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TIPOS DE FOSOFOLIPIDOS DE LA ESTRUCTURA DE LA MEMBRANA - Coggle Diagram
TIPOS DE FOSOFOLIPIDOS DE LA ESTRUCTURA DE LA MEMBRANA
Las Bases químicas de la vida
bloques de construccion de proteinas
Macromoléculas
cumplen con casi todas las actividades de la célula
pueden ser reconocidas como:
aceleradoras de metabolismo
proporcionan soporte mecánico
activan genes
ayudan al crecimetno del organismo
receptores y transportadores de membrana
motor de las moleculas
regulacion en la entrada y salida de sustancias en la celula
sulen actuar como anticuerpos
¿Cómo cumplen muchas funciones?
depende la proteina, cada una se encarga de su función "específica"
pueden actuar de manera selectiva con otras moleculas
Estructura de aminoacidos
Vienen de los monómeros de aminoacidos
Todos los aminoacidos tienen un grupo carboxilo y otro amino
a través e esto, su función se puede identicar a través del metodo cientifico
durante la sítesis de proteínas; se da la unión de tres tipos de aminoacidos
formando los polipeptidos
Cadena: Polimero largo y no ramificado
Enlaces: Aminoacidos que comparten la cadena. (amino+carboxilo-agua)
Las cadenas laterales y sus propiedades
Compuesta por la parte amino, conocida como "Grupo R"
presente entre los primeros 20 bloques de construcción
DIVISIÓN:
pertenecen al sitio activo de las enzimas, ayudando a en la catalisis de varias reacciones
se clasifican según sus cadenas laterales:
DIVISIÓN:
POLAR SIN CARGA
carga (+/-) parcial
capacidad de forman varios enlacesde H con casi todas las moleculas.
Son altamente reactivos
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NO POLAR
hidrofóbica
no poseen tanto O y N
Resultado: Fuerzas de Van der Waals
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POLAR CON CARGA
compuestas por acidos y bases organicas fuertes
forman enlaces ionicos con otras especies de la celula
A. aspartico
A.glutamico
Lisina
Arginia
en este grupo se encuentran:
LOS OTROS TRES AMINOÁCIDOS
glicina
solo tiene un H
es importante porque la glicina es flexible, es decir, ayuda que dos cadenas principales se mantengean juntas
prolina
compuesta por un solo grupo amino
no suele encajar, en estructuras ordenadas, por la tanto, gracias a su anillo esta suele conventirse en un iminoácido
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cisteína
tiene un sulfhidrilo reactivo(-SH)
crea puentes de disulfuro (-SS)
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MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES(PTM)
Pueden realizar modificaciones dentro de la estructura tridimencional, vida util, interacción, y lugar de localización dentro de una célula
Contribuyen y mantienen la estabilidad de la proteina, esto gracias a las interaciones hidrófobas, hidrofilícas, y elences ionicos.
ESTRUCTURAS
Primaria
Es la secuencia lineal que constituye en la cadena
Se encuentra dentro de los 20 bloques, en le cual, se a desmostrado que la mayoría de polipéptidos tienen +100 aminoácidos
Su función, es determinada según la secuencia e información que tiene cada aminoácido.
Tiene una gran importancia, ya que, suele presentar cambios dentro del ADN generando mutaciones.
Fue descubierta y desarrollada en 1950 por Frederick Sanger y la Universidad de Cambridge
Através deun estudio, en las cadenas de polipéptidos que tienen la vacas, se examinó y encontró:
Las moléculas más complejas dentro de la célula van a ser las proteínas
Su subestructura no se repite y es irregular
No importa que tipo de proteína se examine, cada una cuenta con una serie especifica de aminoacidos, que nunca varía.
Una estructura primaria, puede salir de una secuencia de nucleotidos de los genes codificadores.
Secundaria
Es de forma tridimensional, formada por enlaces entre átomos.
Cumple con una organización espacial.
Los estudios realizados en la estructura secundaria, se concluyó:
Los polipéptidos, tienen una forma espiral cilíndrica llamada alfa, tieenen forma de cintas helicoidales
Lámina Beta:
Tiene gran cantidad de enlaces de H
Es plagada on pisada
Tienen un eje largo y es perpendicular
Forma de cadenas delgadas
Fibras fuertes, con caracteristica arquitectonica
Terciaria
Descripción de como suele conformarse todo el polipéptido
Se estabiliza mediante los enlaces no covalentes
Se usa la téncica de cristalografía de Rayos X
Consta de bombardear, un cristal con radiación y rayos X, con el fin de formar manchas.
Hacen uso de NMR
La mayoría de proteínas se clasifican según su funsión
Proteínas Fibrosas
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Proteínas Globulares
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A través del uso de programas, se puede descubrir el posible patrón de la proteína
Similitud entre proteínas
A pesar que las estrcuturas primarias no presenten similitudes
Varios estudios demostraron que dentro de la tercera estructura, las interaccones y las actividades enzimáticas pueden presentar semejanzas
Un ejemplo es entre las actinas y MreB de bacterias
Cuartenaria
Subunidad
Tipos
Enlaces
Disfultato covalente
No covalentes
Paeches Hidrofóbicos
Tipos
Identicos
Dos Subunidades
Homodímero
No Identicos
Dos subunidades
Heterodímero
Estructura de la hemoglobina
Dos Polipéptidos
α-globina y dos de β-globina
Unidos a OXÍGENO
transporta O2 de los glóbulos rojos
Interacciones
Protenina-Proteina
Complejo multiprotéico
Unión de diferentes proteinas
Estas tienen funciones específicas diferentes
Ejemplo
Piruvato deshidrogenasa de la bacteria Escherichia coli
Tres enzimas idiferentes
Se catalizan
Se regulan
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Plegamiento de las proteínas
Enzimas
Propiendades de la Ribonucleasa
Capaz de autoensablarse
Una sola cadena polipeptídica
124 Aminoácidos
4 enlaces de disulfuro
Agente reductor
Normalmente se rompen o reducen
Despliegue
Desnaturalización
Dada por:
Disolventes orgánicos
Radiación
Calor
Urea
Cloruro de Guanidina
Detergentes
Nativas
Indistinguibles estructuralmente
Periodo biologicamente razonable
Ribonucleasa (con enlaces)
Dinámica de plecamiento de Proteínas
Tipos de eventos de plegado
Inicio Estructura primaria
Colapso hidrofóbico
Polipéptido
forma
Estructura Compacta
Adopta
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Secuencia Primaria
Potenciador de
Cambiar alteraciones
Estructura Secubdaria
Integraión de residuos vecinos
Compactación simultanea
Forman
Estructura Transitoria y Plegada
No es nativa, pero si semejante
Estructura Terciaria
No es concreta
Debería ser apartir de su secuencia
Enhebrado
Alineación de aminoáidos
Conocidos
Desconocidos
Forma redona
Chaperones Moleculares
No todas las proteinas asumen
Estructura Terciaria Final
Son familias de proteinas
Evolucionadas
Función
Ayudar a proteínas
Desplegadas
Una conformación tridimensional correcta
Mal desplegadas
Proteinas Auxiliares
Chaperonas
Se unen a:
Tramos ortos de aminoácidos hidrofóbicos
Conformación Nativa
Se unen y liberan
Otras proteínas
Repetidamente
Evitan uniones incorrectas
Polipeptidos nacientes junto a más proteínas
Ej: Familia Hsp70
Chaperoninas
Complejo de Proteina
Contienen cámaras
Se pueden plegar sin Intransferencia
Ej:TRiC
