Please enable JavaScript.

Coggle requires JavaScript to display documents.

PROTEINE - Coggle Diagram

- - - - LIGASI
      - ISOMERASI
      - PROTEASI
      - POLIMERASI
      - NUCLEASI
      - CHINASI
      - IDROLASI
      - FOSFATASI
      - OSSIDOREDUTTASI
      - ATPASI
    - - CONCETRAZIONE DI SUBSTRATO A CUI UN ENZIMA FUNZIONA A META' DELLA SUA VELOCITA' MASSIMA
      - VALORE PICCOLO, IL SUBSTRATO SI LEGA FORTEMENTE ALL'ENZIMA
      - VALORE ALTO, SUBSTRATO SI LEGA DEBOLMENTE ALL'ENZIMA
    - - STATINE, ABBASSANO IL COLESTEROLO, INIBENDO HMG-COA REDUDDATI
      - METOTREXATO, UCCIDE ALCUNE CELLULE TUMORALI INIBENDO DIIDROFOLATO REDUTTASI, COINVOLTO NELLA SINTESI DI DNA
    - - COMUNE, MOLECOLA DIVERSA DAL SUBSTRATO SI LEGA AD ENZIMA IN UN SITO DI REGOLAZIONE, MODIFICANDO VELOCITA' ENZIMA
      - INIBIZIONE RETROATTIVA O NEGATIVA, ENZIMA INIBITO DA SUO STESSO PRODOTTO CHE E' IN ECCESSO
        
        POI CHIAMATA REGOLAZIONE ALLOSTERICA
        
        ENZIMA PRESENTA DUE SITI DI LEGAME DIVERSI
        
        UNO PER IL SUBSTRATO
        
        UNO PER MOLECOLE REGOLATRICI
        
        LO PORTANO AD AVERE DUE CONFORMAZIONI DIFFERENTI, IN MODO TALE DA INIBIRE O ATTIVARE LA SUA ATTIVITA', ALTERANDO IL SITO ATTIVO
      - REGOLAZIONE POSITIVA, ENZIMA E' STIMOLATO DALLA MOLECOLA REGOLATRICE
  - - - LE ELASTICHE SERVONO COME ATTACCHI FLESSIBILI CHE MIGLIORANO LE COLLISIONI TRA LE PROTEINE A LORO LEGATE
  - - - NUCLEOLO, COMPARTIMENTO NUCLEARE IN CUI SONO TRASCRITTI RNA RIBOSOMIALI
- - - - DOMINIO N-TERMINALE, AMMINICO
      - DOMINIO C-TERMINALE, CARBOSSILICO
  - - - ATTRAZIONI ELETTROSTATICHE
      - ATTRAZIONI DI WAN DER WAALS
      - LEGAMI H
      - INTERAZIONE IDROFOBICA, IN AMBIENTE ACQUOSO LE MOLECOLE IDROFOBE, MOLECOLE E CATENE LATERALI APOLARI, TENDONO A RACCOGLIERSI VICINE PER RIDURRE EFFETTO PERTURBATORE
    - - ALCUNE SI LEGANO A CATANE PARZIALMENTE RIPIEGATE AIUTANDOLE AD ASSUMERE LA CORRETTA CONFORMAZIONE
      - ALTRE FORMANO CAMERE DI ISOLAMENTO, IN CUI LE CATENE POSSONO RIPIEGARSI SENZA RISCHIO DI FORMARE AGGREGATI NEL CITOPLASMA
  - - - TERZIARIA, CONFORMAZIONE COMPLESSIVA TRIDIMENSIONALE
      - QUATERNARIAMOLECOLE CON PIU'CATENE POLIPEPTIDICHE
      - SECONDARIA, PREVEDE RIPIEGAMENTO PROTEINA
        
        ALFA-ELICA
        
        A SECONDA DEL VERSO DI ROTAIONE SI PARLA DI SINISTRORSA O DESTRORSA
        
        STRUTURA A SCALA A CHIOCCIOLA, LE UNITA' SI DISPONGONO SFALSATE FORMANDO UN'ELICA; QUANDO UN CATENA POLIPEPTIDICA SI AVVOLGE SU SE STESSA IN UN CILINDRO RIGIDO
        
        LEGAME IDROGENO CONNETTE C=O DI UN LEGAME PEPTIDICO A N-H OGNI 4 LEGAMI PEPTIDICI
        
        AVVOLGIMENTO REGOLARE DESTRORSO OGNI 3,6 AMMINOACIDI
        
        PRESENTI IN PROTEINE DELLA MEMBRANA CELLULARE
        
        SI DISTINGUE
        
        PARTE IDROFILA, OSSATURA DELLA CATENA CHE INTERAGISCE CON SE STESSA CON LEGAMI IDROGENO
        
        PARTE IDROFOBA, LE CATENE LATERALI APOLARI, LA SCHERMANO DALL'AMBIENTE LIPIDICO IDROFOBO DELLA MEMBRANA
        
        SE DUE O TRE SI AVVOLGONO UNA SULL'ALTRA VANNO A FORMARE L'ELICA SUPERAVVOLTA
        
        BETA-FOGLIETTO
        
        SI FORMA QUANDO I LEGAMI IDROGENO UNISCONO TRATTI DI CATENA POLIPEPTIDICA GIACENTI UNO DI FIANCO ALL'ALTRO
        
        BETA-FOGLIETTO PARALLELO QUANDO I TRATTI DELLA CATENA VICINI DECORRONO NELLA STESSA DIREZIONE
        
        CONFERISCONO PROPRIETA'
        
        RESISTENZA ALLA TRAZIONE
        
        FORMAZIONE DI FIBRE AMILOIDI, AGGREGATI PROTEICI NON SOLUBILI
        
        IL MALRIPEGAMENTO, PUO' FORMARE FIBRE AMILOIDI CHE POSSONO DANNEGGIARE CELLULE E TESSUTI, I PRIONI
        
        ALL'INTERNO DEL CERVELLO PUO' CONVERTIRE LA VERSIONE BEN RIPIEGATA NELLA CONFORMAZIONE ANOMALA
        
        FORMANDO AGGREGATI CHE POSSONO DIFFONDERE DA CELLULA A CELLULA SINO A CAUSARE MORTE ORGANISME
        
        POSSONO DIFFONDERE DA UNA PERSONA ALL'ALTRA
      - PRIMARIA, SEQUENZA AMMINOACIDICA
    - - POSSONO ESSERE CONNESSI DA SEQUENZE INTRINSECAMENTE DISORDINATE, SI PIEGANO E FLETTONO DI CONTINUO A CAUSA DELLA TEMPERATURA
    - - GLOBULARI, LA CATENA SI RIPIEGA FORMANDO UN AGGREGATO SFERICO CON ALL'ESTERNO UNA SUPERFICIE IRREGOLARE
        
        ENZIMI
      - FIBROSE, FORMA ALLUNGATA E SEMPLICE PER COPRIRE LUNGHE DISTANZE
        
        COSTITUISCONO MATRICE EXTRACELLULARE, PER FORMARE TESSUTI
        
        COLLAGENE
        
        ELASTINA
    - - PONTI DISOLFURO, LEGAMI COVALENTI TRA ATOMI DI ZOLFO
        
        SI CREANO PRIMA CHE LE PROTEINE VENGANO SECRETE
        
        NON MODIFICANO LA STRUTTURA MA FUNGONO DA GRAFFETTA ATOMICA, CHE CONSOLIDA LA DISPOSIZIONE
- - - - CAMBIAMENTO CONFORMAZIONALE E REGOLAZIO FUNZIONE DELLA PROTEINA
      - CREA SITI DI ANCORAGGIO PER LE PROTEINE, PROMUOVENDO CREAZIONE DI COMPLESSI PROTEICI
        
        STIMOLAZIONE PROTEINE TRANSMEMBRANA, RECETTORI TIROSINA CHINASICI
        
        SEGNALI INDUCONO LE PROTEINE RECETTRICI A FOSFORILARE SE STESSE SU DETERMINATE TIROSINE
    - - PROTEINA CHINASI, AGGIUNTA FOSFATO
      - PROTEINA FOSFATASI, RIMOZIONE FOSFATO
    - - LEGATO A PROTEINE CHE LEGANO IL GTP, CHE FUNGONO DA INTERRUTTORE MOLECOLARE, IDROLIZZANO LA GTP A GDP
  - - - SI DEVE RENDERE IRREVERSIBILE, ACCOPPIANDO DEI CAMBIAMENTI CONFORMAZIOANLI ALL'IDROLISI DI UNA MOLECOLA DI ATP LEGATA ALLA PROTEINA, OTTENENDO ENERGIA
        
        CIO' FA SI CHE LA PROTEINA NON ASSUMA LA FORMA PRECENDENTE, NECESSARIA PER TORNARE INDIETRO
- - - - SEPARA LE COMPONENTI DELLA MISCELA IN FRAZIONI
        
        SI ANALIZZANO PER DETERMINARE QUALI CONTENGONO LA PROTEINA INTERESSATA
      - CROMATOGRAFIA DI AFFINITA', SEPARA I POLIPEPTIDI IN BASE ALLA LORO CAPACITA' DI CREARE LEGAMI CON MOLECOLE SPECIFICHE
    - - MISCELA PROTEICA IN UN GEL POLIMERICO SI APPLICA AD UN CAMPO ELETTRICO
        
        I POLIPEPTIDI MIGRANO A VELOCITA' DIVERSE IN BASE A DIMENSIONI E ALLA CARICA
        
        SI OTTENGONO FASCE CON UNA DIVERSA COLORAZIONE CHE CONTENGONO PROTEINE
  - - - ACCELERATI IN CAMPO ELETTRICO VERSO RILEVATORE, CON VELOCITA' CHE DIPENDE DA MASSA E CARICA
        
        MAGGIORI LE DIMESIONI, MINORE VELOCITA'
        
        MAGGIORE CARICA NETTA, MAGGIORE VELOCITA'
        
        INSIEME DEI VALORI COSTITUISCE L'IMPRONTA DIGITALE DELLA PROTEINA
        
        VENGONO POI ANALIZZATE NELLA SPETTROMETRIA DI MASSA IN TANDEM