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AMMINOACIDO: unità di base delle proteine. Costituito da un carbonio α…

- - - - Riarrangiamento della sequenza a forma di elica in cui i radicali liberi sono esposti all'esterno. la stabilità è garantita da LEGAMI A IDROGENI PARALLELI ALL'ASSE DELL'ELICA che si instaurano ogni 4aa tra gli idrogeni del gruppo amminico e il doppietto dell'ossigeno del carbossile.
        
        Elica destrorsa e angoli Ψ e Φ di -50 e -60 gradi
    - - Nel momento in cui la struttura secondaria si ripiega ulteriormente nello spazio a definire l'esatta posizione di tutti gli atomi si ha una STRUTTURA TERZIARIA
        
        Diverse tipologie e forme
        
        FIBROSE
        
        COLLAGENE: questa proteina NON forma LA NORMALE α-ELICA , infatti qui si riscontrano 3 catene differenti che si spiralizzano insieme e si stabilizzano non tramite H legami intracatena ma tramite LEGAMI AD IDROGENO INTERCATENA tra i residui di Gly e di idrossiprolina
        
        α-CHERATINA: è un dimero di due α-eliche spiralizzate insieme tramite delle interazioni idrofobiche tipiche di uno dei lati delle due catene. Collabora anche la presenza di ponti disolfuro alla stabilità del dimero
        
        GLOBULARI
        
        Sono proteine che letteralmente si accartocciano su se stesse, per via della forza delle interazioni idrofobiche dei radicali esterni delle strutture secondarie che cercano di allontanarsi dall'acqua. Ritroviamo quindi un "nucleo idrofobico" all'interno e una parte più polare all' esterno. NO SPAZIO VUOTO
        
        I.D.P.
        
        Sono proteine senza una struttura terziaria fissa che non riescono ad organizzarsi in un nucleo idrofobico si strutturano solo vicino aspecifiche proteine
        
        TRANSMEMBRANALI
        
        DENATURAZIONE: essendo creata da legami intermolecolari la struttura terziaria è fragile e quindi se soggetta a stress di temperatura o pH facilmente si disfa, regredendo alla struttura primaria
        
        Si chiama denaturazione perché è nella struttura terziaria che risiede la natura di una proteina ovvero la sua FUNZIONE
        
        Se avviene gradualmente è un processo REVERSIBILE
        
        Essa è soggetta a EFFETTO COOPERATIVO: ossia un effetto a catena per cui dopo la rottura di un legame debole risulta sempre più semplice rompere gli altri
        
        FOLDING o ripiegatura proteica di una specifica sequenza
        
        La ripiegatura non avviene casualmente bensì segue un MODELLO DI NUCLEAZIONE-CONDENSAZIONE per cui la proteina inizia ad arrangiarsi casualmente formando talvolta degli INTERMEDI CORRETTI rispetto alla struttura nativa che PRESERVA
        
        Si riscontra lo stesso effetto a catena della denaturazione ma al contrario: dopo aver creato un intermedio corretto risulta sempre più facile crearne gli altri
        
        Difatti, l'andamento termodinamico è ad IMBUTO, ovvero gli intermedi corretti risultano via via resmpre meno energetici e quindi stabili sino a raggiungere la forma nativa che è la meno energetica
        
        Può essere accellerato e coadiuvato da enzimi chiamati CHAPERONI
        
        Poiché complesso può fallire e riscontrare la formazione di alcuni AGGREGATI cioè ammassi di catena mal legata che provocano anche malattie
        
        Per ciascuna precisa struttura primaria esiste un'unica corrispondente struttura terziaria corretta per la sua funzione e stabile: si chiama STRUTTURA NATIVA
        
        Si stabilizza tramite la creazione di INTERAZIONI IDROFOBICHE che si creano tra i radicali liberi lasciati esterni dalle strutture secondarie e tramite la creazione di PONTI DISOLFURO: legame covalente per ossidazione tra radicali contenenti zolfo
        
        Anfisen dimostra che sono determinanti le interazioni idrofobiche, i ponti disolfuro sono solo di completamento.
        
        Nel momento in cui più strutture terziarie si aggregano nella stessa proteina per lavorare insieme, queste ultime diventano delle subunità costituenti della STRUTTURA QUATERNARIA
    - - Riarrangiamento della sequenza in cui due parti di catena si pongono linearmente una parallelamente all'altra. I radicali sono posti ortogonalmente rispetto al piano delle due catene che sono stabilizzate dalla creazione LEGAMI A IDROGENO tra le due parti. NON SONO PIANI
        
        Le parti di catena possono esse disposte parallelamente o antiparallelamente (differenza di direzione). ANTI è più stabile perché più stabili gli H legami.
    - - ANSE: cambi di direzione disordinati e senza una struttura precisa
  - - - Si vengono a creare 2 ANGOLI DIEDRI: Φ tra il piano dei legami N-C=O / Cα-N e il piano dei legami Cα-N / Cα-C=O, INTORNO AL LEGAME Cα-N , e Ψ tra il piano dei legami N-C=O / Cα-C=O e il piano dei legami Cα-N / Cα-C=O, INTORNO AL LEGAME Cα-C=O
        
        In base ai valori di questi legami si creano diversi STEREOISOMERI CONFORMAZIONALI non tutti possibili a causa delle REPULSIONI STERICHE instaurate tra i diversi gruppi di atomi