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METABOLISMO DE AMINOACIDOS - Coggle Diagram
METABOLISMO DE
AMINOACIDOS
METABOLISMO DE COMPUESTOS NITROGENADOS
Los ⍺-aminoácidos son también metabolitos energéticos y precursores de muchos
compuestos biológicos importantes que contienen nitrógeno; tales como el hemo,
aminas fisiológicamente activas el glutatión, los nucleótidos y las coenzimas
nucleotídicas.
Fijación del nitrógeno (Empleo de Amonio)
El amoníaco (NH3) es la fuente primordial de nitrógeno inorgánico para la síntesis
de compuestos orgánicos en los seres vivos.
El sistema enzimático encargado de la
fijación química del N2 se llama nitrogenasa.
Este sistema fijador de nitrógeno produce más nitrógeno útil del que la planta
necesita La nitrogenasa, que
cataliza la reducción del N2 a NH+4
Costo Energético de la Reducción del N2
La fijación del nitrógeno tiene otros dos requerimientos además del N2 y la nitrogenasa: una fuente de electrones y ATP.
Los electrones se generan oxidativa o fotosintéticamente, según el organismo.
En este proceso, dos moléculas de ATP se unen a la proteína Fe reducida y son
hidrolizadas
Vías Centrales del Metabolismo de los Aminoácidos
Transaminación
El grupo amino de un aminoácido se transfiere a la enzima, produciendo el cetoácido correspondiente y la enzima aminada.
Las aminotransferasas son las enzimas que catalizan esta transferencia, estas enzimas, también llamadas transaminasas
La aspartato aminotransferasa, una de las más importantes enzimas de este tipo, cataliza la transferencia del grupo amino del aspartato al ⍺-cetoglutarato.
Desaminación oxidativa
el glutamato experimenta una desaminación oxidativa por acción de la glutamato deshidrogenasa (deshidrogenasa del L-glutamato)
La glutamato deshidrogenasa está presente solamente en la mitocondria, básicamente en la matriz
cuando se acumula el GTP en la mitocondria, como consecuencia de una actividad elevada del ciclo del ácido cítrico se inhibe la desaminación del glutamato.
Descarboxilación
las reacciones que sufren muchos aminoácidos, siguiendo un camino muy semejante
para todos ellos, es la ⍺-descarboxilación.
la transaminación se parte de una base de Schiff formada por la condensación entre el piridoxal fosfato y el grupo amino del aminoácido (aldimina del aminoácido).
Tiene lugar la protonación del carbanión, dando lugar a una piridoxal fosfato aldimina de la amina formada al descarboxilarse al aminoácido.
Ciclo de la Urea
Una persona que consume 100 g de proteína al día excreta alrededor de 16.5 g de nitrógeno por día.
La síntesis de la urea es casi exclusiva del hígado, y se transporta luego a los riñones para ser
excretada. La ruta de síntesis que es cíclica, fue descubierta por Hans Krebs y Kurt Henseleit en
1932, cinco años antes del descubrimiento del otro ciclo que hizo famoso a Krebs.
Dado que estos aminoácidos parecían actuar de manera catalítica para fomentar la síntesis de urea Krebs y Henseleit propusieron la existencia de una ruta cíclica.
BIOSÍNTESIS Y DEGRADACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
La rata albina y los seres humanos pueden sintetizar solamente 10 de los 20 aminoácidos que se necesitan como sillares constituyentes en la biosíntesis de las proteínas
En el caso de los aminoácidos nutricionalmente esenciales, estos dependen del suministro externo de intermediarios necesarios.
El número de enzimas que requieren las células procariotas para sintetizar aminoácidos nutricionales esenciales es grande en relación con las necesidades para sintetizar aminoácidos no esenciales.
CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
La alanina, cisteína, glicina, serina y treonina se degradan a piruvato
La serina
La cisteína
La glicina
La treonina
• La fenilalanina y la tirosina se degradan a fumarato y acetacetato
La leucina y la lisina se degradan a acetoacetato y/o acetil CoA
La isoleucina, la metionina y la valina se degradan a succinil-CoA
La arginina, el glutamato, la glutamina, la histidina y la prolina se degradan a ⍺- cetoglutarato
El aspartato y la asparagina se degradan a oxalacetato