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Proteínas, Captura de Pantalla 2022-05-02 a la(s) 18.52.52, Proteínas…

- - - - este enlace se llama enlace peptídico
      - la unión de dos aminoácidos se llama dipéptido
      - La reacción puede considerarse por una simple eliminación de una molécula de agua
  - - - casi todas nuestras proteÍnas son L
  - - - Carnitina
    - - Glutamato
      - Aspartato
  - - - comportamiento ambivalente
    - - anfóteros
        
        capacidad de recibir y donar electrones y alcanzar punto isoeléctrico (mismo # de cargas positivas y negativas), su carga neta es cero
        
        pH<pI forma protonada o catiónica
        
        pI su carga es cero
        
        pH>pI carga negativa o aniónica
- - - - electrostáticas
      - puentes de hidrogeno
      - interacciones hidrofóbicas
      - dipolo-dipolo más importantes
    - - alfa helice
        
        vuelta completa consta de 3.6 aminoácidos
        
        las cadenas laterales R quedan orientadas perpendicularmente hacia el exterior
        
        -grado de energía libre y estructura más estable
        
        se efectúa entre el Hidrogeno (N-H) de un enlace péptidico y el oxígeno carbonilo (C=O) del tercer aminoácido que le sigue
      - lamina B
        
        se presenta en
        
        queratinas
        
        fribosas como el pelo de mamíferos y la seda
        
        conformación en zig zag extendida
        
        varias moléculas alineadas paralela o antiparalela, se producen laminadas unidas transversalmente por puentes de hidrógeno
        
        paralelas se desarrollan en la dirección N terminal a C terminal y las antiparalelas en direcciones opuestas
      - triple hélice de cadenas polipeptídicas que se mantienen unidas por puentes de hidrógeno intermoleculares
  - - - puentes salinos o interacciones electrostáticas
      - puentes de hidrogeno
      - fuerzas de van der waals
      - interacciones hidrófobas
      - enlaces disulfuro (en algunas ocasiones)
- - - - beneficiosos
        
        maduración de frutas
      - perjuiciosos
        
        oxidación de ácidos grasos
        
        oscurecimiento enzimático
    - - producir alimentos bajos en calorías
      - Eliminar compuestos antinutricionales de ciertas materias primas
      - síntesis de edulcorantes como aspartarmo
      - producción de ciclodextrina a partir del almidón
    - - apoenzima (parte de naturaleza proteica (aminoácidos)
        
        sitio activo (sitio de enlace y sitio catalítico)
        
        un grupo de aminoácidos algunos enlazan el sustrato con ouentes de hidrogeno, interacciones electroestaticas
        
        otro gurpo de aminoácidos van hacer la transformación
        
        Qué es?
        
        parte proteíca de la enzima que no tiene actividad biologica si no se encuentra unido al cofactor
        
        holoenzima
        
        enzima con actividad biologica
        
        apoenzima + cofactor, apoenzima + grupo prostetico, apoenzima + ion metal
      - cofactor
        
        compuesto de bajo peso molecular
        
        muy estable al calor
        
        diversos grados de unión con la apoenzima
        
        principales cofactores
        
        vitaminas
        
        tiamina
        
        niacina
      - parte no proteica (grupo prostetico)
        
        coenzimas (vitaminas)
        
        moléculas orgánicas que contienen funcionalidades no encontradas en las proteínas
        
        catálisis electrofílica
        
        Química redox
        
        Rearreglos
        
        Transferencia de gurpos
        
        entre otras
        
        cofactores (minerales)
  - - - primero: clase
      - segundo: sublcase
      - tercero: sub-subcalse
      - cuarto: sustrato
- - - - solubilidad
        
        proteínas insolubles, un uso muy limitado en alimentos
        
        Interacciones
        
        hidrofóbicas
        
        Aumenta la interacción proteína proteína
        
        Disminuye la solubilidad
        
        Iónicas
        
        Aumenta la interacción proteína agua
        
        Aumenta la solubilidad
        
        Factores que afectan
        
        pH
        
        pH inferiores o superiores a su punto isoelectrico, tiene cargas y esto promueve su interacción con el agua (solubilizacion)
        
        Fuerza iónica
        
        Medida de concentración y del número de cargas eléctricas (cationes y aniones)
        
        Baja concentraciones
        
        2 more items...
        
        Altas concentraciones
        
        2 more items...
        
        Temperatura
        
        Presencia de solventes orgánicos
      - Viscosidad
      - Capacidad de retención de agua (CRA)
        
        agua que es retenida en la proteína después de la aplicación de una fuerza
        
        relacionado con la jugosidad, cuando un alimento tiene un alto CRA
        
        g de H2O /g de proteína
    - - Gelificación
      - Formación de pastas proteícas
    - - Capacidad emulsionante
      - Capacidad espumante