Types d 'inhibition enzymatiques

compétitive

Définition

inhibition non compétitive

*compétition entre l’inhibiteur et le substrat pour le site actif de l’enzyme et leur fixation est mutuellement exclusive.

Expression de E totale

Les paramètres cinétiques

[ET]= [E] + [ES] + [EI]

*L'inhibiteur compétitif diminue l ' affinité de l enzyme vis à vis de son substrat donc KM augmente. km competit


*La Vmax de l'enzyme demeure inchangée sous l'effet d'une inhibition compétitive.
vm en cas d ihbi competi

expression de la vitesse

inh competitve

*l’ inhibiteur non compétitif se lie à un site différent du site actif et il peut interagir avec l’Enz libre ou le complexe ES avec la même affinité.Donc [ET]= [E] + [ES] + [EI]+[ESI]

courbe de la variation de la vitesse en fonction de concentration du substrat

courbe inhibi competti

expression de la vitesse après linéariastion

Capture d’écran 2023-02-19 225318

Courbe de la variation de 1/V en fonction de 1/[S]

Capture d’écran 2023-02-19 230637

inhibition incompétitive

Les paramètres cinétiques

*I' inhibiteur n’influe pas sur la reconnaissance entre l’Enzyme et le substrat donc KM ne change pas .
Capture d’écran 2023-02-19 233656


*L 'inhibiteur entraine une modification de la conformation du site actif, ce qui empêche la transformation du substrat en produit , donc Vmax diminue .


Capture d’écran 2023-02-19 233642

expression de la vitesse

Capture d’écran 2023-02-19 234143

courbe de la variation de la vitesse en fonction de concentration du substrat

Capture d’écran 2023-02-19 234558

Courbe de la variation de 1/V en fonction de 1/[S]

Capture d’écran 2023-02-19 234934

expression de la vitesse après linéariastion

Capture d’écran 2023-02-19 235637


Définition

Paramètres cinétiques

L’inhibiteur incompétitif réduit la vitesse de formation de produit en se liant au complexe ES rendant le complexe ESI inactif donc Vmax diminue : Capture d’écran 2023-02-20 234711

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L’inhibiteur incompetitif ne se lie pas à l’Enzyme libre mais uniquement au complexe ES.

Ce type d'inhibition conduit à l'augmentation de l'affinité apparente de l'enzyme pour son substrat car elle réduit la concentration effective du complexe enzyme-substrat donc Km diminue : Capture d’écran 2023-02-21 203538

expression de la vitesse

Capture d’écran 2023-02-21 204100

courbe de la variation de la vitesse en fonction de concentration du substrat

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Capture d’écran 2023-02-21 204456

Courbe de la variation de 1/V en fonction de 1/[S]

expression de la vitesse après linéariastion

Capture d’écran 2023-02-21 205006

Capture d’écran 2023-02-21 205312