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AMINOÁCIDOS Y LAS CARACTERÍSTICAS FISICOQUÍMICAS - Coggle Diagram
AMINOÁCIDOS Y LAS CARACTERÍSTICAS FISICOQUÍMICAS
Aminoácido
Los aminoácidos constan de un C central; llamado carbono-α, unido a un grupo amino o nitrogenado (-NH2) y a un grupo Carboxílico o ácido (-COOH) en el otro extremo, y a R llamado resto, residuo o cadena lateral.
Estructura
Grupo amino, grupo ácido,
cadena lateral o grupo radical y carbono alfa.
Esenciales
La carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento.
Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg) (Requerida en niños y talvez ancianos)
Metionina (Met)
No polares
Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.
CARACTERISTICAS FISICOQUÍMICAS
Desnaturalización
La desnaturalización proteica consiste en la pérdida de estructura nativa, que es la funcional, adoptando una configuración diferente, y por tanto perdiendo su función biológica.
Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización se encuentran las variaciones de presióny temperatura, determinadas radiaciones electromagnéticas (agentes físicos) y las variaciones de pH,así como los cambios en concentración salina o determinadas sustancias químicas (agentes caotrópicos).
Capacidad amortiguadora del pH
Debido al carácter anfótero de los aminoácidos, las proteínas se pueden comportar como ácidos o como bases liberando o captando protones del medio.
Solubilidad
El grado de solubilidad de las proteínas varía en función de pH, concentración salina, temperatura, etc.
Impedimentos estéricos
La organización planar rígida del enlace peptídico, el armazón de un péptido está constituido por una serie de planos sucesivos, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, por lo que los planos del enlace peptídico están separados por grupos metileno sustituidos en los que sí puede haber giro
Enlace peptídico
Es la unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro.
Características
En función de su número de aminoácidos, los péptidos se pueden clasificar en:
Oligopéptidos: unión de unos pocos aminoácidos.
Polipéptidos: unión de muchos aminoácidos.
Proteínas: grandes cadenas de aminoácidos con una estructura tridimensional definida.
Posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace.
El enlace C-O tiene un 60% de carácter de doble enlace mientras que el enlace C-N tiene un 40%.
Por tanto, los enlaces C-O y N-C del enlace peptídico tienen características intermedias entre el enlace sencillo y el enlace doble.
Los seis átomos implicados en la formación del enlace peptídico están contenidos en el mismo plano
Estructura conformacional de las proteínas
Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos.
Son cuatro niveles de estructuración en las proteínas:
Estructura primaria
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados
Las posibilidades de estructuración a nivel primario son prácticamente ilimitadas
Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína son
covalentes: son los enlaces peptídicos.
Estructura secundaria
Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.
Hélice alfa
Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces
de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el
grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
Hoja beta
Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica.
las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β resultante es paralela, y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.
Giros beta
Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta.
Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido
Hélice de colágeno
El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida
El primer aminoácido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-.
Láminas beta o láminas plegadas
Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios.
La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido)
Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
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Estructura terciaria
Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso
Son ejemplos el colágeno,
la queratina del cabello o la fibroína de la seda
Proteínas con estructura terciaria de tipo globular
No existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica.
En este tipo de estructuras se suceden
regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias.
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímetro, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes.
Desnaturalización y plegamiento
Plegamiento
Es un proceso en el que una molécula desorganizada naciente (recién sintetizada) adquiere una estructura muy organizada
Se produce como consecuencia de las interacciones que ocurren entre las cadenas laterales en su estructura primaria.
Desnaturalización
Ésta en general no incluye la rotura de los enlaces peptídicos.
Dependiendo del grado de desnaturalización, la molécula puede perder de forma parcial o total su actividad biológica
La desnaturalización con frecuencia da lugar
a cambios observables de las propiedades físicas de las proteínas.
Por ejemplo, la albúmina de huevo (la clara) soluble y transparente se hace insoluble y opaca tras calentarla.
Como muchas desnaturalizaciones, cocinar huevos es un proceso irreversible.
Si la desnaturalización es suave, al restablecer las condiciones iniciales puede recuperar su
estructura y a esto se le llama renaturalización.
Proteínas
Clasificación
Composición
Holoproteínas o proteínas simples.
Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos.
Fibrosas
Colágenos
Queratinas
Elastinas
Fibroínas
Globulares
Prolaminas
Gluteninas
Albúminas
Hormonastirotropina
Enzimas
Heteroproteínas o proteínas conjugadas
Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteica y por un grupo no
proteico, que se denomina grupo prostético
Densidad
Lipoproteínas de alta densidad (HDL)
• Lipoproteínas de baja densidad (LDL)
• Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL)
Cromoproteínas
Las cromoproteínas son proteínas conjugadas que contienen un grupo prostético
pigmentado.
Función
Estructural: Forman parte de la membrana celular, cilios y flagelos, microtúbulos, fibrillas contráctiles,… Ejemplos: colágeno, gelatina, glucoproteínas, queratinas,…
Catalítica o enzimática: Muchas son enzimas y catalizan reacciones químicas que son la base de la vida.
Reguladora u hormonal: Muchas son hormonas, cuya acción es parecida a la de las enzimas pero en vez de ser local se realiza en todo el organismo. Ejemplo: insulina, FSH, tiroxina
• Reserva: Como las albúminas y la caseína que actúan como almacén de aminoácidos.
• Defensiva: Las γ-globulinas o anticuerpos actúan defendiendo al organismo de sustancias extrañas
• Contráctil: Algunas como la actina y la miosina intervienen en la contracción muscular.
• Transportadora: Pueden transportar distintos tipos de sustancias. Ejemplo: la hemoglobina, citocromos, lipoproteínas
• Homeostática: Algunas colaboran en mantener estables las constantes del medio, como el
Reacciones químicas generales de las proteínas
Cuando las moléculas de dos productos colisionan puede ser que reaccionen dando lugar a la aparición de un nuevo compuesto. Es lo que se denomina reacción química.
Reacción de Ellman o del ácido 5,5
Esta reacción se usa para cuantificar tioles libres en las proteínas, es decir cisteínas que no forman parte de puentes disulfuro.
Metodología para el análisis e identificación de proteínas
Los principales métodos empleados para la determinación de proteínas
totales son:
Método del Biuret
Método de Lowry
Reacción de Folin
