fosfolípidos.
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Cromoproteínas
Poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, por lo que reciben también el nombre de pigmentos.
Enlace peptídico
Se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.