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蛋白質的結構與功能 - Coggle Diagram

- - - - cDNA
      - Edman degradation
    - - 有特殊功用的胺基酸片段，標記要送至細胞的哪個胞器(1999年諾貝爾獎)
      - ER signal
  - - - 二、三級結構
      - 抗原抗體
      - AT CG
      - 冰
      - 具有方向性
- - - - Gly
        
        最簡單，最常做出點突變
        
        不具對掌性
      - Ala
      - Val
      - Leu
      - Ile
      - Met
      - Pro
        
        有脂肪族側鍊
        
        結構上常會有大轉折
      - Phe
      - Trp
    - - Asn
      - Gln
      - Cys
        
        會與另一個 Cys 形成雙琉鍵
      - -OH
        
        Ser
        
        Tyr
        
        Thr
    - - Lys
      - Arg
      - His
        
        常位在酵素的活化位中
      - 在 recept binding site 扮有重要的角色
    - - Asp
      - Glu
- - - - 由2-多個多生態鏈組成
      - 透過氫鍵連結的結構
      - 方向性
        
        正向
        
        反向
    - - 外圈環，Ω loop
      - 反應口袋
    - - 一圈3.6個胺基酸，高 5.4 A
      - 設計抗體的時候會避開此處，因為容易會有不可預測的變化
      - 多數蛋白質主要為右手性螺旋（由上往下看，順時針）
      - 膠原蛋白
        
        Gly, Pro, Hydroxproline
      - 主要透過氫鍵連結，其方向與主軸平行
  - - - X晶體繞射
      - AI 運算
        
        2021年，運算可以到90%以上
        
        以往透過模板，模擬率只有 60-70 %
      - NMR
    - - 內部為疏水性側鏈，形成穩固的鍵結
        
        疏水胺基酸會聚集在一起，親水在外側，自然形成結構
        
        脂溶性蛋白會正好相反
    - - 貢獻
        
        參與蛋白質的功能
        
        穩定蛋白質的構造
      - 胺基酸 Cys, His, Glu, Asp
    - - chaperonin
        
        誘導蛋白質正確折疊
      - 雙硫鍵
      - RNase A
      - Myoglobin
    - - 膜蛋白預測較準確
    - - 醣蛋白
      - 脂蛋白
      - 金屬蛋白
      - 活性蛋白質
        
        裂解
        
        如蛋白酶
        
        輔助基團
      - 磷酸化
        
        使蛋白質具有負電基團
      - 輔酶
        
        完全酵素
        
        如：NADH
    - - 分子層次的世界也經常互相抄襲
      - 是不是有可能找出共同的機制，預防或治療病毒感染
    - - 具有特定構型
      - 每種蛋白會有特定數量的功能區塊
        
        抗體具有20個以上的Domain
  - - - 1953年，Sanger
      - 胰島素
      - 第一次認為蛋白質有特定的胺基酸序列
  - - - 隨著環境中的氧氣多寡，會決定蛋白質是示出氧或接收氧
      - 一個次體接受氧之後，會增進氧分子的吸收能力
        
        構型的微妙改變
      - 血紅素的攜氧率，會受環境影響
    - - 活性調節作用
      - 酵素複合體：聚集在一起提高催化效率
      - 組織構造蛋白