Please enable JavaScript.
Coggle requires JavaScript to display documents.
Stucture and Function of Amino acids and Proteins - Coggle Diagram
Stucture and Function of Amino acids and Proteins
Amino acids
General Stucture
โปรตีน เป็น polymers ของ amino acid เชื่อมต่อกันด้วยพันธะ " Peptide bond "
ที่ pH = 7.4 , COOH (carboxyl group) เเตกตัวเป็น COO-(carboxylate ion) เเละ amino group มีการเติม ion จาก NH2 เปลี่ยนเป็น NH3+
โครงสร้างประกอบด้วย amino group, carboxyl group เเละ side chain.
การจำแนกประเภท
แบ่งตามกลุ่ม R
4.Negatively charged R groups: D E
5.Nonpolar,aromatic R group: F Y W :
1.Nonpolar,aliphatic R groups: G A V L M I
3.Positively, charged R groups: K R H
2.Polar,uncharged R groups: S T C P N Q
แบ่งตามความต้องการของทางโภชนาการ
Partially essential or Semi-essential amino acids (แบบกึ่งจำเป็น )
Histidine and arginine
Nonessential or Dispensable amino acids (แบบไม่จำเป็น)
Cysteine, Glycine, Serine, Alanine, Tyrosine, Asparagine, Aspartate, Glutamine, Glutamate, Proline
Essential or Indispensable amino acids
(แบบจำเป็น)
Isoleucine, Leucine, Threonine, Lysine, Methionine, Phenylalanine, Tryptophan, Valine
แบ่งตามโครงสร้าง
1.Aliphatic amino acids
1.3. Di basic mono carboxylic acids
Lysine, Arginine
1.2. Mono amino dicarboxylic acids
Aspartic acid, Glutamic acid
1.1. Mono amino mono carboxylic acids
Amino acids with amide group: Asparagine, Glutamine
Simple amino acids: Glycine, Alanine
Branched chain amino acids: Valine, Leucine, Isoleucine
Hydroxy amino acids: Serine, Threonine
Sulphur containing amino acids: Cysteine, Methionine
4.Imino acid
Proline
Heterocyclic amino acids
Tryptophan, Histidine
Aromatic amino acids
Phenylalanine , Tyrosin
Protein
โครงสร้างโปรตีน แบ่งเป็น 4 ระดับ
โครงสร้างปฐมภูมิ (Primary structure)
เป็นการจัดเรียงลำดับของกรดอะมิโน(amino acid sequence) ในสายพอลิเพปไทด์ หากสลับตำแหน่งของกรดอะมิโน โปรตีนที่ได้จะต่างชนิดกัน
โครงสร้างทุติยภูมิ (Secondary structure)
เป็นโครงรูปที่มีลักษณะเฉพาะและคงที่ในส่วนของโปรตีน เช่น
เกลียวแอลฟา (α-helix) : การขดของสายพอลิเพปไทด์เป็นเกลียวเวียนขวา โดยพันธะไฮโดรเจนเป็นพันธะสำคัญในการยึดเหนี่ยว
แผ่นพลีตบีตา (β-pleated sheet) : พันธะไฮโดรเจนในโครงสร้างเกิดระหว่างสายพอลิเพปไทด์
โครงสร้างตติยภูมิ (Tertiary structure)
เป็นโครงสร้างที่เกิดเนื่องจากพันธะต่างๆ ระหว่าง หมู่ R (side chain ) ต่างๆ ของกรดแอมิโนสายของเดียวกัน
พันธะไอออนิกเกิดระหว่างหมู่ R ของกรดแอมิโนที่มีประจุบวกและประจุลบ
พอลิเพปไทด์พับไปมา มีรูปร่างเปลี่ยนไป ตามชนิด และแรงดึงดูดของพันธะ
พันธะไฮโดรเจน
แรงดึงดูดระหว่างหมู่ที่ไม่ชอบน้ำ และแรงแวนเดอร์วาล
โครงสร้างจตุรภูมิ (Quaternary structure)
เกิดจากการรวมกันของสายพอลิเพปไทด์มากกว่า 1 สาย ด้วยแรงดึงดูดอย่างอ่อน
ระหว่างหมู่ R ระหว่างสายพอลิเพปไทด์ ที่ยังไม่เกิดพันธะ
บริเวณผิวด้านนอกโมเลกุลของเอมไซม์
โปรตีนประกอบด้วยกรดอะมิโนต่อกันด้วยพันธะเพปไทด์ :
การจำเเนกประเภท
1.ความสามารถในการละลายน้ำ
ไม่ละลายน้ำ: Globulins , prolamines ,Scleroproteins
ละลายน้ำได้: Aibumims , Protamines
2 องค์ประกอบทางเคมี
Conjugated proteins: glycoproteins , lipoproteins
Simple proteins: just proteiin
3 Proteins configuration
Glubolar proteins: albumins , globulins, protamines, enzyme, hormones, transport protein
Fibrous proteins: keratin , fibroin , collagen
บทบาทของโปรตีน
4.การเคลื่อนที่ของสาร
5.ควบคุมการทำงานของร่างกาย
3.ลำเลียงสารหรือ gas ในสิ่งมีชีวิต
6.เก็บสะสมอาหาร
2.ให้ความแข็งแรง ป้องกันอันตราย
7.ป้องกันกำจัดสิ่งแปลกปลอม
1.ตัวเร่งปฏิกิริยาในร่างกาย
8.กำจัดสารพิษในร่างกาย