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Enzimas y cinética enzimática - Coggle Diagram
Enzimas y cinética enzimática
Concepto de enzima
es
Sustancia que acelera una reacción química
no es
Un reactivo
se
Llama catalizador
Generalmente son proteínas
aunque
Ácido ribonucleico (ARN)
tambien
Actúan como enzimas
realizan
Disminuir la energía de activación
Forman y rompen enlaces químicos
. Biomóleculas de alta energía
Trifosfato de adenosina (ATP)
cunado
Las enzimas rompen
Ceden su energía con facilidad
La molécula de ATP se convierte en ADP
se encuentra
En todos los seres vivos
se
Origina por el metabolismo de los alimentos
Comporta como una coenzima
la liberación
Dos grupos fosfatos del ATP
por la
Enzima adenilato ciclasa forma AMP
Clasificación de las enzimas
Transferasas
Transfieren un grupo químico de una molécula a otra
Hidrolasas
Tipo especial
de
Trasferasas
que
Trasfieren un grupo -OH desde el agua a otro sustrato
Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidación y reducción
Liasas
cataliza
Escisión reversible de enlaces carbono-carbono
Isomerasas
Catalizan reacciones
que
Suponen un movimiento de un grupo o un doble enlace
Ligasas
Catalizan la formación de enlaces carbono-carbono
Ecuación de Michaelis-Menten (S), Km. Vmax)
explica el
Comportamiento de las reacciones
en la que
Concentración del complejo enzima-sustrato permanece constante
Concentración de sustrato
es muy superior a la de enzima
La KM es inversamente proporcional con la actividad de la enzima
Valor de KM grande, baja actividad
Valor de KM pequeño, alta actividad
Gráficos de Lineweaver-Burk y Eddie Hofstee
Leonor Michaelis y Maud Menten
fueron
Los padres de la cinética enzimática
la
Ecuación de Michaelis-Menten
dio
Una joya literaria
permite
Identificar la Km
Identificar Vmax
Propiedades de las enzimas
se forman
De unidades llamadas aminoácidos
Enzimas
que son
Proteínas
El sitio activo
obtiene sus
Propiedades
de los
Aminoácidos
Condiciones de reacción
Temperatura 25-40 ºC
pH neutro, la mayoría 6.5 – 7.5
Presión atmosférica normal
Capacidad de reacción
Por concentración de enzima
Por inhibidores competitivos
Por concentración de sustrato
Por inhibidores no competitivos
Por regulación alostérica
Aumentan la velocidad de reacción
De 106 a 1012 veces vs sin enzima
Aún más rápido que los catalizadores químicos
Alta especificidad de reacción
Interacción estereoespecífica con el sustrato
No hay productos colaterales
Inhibición enzimática
Inhibición Competitiva
Compite con el sustrato natural por el enlace al sitio activo
Inhibición Acompetitiva
No requiere ser semejante al sustrato
Inhibición irreversible
Se modifica un grupo esencial para la catálisis del enzima
Inhibición mixta
Caracteriza por gráficos doble recíprocos
Inhibición Reversible
Caracterizada por un equilibrio entre la enzima y el inhibidor