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Estructura y propiedades de las proteínas - Coggle Diagram
Estructura y propiedades de las proteínas
Biomoléculas formadas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. algunas poseen fósforo, hierro, magnesio y cobre.
Estructura
Aminoácidos
Son las unidades básicas que forman las proteínas, presentan un grupo amino (-NH2) y un carboxilo o ácido (-COOH) unido a un carbono quiral.
Según la disposición del grupo amino respecto al carbono , se hablará de L-aminoácidos (izquierda) o D-aminoácidos (derecha). En proteínas, sólo se encuentras aminoácidos con configuración L.
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por sí solo, se obtienen a través de la ingesta de alimentos y sus rutas de obtención son largas y energéticamente costosas
Enlaces peptídico
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Se forman por vía deshidratación
Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH.
Estructura de las proteínas
Se distinguen 4 estructuras
Estructura secundaria
Es el plegamiento de la cadena polipeptídica que se da por la formación de los puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos. Se distinguen las siguientes estructuras:
Hélice alfa
Estructura periódica, donde cada enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno. Un puente se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del aminoácido n y el grupo -CO- del aminoácido n-4 y el otro puente se forma entre el -CO- del enlace peptídico n y el grupo -NH- del enlace n+4.
Hoja beta
Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipéptidica, las distintas zonas de la cadena, pueden interaccionar entre sí mediante puentes de hidrógeno.
Giros beta
secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, conectadas por giros beta, que compone un giro de 180° a la cadena principal de un polipeptido.
Hélice de colágeno
secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, conectadas por giros beta
Láminas beta
Conformación de dos o más cadenas polipeptídicas paralelas o antiparalelas unidas mediante puentes de hidrógeno en una estructura laminar y plegada (zig zag)
Estructura terciaria
Es responsable directa de sus propiedades biológicas y se pueden distinguir dos tipos:
Tipo fibroso
Donde una de sus dimensiones mucho mayor que las otras dos.
Tipo globular
No hay una dimensión predominante, su forma es aproximadamente esférica.
Estructura primaria
Su estructura se determina por la secuencia de aminoácidos, a partir de los diferentes enlaces peptídicos se origina una cadena principal (esqueleto)
Estructura cuaternaria
Conformada por más de una cadena polipeptídica, formando un multímero. Estas interaccionan de manera no covalente.
Si interaccionan dos monómeros que son iguales, será un homodímero, pero si son diferentes, será un heterodímero.
En proteínas con estructura fibrosa, la estructura cuaternaria resultante de la asociación de varias hebras será una fibra o soga.
En la asociación de varias proteínas globulares, resultarán exactamente iguales, muy parecidos, misma función pero estructuralmente distintos o completamente distintos.
Asociaciones de las proteínas
Asociaciones entre proteínas
La asociación entre proteínas tiene un función estructural, ya que contribuyen a dar forma a las células, cilios y flagelos.
Entre proteínas y otras biomoléculas
Azúcares
Generación asociaciones supramoleculares como proteoglicanos o peptidoglicanos
Lípidos
Generación de moléculas supramoleculares como lipoproteínas y membranas biológicas.
Ácidos nucléicos
Generación de asociaciones supramoleculares como ribosomas, nucleosomas o virus.
Propiedades de las proteínas
Especifidad
Cada proteína lleva a cabo una función en particular, que es determinada por la estructura primera y la confirmación espacial propia; cada especie posee proteínas específicas, por lo que un cambio en su estructura significaría la pérdida de la función.
Desnaturalización
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, ya que se rompen los puentes que forman la estructura, y se puede producir por alteraciones del pH o cambios en la temperatura.
Clasificación de proteínas
Holoproteínas o proteínas simples
Globulares
Se forman únicamente por aminoácidos. Se caracterizan por doblar sus cadenas en forma esférica, dejando hacia dentro los grupos hidrófobos y hacia fuera los hidrófilos.
Fibrosas
Conformados únicamente por aminoácidos. Presentan cadenas largas polipeptídicas largas, son insolubles en agua y disoluciones acuosas.
Heteroproteínas o proteínas conjugadas
Glucoproteínas
Moléculas formadas por una fracción glucídica (5 al 40%) y una fracción protéica unida por enlaces covalentes
Lipoproteínas
Macromoléculas formados por un núcleo con lípidos apolares y una capa externa polar formada por fosfolípidos. Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre tejidos.
Nucleoproteínas
Proteínas estructuralmente asociadas con un ácidos nucleícos (ADN y ARN)
Cromoproteínas
Funciones
Estructural
Formación de tejidos de sostén y relleno, brindan elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. Ej: colágeno del tejido conjutivo fibroso, reticulina y elastina.
Enzimática
De mayor especializadas, actúan como biocatalizadores en las reacciones de metabolismo
Las proteínas hacen uso de su propiedad de poder interaccionar, con diversas moléculas. A las sustancias que se transforman por medio de una reacción enzimática se les llama substratos, estos reconocen un sitio específico en la superficie proteíca,
Hormonal
Existen algunas hormonas de naturaleza protéica, como la insulina o el glucagón.
Defensiva
Crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Ej: las mucinas, inmunoglobulinas.
Transporte
Ejemplo, la hemoglobina en el transporte de oxígeno en la sangre. O en invertebrados, la hemocianina.
Reserva
Las proteínas cumplen una función energética para el organismo, pudiendo aportar hasta 4 Kcal de energía por gramo. Ej: hordeina, gliadina.
Reguladoras
Tienen funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los siguientes compuestos: hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas.
Contracción muscular
Es una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células, en este proceso está implicado el movimiento de cilios y flagelos.
Función homeostática
Función de amortiguador, manteniendo el pH equilibrado en los diferentes medios.
