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CICLO DELL'UREA - Coggle Diagram

- - - - LE PROTEINE E LA DIETA
        
        le proteine ingerite con lla dieta vengono degradate ad amminoacidi nel tratto grastro intestinale
        l'ingrasso di proteine nello stomaco stimola la mucosa gastrica a secernere l'ormone GASTRINA che a sua volta stimola--> L'ACIDO CLORIDRICO da parte delle ghiandole gastriche
        nello stomaco la pepsina idrolizza le proteine ingerite rompendo legami peptidi formati da residui aromatici
        
        il succo gastrico acido hs molteplici funzioni : antisettico e denaturante
        il pepsinogeno* è il precursore inattivo della pepsina essa viene attivata con una scissione catalitica ** che avviene solo a PH bassi
        
        quando il contenuto dello stomaco passa all'intestino tenue il PH basso provoca la secrezione dell' ormone secretina nel sangue che stimola il pancreas a secernere il bicarbonato che va a neutralizzare l'acidità
        gli aminoacidi a livello dell'intestino tenue stimolano il rilascio nel sangue di coleciteina che stimolano alcuni enzimi pancreatici
        
        gli zimogeni della tripsina
        
        chimotripsina
        
        carbosiipeptidasi
        
        il tripsinogeno --> enteropeptidasi( la sua forma attiva è un enzima proteolitico
        essa attiva il chimotripsinogeno, procarbossipeptinasi e la proelatastasi
        il meccanismo è cosi complesso perché il bisogno evitare l'autodigestione
        il pancreas per evitare questo secerne inibitore pancreatico della tripsina che evita che la produzione di enzimi proteolitici avvenga prematuramente
        
        la degradazione viene completata con dalle petasi intestinali
        
        carbossipeptidasi A e B
        
        amminopeptidasi
        rimuovono i residui amminoacidi dalle estremità carbossiterninale o idrolizzano i residui amminoterminali da brevi peptidi
        
        gli amminoacidi liberi vengono trasportati nelle cellule epiteliali dell'intestino tenue --> entrano nel vasi dei villi intestinali x giungere al fegato
        
        CATABOLISMO DEGLI AMMINOACI
        il distacco del gruppo amminico è la prima tappa e è promosso da enzimi amminotranferasi o transaminasi
        lo scopo è quello di raccogliere i gruppi amminici che derivano da diversi tipi di amminoacidi un unico composto : L-glutammato
        in queste reazioni di transamminazione il gruppo amminico viene trasferito al carbonio alfa del alfa-chetoglutarato(accettore) generando contemporaneamente alfa-chetoacidocorrispondente all'amminoacido
        la reazione è catalizzata dal PIRIDOSSAL FOSFATO PLP forma coenzimatica della vitamina B6 esso funge da come trasportatore di gruppi amminici a livello del sito attivo dell'amminotrasferasi
        
        TRANSDEAMMINAZIONE (amminotransferasi e L-glutammato deidrogenasi)
        una volta che gli amminoacidi si trovano sotto forma di gruppi amminici del L-glutammato devono essere rimossi in modo da essere escretti
        negli apatociti il glutammato vine trasferito dal citosol ai mitocondri dove avviene deamminazione ossidativa catalizzata dall' L-glutammato deidrogenasi
        nei mammiferi lo troviamo nella matrice mitocondriale ed è un enzima che utilizza NAD+ e NADP+ come accettare regolato allostericamente da GTP o ADP
        amminotransferasi + L-glutammato deidrogenasi = trasdeamminazione con rilascio di NH4+( ammonio)
        
        l'ammoniaca è molto tossica viene convertita in glutammica prima di essere trasportata nei tessuti extraepatici al fegato. l'ammoniaca libera prodotta dai tessuti
        glutammato+ ammoniaca+ glutammina sintasi( enzima catalizzatore)= glutammina.
        nello specifico
        glutammato+ ATP =ADP+ gamma-glutammin fosfato
        gamma-glutammin fosfato+ ammoniaca(ione ammonio)= glutammina+ fosfato inorganico
        
        CICLO GLUCOSIO ALANINA
        L'alalanina è importante nel trasporto dei gruppi amminici al fegato in forma non tossica attraversi il ciclo glucosio-alanina dal muscolo scheletrico al fegato
        è un alternativa allla transedeamminzaione in pratica il glutammato trasferisce il gruppo amminico al piruvato=alanina
        ad opera alalnina amminotrasferasi
        l'alanina passa nel sangue arriva al fegato e cede il gruppo amminico a alfa cheto glutrato formando privato e glutammato
- - - - 1)IL CARBAMIL FOSFATO DONA IL G. CARBAMILICO ALL'ORNITINA
        carbamil fosfato+ ornitina= citrulina + rilascio Pi.
        catalizzatore: ornitina transcarbamilasi
        l'ornitina esce dal mitocondri e il ciclo continua nel citosol
      - "2) inflesso 2 gruppo amminico
        G. AMMINICO ASPARTATO + G. UREIDICO (carbonilico) DELLA CUTRULLINAù= ARGININOSUCCINATO
        catalizzatore: argininosuccinato sintetasi richiede ATP e forma un intermedio *+citrulli-AMP
      - 3) ARGINATO SCISSO IN ARGININA E FUMARATO
        reazione catalizzataargininosuccinasi
        reazione revesrsibil
      - 4) FORMAZIONE DELL'UREA
        questa reazione rigenera del ornitina
        enzima: ariginasi
      - REAZIONE AQUISIZIONE DELL'AZZOTO NELLA SINTESU DELL' UREA
        
        reazione della carbamilfosfato sintetasi
        il rimo atomo di azoto vine dall'ammoniaca e per formare il varbamil fosfato sono utilizzati i gruppi fosforici terminali di 2 ATP
        
        il bicarbonato viene fosforillato dall' ATP e forma il cabossifosfato
        
        l'ammoniaca rimuove il gruppo fosforico e genera il carbammato
        
        il crabammato vine fpsforillato e genera : carbamil fosfato
        
        catalizzatore: argininosuccinato sintetasi
        il secondo azoto proviene dall'a sparato l'attivazione dell' ossigeno della citrullina favorisce l'aggiunta di aspartato
        
        adenosina con ATP + citrullina : porta un riarrangiamente all' agita AMP con attivazione dell'ossigeno carbossilico dell acitrllinaformazione citrullil-AMP
        citrulli-AMP+ ASPARTATO porta al distacco dies AMP = argininosuccinato