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Estructura de las proteínas - Coggle Diagram
Estructura de las proteínas
La estructura primaria
secuencia de aminoácidos en
la cadena proteica,
el número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con
repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos
que componen la molécula proteica.
es importante para entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia anormal.
la unidad repetitiva básica que aparece en la
cadena principal de una proteína es: (-NH-C=-CO-)
Estructura cuaternaria
cadena polipeptídica
° La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero y
deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas
conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus
monómeros componentes
interacciones no covalentes,
pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones
hidrofóbicas o puentes salinos
a por dos
monómeros, un dímero,
si no lo son.
o un heterodímero,
si los monómeros
constituyentes son iguales,
un homodímero,
modula la actividad biológica de la proteína y la
separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de funcionalidad.
Estructura terciaria
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso
Son ejemplos el colágeno
Proteínas con estructura terciaria de tipo globular,
En este tipo de estructuras se suceden
regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y
estructuras supersecundarias.
Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria
covalentes.
deberse a (1) la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).
no covalentes
fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas
de signo opuesto
puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares
fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares
Estructura secundaria
Hélice alfa
enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
Hoja beta
cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica
estructuras β de distintas cadenas polipeptídicas
Giros beta
Hélice de colágeno
El primer aminoácido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-.
Láminas beta o láminas plegadas
Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
Los puentes de hidrógeno se establecen entre los
grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo
como donador de H).
