Please enable JavaScript.

Coggle requires JavaScript to display documents.

Амінокислоти, 123123 - Coggle Diagram

- - - - У цю групу об'єднують дев'ять амінокислот, бічні групи яких є неполярними і гідрофобними. Найменшою з них є гліцин, що не має бічного ланцюга (біля α-атома карбону, крім карбоксильної і аміногрупи, розміщені два атоми водню). Хоч гліцин класифікують як неполярну амінокислоту, він не робить жодного внеску у забезпечення гідрофобних взаємодій в молекулах білків. Аланін, лейцин та ізолейцин мають аліфатичні вуглеводневі бічні групи: метильну, бутильну та ізобутильну відповідно. Метіонін є сірковмісною амінокислотою, його бічний ланцюг представлений неполярним тіоловим естером. Імінокислота пролін містить характерну піролідинову циклічну структуру, в складі якої вторинна аміногрупа (іміногрупа) утримується у фіксованій конформації. Через це ділянки поліпептидних ланцюгів, що містять пролін є найменш гнучкими. До складу молекул фенілаланіну і триптофану входять громіздкі неполярні циклічні бічні групи: фенільна та індольна.
        Амінокислоти із неполярними бічними ланцюгами роблять внесок у структуру поліпептидів завдяки гідрофобним взаємодіям. Наприклад, у складі водорозчинних глобулярних білків вони згруповуються всередині молекули. Неполярні групи цих амінокислот також утворюють поверхні контакту інтегральних мембранних білків із гідрофобними частинами ліпідних мембран.
    - - Шість амінокислот мають полярні незаряджені бічні ланцюги: серин, треонін, тирозин, цистеїн, аспарагін і глутамін. Серин і треонін містять гідроксильну групу, аспарагін і глутамін — амідну, тирозин — фенольну. До складу цистеїну входить тіольна група - SH, завдяки чому дві молекули (чи їх залишки у складі пептидів) цієї речовини можуть з'єднуватись дисульфідним зв'язком, що формується шляхом окиснення - SH груп. Такі зв'язки важливі для формування і підтримання структури білків. Оскільки дві молекули цистеїну, з'єднані дисульфідним зв'язком, раніше вважались окремою амінокислотою, таку сполуку називали цистином, тепер цей термін вживають рідко.
    - - Дві амінокислоти мають сумарний негативний заряд за фізіологічного pH (7,0): аспарагінова і глутамінова кислоти. Обидві мають по додатковій карбоксильній групі. Їхні іонізовані форми називають аспартатом та глутаматом відповідно. Аміди цих амінокислот — аспарагін і глутамін також входять до складу білків.
    - - Три протеїногенні амінокислоти мають позитивно заряджені бічні групи при фізіологічних значеннях pH: лізин, аргінін і гістидин. Лізин має додаткову первинну аміногрупу в ε-положенні. До складу аргініну входить гуанідинове угрупування, а гістидин містить імідазолове кільце. Серед усіх протеїногенних амінокислот тільки гістидин має групу, що іонізується за фізіологічного pH (pKa = 6,0). Через це його бічний ланцюг при pH 7,0 може бути нейтральним або позитивно зарядженим. Завдяки цій властивості гістидин входить до складу активних центрів багатьох ферментів, і бере участь у каталізі хімічних реакцій як донор/акцептор протонів.