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Tipos de Fosfolípidos, image - Coggle Diagram
Tipos de Fosfolípidos
Estructura y Función de la Membrana plasmática
Membrana Plasmática
Estructura de separación
Medio interno
Medio externo
5 - 10 nm de ancho
Bicapa lipídica
Funciones
Compartimentación
Encierra el contenido de la célula
actividades celulares sin interferencia
Actividades Bioquímicas
interacciones o actividades
intracelulares
extracelulares
Barrera permeable selectiva
posee compuertas
intercambio molecular
Transporte de solutos
según la gradiente de concentración
Respuesta a estimulos
transducción de señales
mediante receptores
La célula los reconoce y responde
Interacción intercelular
comunicación con otras células
intercambio
Sustancias
información
Transformación de energía
energía química
Fotosíntesis
Carbohidrato y grasas
convertidas en ATP
Composición Lipídica
compuestos por:
lípidos
unidos en una lámina delgada
por enlaces no covalentes
Fosfoglicéridos
contienen grupo fosfato
cadenas insaturadas y saturadas
Son anfipáticos
Esfingolípidos
Derivan de la esfingosina
aminoalcohol que contiene una cadena de hidrocarburos
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Son ceramidas
colesterol
Su grupo hidroxilo se orienta a la superficie
Los anillos hidrofóbicos son planos y rígidos
Interfieren con los movimientos de las colas de ácidos grasos de los fosfolípidos
Proteinas
Funciones celulares especificas
Carbohidratos
Diferenciada por
Tipo de membrana
Ejemplos
Plasma, retículo endoplasmático, aparato de Golgi, etc.
Tipo de organismo
Ejemplos
Bacteria, vegetal, animal
Tipo de celula
Ejemplos
muscular, cartilaginoso, etc.
Carbohidratos de membrana
Se unen por enlaces covalente a proteínas o lípidos
formando glucoproteínas o glucolípidos
Bloques de construcción de proteínas
Las estructuras de los aminoácidos
Poseen átomos de carbono asimétricos
Forman cadena polipetídica
450 aminoácidos
aminoácidos en cadena se denominan residuos
N- terminal
grupo α-amino libre
C-terminal
grupo α-carboxilo libre
Poseen
Grupo carboxilo
Grupo amino
Las propiedades de las cadenas laterales
Clasificación de aminoácidos
Polar, sin carga
Forman enlaces de H
asparagina, glutamina, la treonina, serina y tirosina.
Apolar
No forman enlaces con H
alanina, valina, leucina, isoleucina, triptófano,fenilalanina y metionina
Polar, con carga
Forman enlaces con otras especies con carga
ácido aspártico, ácido glutámico, lisina y arginina
Otros aminoácidos
glicina, prolina y cisteína
Es variable entre sus 20 bloques
Estructuras de las proteínas
Secundaria
Disposición tridimensional
hélice alfa (α)
Espiral cilindrica
lámina beta (β)
Segmentos que yacen uno al lado del otro
Terciaria
Describe la formación de polipépitdos
Primaria
Secuencia lineal de aminoácidos que forman la cadena.
forman 20 polipéptidos
Estructura cuaternaria de las proteínas
Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
Estas subunidades la mayoría de veces pueden estar unidas a enlaces no covalentes
La hemoglobina consiste en dos polipéptidos
α-globina
β-globina
Interacción Proteína - proteína
Se regulan mediante modificaciones
Adición de un grupo fosfato a un
aminoácido para activar a la proteina
Los restos de prolina en el péptido, que se ajustan en
bolsas hidrofóbicas
Desnaturalización de proteínas
Causa un despliegue por lo cual no es capas de cumplir su función
Puede ser provocada por:
Disolventes orgánicos
Radiación
Cloruro de guanidina
La secuencia primaria es la que determina el plegamiento de una proteína
Es un proceso termodinámico
Haciendo que la proteína tome una forma tridimensional
La cuarta subunidad es la Hemoglobina que se trata de una proteína cuya función es el transporte de oxígeno.
Complejo proteico
subunidades idénticas
Homodímero
Subunidades no idénticas
Heterodímero
