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Cadena de transporte de electrones, image, image - Coggle Diagram
Cadena de transporte de electrones
Segunda bomba
Ciclo Q
Citocromo C reductasa
Destaca proteína Rieske
Dos electrones se transfiere al citocromo C
4 protones se translocan al espacio intermembrana
Dos moléculas de QH se unen al complejo ( obteniendo 2 protones y 2 electrones)
Protones se liberan
Primero
centro Fe2S2
citocromo C
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Segundo
dos grupos hemo citocromo B
coenzima Q oxidada
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Primer Paso
La cadena de transporte de los mamíferos
es catalizada por
NADH deshidrogenasa
Parte del complejo I
Más grande de la cadena respiratoria
Formado por
46 subunidades diferentes
7 codificadas por el genoma mitocodrial
Posee
8 centros sulfoférricos
Binucleares (Fe2S2)
Tetranucleares (Fe4S4)
Se anclan a cadenas polipeptídicas por grupos tiol de restos de cisteína
Electrones transferidos
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Cofactor
Mononucleótido de flavina (FMN)
Fosfopantoteína
Acoplado
Bombeo de
4 protones
desde
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hasta
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FAD
Complejo II
Electrones del FADH2
Transferidos a través de
Centros sulfoférricos
A la Coenzima Q
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Complejo IV
Transfiere cuatro electrones
Del citocromo C al O2
Aceptor final es reducido a H2O
En proceso de translocación de protones mediante membrana interna
Formado por 13 subunidades
Masa total de 200kDa
Existen tres que destacan por el tamaño
Son codificadas por genoma mitocondrial
Subunidad II
Tiene dominio direccionado al espacio intermembrana
Se une al citocromo c reducido
Los electrones son transferidos al átomo de
Cu
de la
subunidad II
Luego pasan al hemo
a
de
subunidad I
A continuación
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Contiene dos átomos de CuA
Centros de Cu se turnan entre
Formas reducidas de Cu +
Formas oxidadas de Cu 2+
Subunidad I
Es la de mayor tamaño
Tiene grupos hemo
a y a3
Se unen de forma no covalente
Tiene un átomo de
Cu B
Se une a hemo
a3
Forman centro binuclear
Permite transferir electrones desde hemo
a
hacia
O2
Complejo V
Se da la síntesis de ATP
Complejo proteico de más de 500kDa
Formado por dos dominios
FI
Compuesto por 5 subunidades
ALFA 3 (0α3)
BETA 3 (β3)
Tiene actividad catalítica ATP sintasa
Tiene sitios de unión para ADP y ATP
GAMMA (γ)
DELTA (δ)
EPSILON (ɛ)
F0
Es una estructura integral de membrana
Contiene conducto de protones del complejo
Tiene 10 subunidades
c
Están en la membrana
Forman un anillo y subunidad en periferia del mismo
Se da el paso de protones por actividad de subunidad a y c
Provoca que el anillo c gire
Arrastra a subunidad GAMMA (y)
Genera cambios en subunidades BETA (β)
Ayuda en conversión de ADP y el Pi en ATP
Permite liberación de ATP sintetizado
Ambos dominios se conectan por tallo central
El tallo central esta conformado por subunidades
F1(y3),subunidad a ,dos subunidades b y subunidad δ
Enzima tendría
Parte móvil
Gira y esta compuesta por anillo c y tallo gamma (y) épsilon (E)
Parte estacionaria
Resto de la molécula
Información General
Comprende 4 complejo de membrana
Citocromo c reductasa (Complejo III)
Citocromo c oxidasa (Complejo IV)
NADH deshidro genasa (Complejo I)
Succinato deshidrogenasa (Complejo II)
El FADH
Es generado por el ciclo de Krebs
Oxidación del succinato a fumarato
Reacción catalizada por
Succinato deshidrogenasa
Energía liberada durante la transferencia de electrones al O2
A lo largo de la cadena de transporte
Se utiliza para
Translocar protones a través de la membrana interna mitocondrial
Cara externa de la membrana interna
Posee más carga positiva
Se establece un gradiente de carga
Espacio intermembrana
Mas ácido que la matriz
Gradiente Electroquímico
Transportadores de electrones
Se encuentran unidos a la membrana
Citocromos
Composición
Proteínas con grupos prostéticos
hem
El átomo de hierro experimenta una transición electrónica reversible
Se oxida (Fe2+) y se reduce (Fe3+)
Aceptación y pérdida de un electrón
Tipos
Citocromo α
Citocromo
b
Difieren entre sí por sustituciones dentro del grupo
hem
Citocromo c
Coenzima Q (ubiquinona)
Molécula hidrofóbica
Soluble en lípidos
Larga cadena compuesta de cinco unidades de carbonos isoprenoides
Acepta y dona dos electrones y dos protones
Derivados
Ubisemiquinona
Radical libre
Molécula reducida de forma parcial
Ubiquinol (UQH2)
Molécula completamente reducida
Permanece dentro de la bicapa lipídica
Capaz de difundirse lateralmente con rapidez
Flavoproteínas
Composición
Polipéptido unido a
dos grupos prostéticos
Derivan de la riboflavina (vitamina B2)
Capaces de aceptar y donar dos protones y dos electrones.
Dinucleótido de adenina flavina (FAD)
Mono nucleótido de flavina (FMN)
En la mitocondria
Cadena de transporte de electrones
NADH deshidrogenasa
Ciclo del TCA
Succinato deshidrogenasa
Átomos de cobre
Ubicados dentro de un solo complejo de proteína
Membrana mitocondrial
Aceptan y donan un electrón
Alternan los estados Cu2+ y Cu1+
Proteínas de hierro-azufre (Proteína Rieske)
Composición
Proteínas que contienen hierro
El hierro no se encuentran dentro de un grupo
hem
Los átomos de Fe están vinculados a iones de sulfuro inorgánico
Forman parte de los
centros de hierro-azufre
Centros de hierro y azufre
Contienen dos átomos de hierro y azufre
Vinculados a la proteína en los residuos de cisteína
[2Fe-2S] y [4Fe- 4S]
Capaz de aceptar y donar solo un electrón
Generan un potencial redox
Depende de la hidrofobicidad y carga de los residuos de aminoácidos.
Producen potenciales eléctricos
-700 mV
+300mV
