Please enable JavaScript.

Coggle requires JavaScript to display documents.

ENZYME - Coggle Diagram

- - - - alpha-amylase
        
        Xúc tác thủy phân các liên kết a-1,4 glucozid bên trong chuỗi mạch polysacarit một cách ngẫu nhiên, ko theo trật tự nào
        
        Đặc tính sinh hóa:
        
        Enzym cơ kim: trong phân tử có chứa 30 nguyên tử canxi
        
        Bị vô hoạt bởi các ion kim loại nặng: Ag+, Hg+, Cu2+...
        
        Có nguồn gốc khác nhau, có tính đặc hiệu sinh học khác nhau
        
        Có khả năng thủy phân tinh bột dạng hạt
        
        Cơ chế tác dụng:
        Tinh bột + H2O ---> (a-amylase) a-dextrin (nhiều) + maltose + glucose (ít)
        
        Quá trình thủy phân tinh bột:
        
        GĐ 1 (dextrin hóa): chỉ một số liên kết trong phân tử bị thủy phân tạo thành lượng lớn dextrin phân tử lượng thấp. Độ nhớt tinh bột giảm
        
        GĐ 2 (đường hóa): các dextrin PTL thấp vừa tạo thành bị thủy phân tiếp --> tetra-, trimaltose. Sau đó bị thủy phân rất chậm tới di-, monosacarit
        
        Sản phẩm cuối: đối với amylose: 13% glucose + 87% maltose
      - beta-amylase
        
        Xúc tác thủy phân liên kết a-1,4 glucozid và tách tuần tự từng gốc maltose ra khỏi đầu không khử của chuỗi mạch polysacarit
        
        Đặc tính sinh hóa:
        
        Là một albumin, ko có thành phần canxi trong phân tử
        
        Có các nhóm chức trong TTHĐ: -COOH, -SH
        
        Có nguồn gốc khác nhau, có tính đặc hiệu sinh học khác nhau
        
        Chỉ thủy phân tinh bột ở dạng đã hồ hóa
        
        Cơ chế tác dụng:
        Tinh bột + H2O --> (b-amylase) b-dextrin (ít) + maltose (nhiều)
        
        Quá trình thủy phân tinh bột:
        
        Xúc tác thủy phân chỉ các liên kết a-1,4 glucozid nằm cách đầu không khử một liên kết a-1,4 glucozid.
        
        Độ ngọt tinh bột tăng dần, độ nhớt giảm chậm
        
        Qtr cắt chuỗi mạch dừng lại khi gặp liên kết a-1,4 glucozid trước liên kết a-1,6 glucozid
        
        Sản phẩm cuối:
        Với amylose: 100% maltose
        Với amylopectin: 54-58% maltose + 42-46% dextrin PTL cao
      - gamma-amylase
        
        Xúc tác thủy phân liên kết a-1,4 glucozid và tách tuần tự từng gốc glucose ra khỏi đầu không khử của chuỗi mạch polysacarit
        
        Đặc tính sinh hóa:
        
        Không có thành phần canxi trong phân tử
        
        Là một enzym axit, trong TTHĐ có nhóm -COOH, pH thích hợp: 3,5-5,0
        
        Có nguồn gốc khác nhau, đặc tính sinh học khác nhau
        
        Chỉ thủy phân tinh bột ở trạng thái hồ hóa
        
        Cơ chế tác dụng:
        
        Kiểu Rhizopus Delamar: Tinh bột + H2O --> (gamma-amylase) glucose
        
        Kiểu Aspergilus niger: Tinh bột + H2O --> (gamma-amylase) 80-85% glucose + oligosacarit khác
        
        Quá trình thủy phân tinh bột:
        
        Xúc tác thủy phân liên kết a-1,4 glucozid nằm ở đầu chuỗi mạch.
        
        Khi gặp lk a-1,6 glucozid vẫn tiếp tục thủy phân
        
        Độ ngọt của dịch hồ tinh bột tăng nhanh, độ nhớt giảm chậm
    - - dextrin-6-glucanhydrolase
      - amilopectin-6-glucanhydrolase
      - oligodextrin-6-glucanhydrolase
- - - - Pectinesterase (Pectimetylhydrolase; PE)
        
        Xúc tác thủy phân đề metoxy hóa hợp chất pectin --> sản phẩm: hợp chất metanol + các gốc cacboxyl tự do xuất hiện trong chuỗi mạch polygalacturonic
        
        Đặc tính sinh hóa: Thu nhận từ nấm mốc, vi khuẩn, thực vật
        
        Từ nấm mốc, pH(opt) = 4,5-5,5; T(opt) = 30-45oC; T(th) = 55-60oC; Tác dụng với các nhóm metoxy một cách ngẫu nhiên
        
        Từ thực vật: pH(opt) = 5,0 - 8,0. Tác dụng lên các nhóm metoxy đứng cạnh gốc có nhóm cacboxyl tự do
        
        Hoạt độ E tăng khi có mặt ion Ca2+ và Mg2+
      - Polygalacturonase (PG)
        
        Xúc tác thủy phân liên kết a-1,4-glucozid nằm giữa hai gốc axit galacturonic
        
        PG là một phức hệ gồm nhiều cấu tử, có tính đặc hiệu cao đối với cơ chất
        
        Phân loại (theo tính đặc hiệu cơ chất)
        
        Endo - galacturonase:
        
        Xúc tác thủy phân liên kết glucozid nằm trong chuỗi mạch, giải phóng giai đoạn đầu là các oligalacturonat, gii đoạn sau là monome, dime, trime
        
        Có loại enzyme có ai lực mạnh với pectin có độ metoxy hóa cao, có loại có ái lực mạnh với pectin chứa nhiều nhóm cacboxyl tự do
        
        Vị trí liên kết đc phân cắt xác định bởi sự có mặt của hai gốc axit galacturonic có chứa chóm -COOCH3 hay -COOH
        
        Exo - galacturonase:
        
        Xúc tác thủy phân liên kết glucozit ở đầu không khử của chuỗi mạch có chứa nhóm cacboxyl ko bị metoxy hóa.
        
        Loại enzyme polygalacturonase giải phóng ra axit galacturonic
        
        Loại enzyme polydigalacturonase giải phóng ra axit digalacturonic
      - Transeliminase (TE)
        
        Phân cắt phi thủy phân các hợp chất pectin với việc tạo ra các nối kép trong gốc galacturonic giữa các nguyên tử cacbon số 4 và só 5 ở đầu không khử vừa được giải phóng.
        
        Đặc tính sinh hóa:
        
        Có nguồn gốc từ vi khuẩn, nấm mốc, chưa tìm thấy ở TV
        
        Tác dụng đặc hiệu lên pectin có độ metoxy hóa cao
        
        ĐK tối ưu: pH trung tính hoặc kiềm yếu
        
        Có loại tác dụng theo cơ chế endo-TE hoặc exo-TE
    - - Rhamnogalacturonase::
        
        Thủy phân liên kết glucozid giữa Rhamnoza và axit galacturonic giải phóng các oligome.
        
        Sinh tổng hợp từ nấm mốc, Aspergillus
      - Esterase:
        Xúc tác thủy phân các liên kết giữa nhóm axetyl với vùng Rhamnogalacturonic, giải phóng các axetyl
      - Arabinase:
        Thủy phân một cách ngẫu nhiên liên kết a-1,5 giữa hai gốc arabinoza nằm trong đoạn arabinan, giải phóng các monome, dime, trime, arabinoza
      - Galactanase:
        
        Thủy phân liên kết nối gốc galactoza bên trong mạch galactan hoặc arabinogalactan loại I và loại II.
        
        Được sinh tổng hợp từ nấm mốc và thực vật
- - - - Protease xerin --> Đặc điểm TTHĐ: Xerin
      - Protease tiol --> đặc điểm TTHĐ: -SH
      - Protease kim loại --> đặc điểm TTHĐ: KL hóa trị 2
      - Protease axit --> đặc điểm TTHĐ: -COOH
    - - Aminopeptidase --> x.tác thủy phân l.kết ở đầu nito
      - Cacboxypeptidase --> x.tác thủy phân l.kết ở đầu cacboxyl
      - Dipeptid hydrolase --> x.tác thủy phân các dipeptid
      - Peptidil hydrolase --> x.tác thủy phân các l.kết peptid nội mạch
  - - - Alcalase 2,4L
        
        Dạng lỏng, màu nâu, nguồn gốc từ vk Bacillus Licheniformis
        
        Là enzyme endo-protease,thuộc loại serine protease
        
        Xúc tác đặc hiệu ở vị trí aa thơm hoặc amino acid kỵ nước
        
        Có khả năng hoạt động bề mặt rất rộng, thủy phân hầu hết các l.k peptid có trong p.tử Pr
        
        Hoạt độ protease: 2,4 AU/g
        
        Đk tối ưu:
        
        pH 6,8 - 8,5;
        
        nhiệt độ 45-65oC
      - Flavourzyme
        
        Dạng bột, màu trắng nâu, nguồn gốc từ nấm mốc Aspergillus oryzae
        
        Một phức hợp bao gồm: exo-protease, amino-peptidase, cacboxyl-peptidase, có thể thủy phân trên 70% mối liên kết peptid
        
        Sản phẩm thủy phân thơm ngon, ko có vị đắng khi thủy phân ở mức độ vừa phải
        
        ĐK tối ưu:
        
        pH 5-7;
        
        nhiệt độ 40-65oC,
        
        Bất hoạt ở:
        85oC trong 5ph, 120oC trong 5 giấy
      - Protamex
        
        Có nguồn gốc từ vsv Bacillus
        
        Hoạt độ protease 1,5 AU (Anson units)/g
        
        ĐK tối ưu:
        
        pH 5,5 - 7,5 ;
        
        nhiệt độ: 35 - 60oC;
        
        bảo quản ở 3-5oC
    - - Bromeline
        
        Sản xuất từ lá, lõi, vỏ dứa
        
        Hoạt tính cao kể từ 3 tháng trước khi chín, cao nhất là khoảng 20 ngày trước khi chín. Khi chín, hoạt tính giảm nhưng ko mất
        
        Đk tối ưu: pH 3-6, nhiệt độ 55oC
      - Papain
        
        Chứa enzyme protease đơn cấu từ, TTHĐ chứa nhóm -SH
        
        Hoạt hóa bởi tác nhân khử: hh cystein 0,05M và EDTA 0,001M cho kết quả tốt nhất.
        Đk tối ưu: pH 5,0 ; nhiệt độ 40-50oC
        Vô hoạt: > 80oC, khi có mặt chất oxy hóa
  - - - Enzyme trong nội tạng cá
        
        Enzyme Metalo-protease:
        
        Chịu được nồng độ muối cao --> ngay từ đầu hoạt động mạnh thủy phân rộng rãi đối với các loại peptid, giảm dần từ tháng thứ 3
        
        Enzyme trung tính, pH 5-7, pl = 4-5
        
        Ổn định với ion Mg2+, Ca2+
        
        Mất hoạt tính với Zn2+, Ni2+, Pb2*, Hg2+...
        
        Enzyme serin-protease: tripsin
        
        Hoạt động yếu đến tháng thứ 2, tăng dần, đạt cực đại ở tháng thứ 3 rồi giảm đến khi chượp chín
        
        Được hoạt hóa bới cathepsin B (cathepsin B bị ức chế bởi nồng độ muối cao) --> cho muối nhiều lần
        
        pH 5-10, mạnh nhất ở pH = 9
        
        Enzyme acid-protease: cathepsin D
        
        Bị ức chế bởi nồng độ muối khoảng 15% --> tồn tại ở đầu thời kỳ của quá trình thủy phân
        
        Đóng vai trò thứ yếu trong sx nước mắm
      - Chế phẩm enzyme bổ sung
        
        Sử dụng bromelin (nồng độ 0,8%; cofacto cystein 0,025M): lên men ở 33oC trong 21 ngày --> sản phẩm ít có vị đắng
        
        Hỗn hợp trypsin + chymotrysin (50:50; 0,3%): lên men ở 37oC trong 2 tháng --> sản phẩm giữ được hương vị theo yêu cầu của nước mắm sx theo p.p truyền thống
    - - Bổ sung Flavourzyme nồng độ 1-2% protein ở giai đoạn lên men. Thông số:
        T = 30-60oC, pH=5-7
      - Nguyên liệu: dịch đậu tương tách béo, gluten lúa mì
      - Bổ sung Kojizyme nồng độ 1-2% protein ở giai đoạn lên men. Thông số:
        T = 30-60oC, pH =4,5 - 6,5
      - Vô hoạt enzyme trong SP cuối: thanh trùng
      - Ưu điểm:
        
        Thời gian lên men ngắn --> tăng năng suất
        
        Nước chấm có hàm lượng muối thấp: 12-14%, tăng lương nito tổng số trong SP cuối 20%
        
        Kiểm tra được mức độ thủy phân, tránh vị đắng trong sản phẩm
    - - Renin là protease có khả năng đông tụ sữa mạnh nhất, được sử dụng phổ biến
      - Trong qtr đông tụ casein sữa cần giảm pH trong sữa (ph 6,6 - 6,7) xuống pH đẳng điện của casein (pI = 5,1-5,3) --> cần lên men acid lactic trước khi đông tụ bằng renin
        Casein rtrong sữa đông tụ tốt nhất ở pH 4,5 - 4,7
      - Đông tụ sữa trong sản xuất phomat:
        
        Sử dụng chế phẩm renin chứa protease tách chiết từ dịch vị dạ dày bò non
        
        Thủy phân casein K tại vị trí Phe 105 - met 106 tạo ra phần không hòa tan paracasein K
        
        Khi >85% casein K đc thủy phân và sự có mặt của ion Ca2+ chúng sẽ tụ tập lại tạo gel đông tụ
      - Cấu trúc của mixen casein:
        
        Các siêu mixen hình thành do phức hợp giữa các a, với b, a với k và các polyme của a, cũng như của b, có đường kính khoảng 20nm.
        
        Casein k nằm bên ngoài là cần thiết cho mixen bởi đoạn caseinoglucopeptit (từ aa 86-169) của đầu C rất háo nước, có khả năng tạo thành 1 chùm nhánh tự do, rất mềm dẻo,dày khoảng 7 nm, nổi trên bề mặt lactoserum.
        
        Casein k có vai trò bảo vệ mixen. Casein k chứa ít phospho, nhiều gluxit --> háo nước và làm bền mixen. Hàm lượng casein k càng lớn, kích thước mixen càng nhỏ thì mixen càng bền.
      - Cơ chế đông tụ casein bởi chymosin:
        
        Enzym thủy phân liên kết peptit giữa Phe105 và Met106 trên phân tử casein k, giải phóng ra 1 đoạn caseinoglucopeptit hòa tan, còn đoạn paracasein k kỵ nước không tan thì giữ lại trên mixen
        
        Khi đó lớp vỏ háo nước trên mixen bị phá hủy, các ion Ca+2 dễ dàng tiếp cận với các casein as, b và đông tụ sữa xảy ra tức thì. Các mixen lúc này tự liên kết với nhau bằng những điểm « móc-nối » không đồng đều dẫn đến tạo thành những dãy các khoang riêng biệt có chứa đầy lactoserum. Khi đó ta sẽ thu được 1 gel rất xốp vì các mixen tiếp xúc với nhau có mức độ, lại giữ bên trong 1 lượng dư thừa lactoserum.
        
        Hơn nữa, khi loại bỏ phần caseinoglucopeptit sẽ làm giảm sự tích điện của mixen đi gần 1/3 làm giảm lực đẩy giữa các mixen, khi đó bề mặt của mixen trở nên rất kỵ nước do sự chiếm ưu thế của paracasein k, làm cho các mixen dễ dàng liên hợp với nhau
        
        Sau đó renin thủy phân casein giải phóng ra các peptid trong quá trình chín của phomat
      - Các yếu tố ảnh hưởng đến hoạt động của renin trong đông tụ phomat:
        
        Nhiệt độ khối sữa: T tối ưu của renin = 40oC, thực tế, thường đông tụ ở 30-32oC --> lượng renin dư giúp cho qtr chín sinh học ở giai đoạn ủ chín và để thu được phomat có độ cứng vừa phải
        
        pH: renin bất hoạt ở mtr kiềm, tốc độ sữa tuyến tính khi pH<7 --> khi sản xuất một số loại phomat ngta thường cấy vi khuẩn lactic và lên men trước khi bổ sung renin
        
        Hàm lượng các muối Ca2+ hòa tan trong sữa: Ca2+ có vai trò tạo phức canxi-caseinat --> hàm lượng muối không đủ sẽ làm chậm qtr đông tụ
        
        Hàm lượng các chất chứa nito hòa tan trong sữa: khả năng đông tụ giảm nếu hàm lượng các chất chứa nito hòa tan tăng
        
        Kích thước phân tử phospho caseinat: khuấy trộn chậm --> kích thước phân tử phospho caseinat nhỏ hơn khi khuấy trộn nhanh
      - Các phương pháp bổ sung enzyme
        
        Bổ sung trực tiếp vào sữa tươi:
        
        Phân bố đồng đều enzyme trong qtr tạo vẩy
        
        Protease hòa tan trong nước và phần lớn enzyme bổ sung nằm lại trong sữa trong
        
        Tạo ra sự thủy phân Pr quá sớm --> tạo nhiều peptid đắng trong qtr ủ chín
        
        Bổ sung trực tiếp vào phomat vẩy sữa: Phân bố đồng đều enzyme trong toàn khối vẩy sữa
        
        Bổ sung enzyme được bao bọc vào sữa:
        
        Protease được gói trong liposom, đường kính bao 0,2-4,5 micromet
        
        Protease đc giải phóng dần nhờ sự thủy phân các liposom trong vẩy sữa --> tránh đc sự thủy phân quá sớm Pr