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CITOSCHELETRO, MICROFILAMENTI (actina), MICROTUBULI, FILAMENTI INTERMEDI,…
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MICROFILAMENTI (actina)
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unità strutturale
Struttura a doppio filamento
filamenti di ACTINA che formano
doppia elica destrogira
- sito di legame per ATP (idrolizzato se aggiunto al filamento)
- polarità strutturale (estr. in crescita e in decrescita)
- struttura molto conservata
due stadi conformazionali:
- G-actina, globulare, ATP
- F-actina, nel filamento, ADP
polimerizzazione
- actina DEVE legarsi ad ATP
- incorporata nel filamento
- idrolizza ATP (actina ATPasi)
- NON necessita di COMT
- presenza di proteine nucleanti, velocizzano pol.
- necessita di stampo preesistente
proteine che legano actina
- regolano pol. e depol.
- struttura filamenti
PROT. di NUCLEAZIONE
nucleazione fase lenta, sfavorita in assenza di nucleanti
- complesso Arp2/3 fornisce stampo (è una prot simile all'actina)
filamenti ramificati
- formine nucleo filamento e promuove rapido allungamento (rimane adesso a estr. +)
filamenti NON ramificati
PROT. sequestranti MONOMERI
in loro assenza tutte le actine solubili sarebbero polimerizzate
- timosina, lega G-actina e impedisce pol.
PROT. che POLIMERIZZANO
- profilina scambia ADP con ATP, promuove pol.
PROT. che legano ESTREMITA'
regolano lunghezza, lega estr. + o -
- capZ lega + impedisce pol.
- β-actinina lega - impedisce depol.
PROT. che formano FASCI
- villina globulare, crea fasci
(fasci aumentano rigidità dei filamenti) es. microvilli
- fimbrina stretti fasci
- α-actinina
PROT. che formano RETI
alterano struttura filameneti
- filamina, gelactina e filanina
PROT. che legano MEMBRANA
legano actina alla membr. plasm.
- distrofina distrofia muscolare
- spettrina ancora citoscheletro alla membr. globulo rosso
- vinculina
PROT. che tagliano ESTREMITA'
tagliano filamento e promuovono pol. a livello del taglio
MICROTUBULI
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caratteristiche
- posseggono una polarità
- posseggono proteine motrici (Chinesina e Dineina)
- necessitano di uno stampo (COMT) e di γ-tubulina per polimerizzare
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polimerizzazione
- α e β tubulina monomeri nel citoplasma legati ad ATP
- assembleggio= idrolisi ATP di β tubulina
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treadmilling
causa: istantanea pol e depot di microtubuli
1) veloce aggiunta di tubulina-GTP
2) estremità ricca in GTP e filamento "aperto"
3) chiusura tubulo=idrolisi GTP
4) veloce passaggio da GTP a GDP=instabilità
5) tensione liberata dalla catastrofe=istantanea depol. microtubulo
FILAMENTI INTERMEDI
unità strutturale
tetramero formato da due dimeri
antiparalleli (estremità -N e -C opposte)
struttura
dominio centrale ad α-elica
N e C-terminale con
subunità globulari
caratteristiche
..
- NON necessitano di ATP o GTP
- dimero polare
- tetramero NON polare = insolubile
- assemblaggio e disassemblaggio dipende da fosforilazione e defosforilazione
- espressione tessuto-specifica
- insolubili
caspasi tagliano IF= apoptosi
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polimerizzazione
1) due monomeri formano un dimero supercoiled
(si avvolgono le loro α-elica)
il dimero ha una POLARITA' (testa-testa)
omodimero/eterodimero
2) dimeri si associano antiparallelamente
perde polarità (testa-coda)
3) otto tetrameri= 1 unità di lunghezza
4)unità si associano (testa-coda)=protofibrilla
5) rimodellamento dinamico
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ciglia e flagelli
ciglia
spinta: rigido spinge contro il mezzo
ritorno: flessibile, poca resistenza
struttura 9+2
molte ciglia muovono fluidi ecc.
ciglia primarie NON mobili, sensoriali es. olfattive
flagelli
- uno o due a cellula
- diversi tipi di battito in base al tipo cellulare
- struttura 9+2
- SOLO nello spermatozoo
in entrambi
- dineina assonemale muove
in sincrono i microtubuli
- Nexina lega le coppie di microtubuli
- guaina avvolge coppia centrale
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