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Fosfolípidos de la Estructura de Membrana, 9090, 1212, 1010101 - Coggle…

- - - - Cabeza Polar Hidrofílica
      - Cola Apolar Hidrofóbica
      - Bicapa
        
        Autosellado
        
        Repara Espontáneamente
        
        Autoensamblado
        
        Minimación de Repulsiones
        
        Forma sellamiento
        
        Vesículas-Liposomas
        
        Fosfolípidos más comunes
        
        Esfingolípidos
        
        Cabeza polar y 2 colas apolares
        
        Esfingosina
        
        Glicerofosfolípidos
        
        Estéres de Glicerol
        
        2 ácidos grasos, cabeza polar
        
        Ácido fosfórico
        
        Lecitina
        
        Cerina
        
        Cefalina
        
        Ácidos Grasos
        
        Dobles enlaces
        
        Saturados
        
        ácido palmítico, Esteárico
        
        Insaturados
        
        Oleico, Linoleico, Linolénico, Ácido Araquidonico
        
        Esteroles
        
        Esteroides
        
        Ejm: Colesterol
        
        Compuesta por
- - - - Cadenas polipeptídicas
        
        No identicas
        
        Identicas
      - Hemoglobina humana
        
        Transportadora O2
        
        Son 4 polipeptidos: 2 α-globina y 2 β-globina
        
        Cada uno se une a 1 molecula de oxígeno
        
        Unidos por enlaces no covalentes
        
        4 sub unidades
        
        Aún se considera 1 proteína con 1 función
        
        Ejemplo:
        
        Asociacion de proteínas
        
        Complejo multiproteíco
        
        1 more item...
      - Desnaturalización: Despliegue de una proteina
        
        Debido desestabilidad de estructura terciaria
        
        Ej: Detergentes, disolventes orgánicos, radiación, calor
- - - - denominda
        
        Lateralidad
  - - - Canales que mueven iones
        
        Agentes transfieren electrones
        
        Dominios transmembrana
        
        Residuos
        
        Interacciones de Van Der Waals
        
        Replicación factura por congelación
        
        Penetran la membrana
        
        El tejido se golpea
        
        Glicoforina A
        
        20 aminoacidos
        
        Hélices alfa
        
        Proteína esencial :
        
        Cambios de conformación
        
        Residuos de proteína
        
        NEM ausencia de azúcar
        
        Nitroxidos
        
        Electrón no pareado
        
        Rojo (ph 6,5 cerrado)
        
        Azul (ph 3,5 abierto)
    - - No necesitan ser estructuras fijas
    - - Estos pueden sustituir a los fosfolípidos
        
        Modelo de homología
        
        Aprende estructura y actividad
        
        De otros miembros de la familia
  - - - Por enlaces electroestáticos débiles
        
        Están en la superficie interna
        
        De la membrana plasmatica
        
        Algunas actúan como enzimas
  - - - Unidas
        
        por Oligosacárido
        
        Unido por fosfatidilisitol
      - En la membrana periférica
        
        Enlace
        
        Proteínas ancladas a GPI
- - - - Proteínas tienen formas y superficies que interactúan selectivamente con otras moléculas.
    - - Las proteínas son polímeros hechos de monómeros de aminoácidos.
        
        Aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos
      - La cadena polipeptídica tiene promedio 450 aminoácidos.
      - Propiedades de las cadenas laterales
        
        Aminoácidos se dividen en: Polares y cargados, polares y no cargados, no polares y aquellos con propiedades únicas.
        
        Estructura Primaria
        
        Secuencia lineal específica de aminoácidos de la cadena.
        
        Estructura Secundaria
        
        Describe la conformación de porciones de la cadena polipeptídica.
        
        Estabilizada por enlaces de hidrógeno entre átomos.
        
        Estructura limitada.
        
        Estructura terciaria de proteínas
        
        Describe la conformación de todo el polipéptido.
        
        Estructura ilimitada
        
        Contiene proteinas fibrosas y globulares
        
        Dominio de proteínas
        
        Proteínas eucarísticas se componen de dos o mas módulos.
        
        Cambios dinámicos dentro de las proteínas
        
        Cambios conformaciones involucran movimientos coordinados