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ENZIMI - Coggle Diagram

- - - - Durante una reazione aiuta con la riduzione entropica
        l’ energia di legame mantiene i substrati nella posizione ed orientamento corretti
      - La formazione di legami deboli tra l’enzima e il substrato porta anche la DESOLVATAZIONE del substrato in quanto le interazioni enzima substrato sostituiscono la maggior parte dei legami idrogeno che esistevano tra la molecola del substrato e l’acqua
      - L’energia di legame che coinvolge le interazioni deboli che si formano soltanto con lo stato di transizione aiuta a compensare il termo di dinamicamente qualsiasi stiramento distorsione e soprattutto la ridistribuzione degli elettroni in cui può andare incontro il substrato durante la reazione
      - Un enzima quando lega il substrato può andare incontro a una modificazione conformazionale
- - - - V= - delta A/delta T
        V= k per A
        do k è la costante di velocità specifica che dipende dalla natura dei reagenti
      - Possiamo disegnare un grafico M\t è ricavare la velocità istantantanea che coincide con la a gente della retta che tocca la curva nel punto in esame
        La velocità media e quella istantanea tende a coincidere se l’intervallo considerato tende a zero
        
        V= k : (A) = -d(A)7dt
        la matetematica consente di trasformare questa espressione in una equazione che collega la A all’inizio della reazione (A)0 con il valore che la stessa avrà assunto a un qualunque istante t (A)t
        quando t=0 (A)=(A)0—-> In(A)t=-kt+in(A)0
      - ALL’EQUILIBRIO IL RAPPORTO DELLE COSTANTI DI VELOCITà DI UNA REAZIONE è PARI ALLA SUA COSTANTE DI EQUILIBRIO
    - - la natura dei reagenti durante la reazione si devono rompere e formare dei legami
      - cocentrazione dei reagente perchè con la ceponcentrazione variano il numero di collisioni possibili
      - La temperatura cponnT cambia il numero di urti efficaci dato che cambia l’energia cinetica
      - la presenza di catalizzatori
  - - - ESEMPIO
        La decomposizione dell’ammoniaca
        2NH(3)—> 3H(2) +N(2).
        Due molecole di ammoniaca Formano 3 moleco le di H molecolare e una molecola di N(“)=
        quindi la velocità della reazione sarà
        -1\2( perche il valore stechiometrico del reagente è due )per variazione del reagente fratto il tempo
        oppure
        k x(concentrazione molare di NH3 )elevato alla ZERO
        perche è una reazione di ordine zero che
        Ricordiamoci che ogni valore elevato alla zero fa 1
        quindi v=k
    - - ESEMPIO
        2 N2O5—> 4 NO2 + O2
        Sappiamo da dati bibliografici che il reagente N2O5 sii dimezza ogni 23 minuti
      - A livello ANALITICO vediamo la variazione di N2O5 e dobbiamo considerare il suo valore dimezzamneto quindi calcolare la variazione tra il tempo 0 e il. Tempo 1 Delta =(N2O5)1—> 1\2(N2O59)1 Delta= 1\2(N2O5)—> 1\4(N2O5) 2
        vediamo che al tempo 2 sarà una concentrazione i di 1\4
        il tempo di dimezzamento non dipende dalla concentrazione iniziale del reagente
        maggiore è il tempo di dimezzamento piu lenta sarà la reazione
    - - ESEMPIO
        2 hai—> H2 + I2
        dissociazione dewll’aciodo iodidico
        v= k(costante) per la conecntrazioni di HI elvato alla 2
  - - - La frazione f delle molecole in grado di reagire è data dalla distribuzione di Maxwell-boltzmann
        f= e elevato all -Ea\RT
        Ea rappresenta l’energia cinetica minima affinché l’urto sia seguito da reazone che è l’energia di attivazione
        
        Se Z è il numero totale di urti per unità di tempo e di volume il prodotto Zxf è pari al n. di urti con energia sufficiente a dare reazioni
        K’’ = Z f=Z e^-Ea\RT.
        k’’ diversa dalla costate specifica k perchè non tutti gli urti sono efficaci
        
        Questo Questo perché gli urti devono avvenire con orientamento opportuno S rappresenta il fattore sterico o geometrico e la costante di velocità k sarà
        k= S Z e^-Ea\RT
        considerando che S eZ costanti possiamo indicare il prodotto SxZ= A il fattore pre esponenziale di Arrhenius
        
        k= A e ^Ea\RT
        L’equazione di ARRHENIUS esprime la dipendenza della velocità di reazione della temperatura
        
        PortandoliIn diagramma di logaritmo cappa della velocità a un tempo è possibile azione di una reazione mediante il calcolo di Feig e coefficiente angolare ovvero la pendenza della Retta
        delta y\delta x=Ea\R
  - - - Per aggirare il problema si prendono in considerazione non oltre i 60’’ dall’inizio della reazione perche la variazione di S è limitata ed cosi S rimane costante
        si puo valutare la velocità iniziale variano S —> l’effetto su V0 quando la concentrazione dell’enzima viene mantenuta costante a concentrazioni basse di substrato__> V0 aumenta in modo lineare all’aumento di S
        a conecntrazioni piu elevate —>V0 aumenta sempre**minore in funzione dell’aumento si S
        
        Finché non si arriva ad un punto in cui l’aumento di V0 in funzione di S diventano piccoli —> regione di curva piatta la velocità di reazione si avvicina alla velocita max Vmax
        
        Questo fececipotizzare che l’enzima l’enzima si comunasse in modo reversibile con il substrato—> complesso enzima-substrato
        E+S—><— ES
        e che il complesso ES. si decomponesse poi in una seconda tappa più l’età che genera l’enzima libero e il prodotto della reziazione
        ES—><—E+P
        Questo ci fa capire che la seconda reazione è più lenta e quindi limita la velocità della reazione complessiva la velocità della reazione deve essere proporzionale alla concentrazione delle specie chimiche che reagiscono la seconda cappa cioè il complesso enzima substrato in qualsiasi istante della reazione catalizzata l’enzima è presente in due forme quella libera e quella combinata con il substrato
        quindi possiamo dire che maggiore è la concentrazione di S maggiore sarà veloce la reazione in quanto favorisce la formazione del complesso
        ma è un sistema saurabile per questo c’è una curva piatta nel grafico
        
        Enzima mescolato con eccesso di S—> stato pre-stazionario (dura mille secondi
        poi stato stazionario in cui il complesso ES rimane pressochè stabile la misura V0 riflette questo stato
        post stato stazionario equilibrio
        
        CINETICA DELLO STATO STAZIONARIO
        
        **LA RELAZIONE TRA LA CONECMTRAZIONE DEL SUBSTRATO E òA VELOCITA V0 PUO’ ESSERE ESPRESSA IN MODO QUANITATIVO
        
        La curva che esprime la relazione tra S e V0 allo stesso andamento della maggior parte degli enzimi ed è spesso algebricamente dall’equazione di Michael-MENTEM due studiosi che formularono quest’equazione partendo dall’ipotesi di base che la tappa limitante di una reazione enzimatica fosse la demolizione del complesso ES per formare l’enzima libero e il prodotto
        
        Vmax(S) V0=______ Km+(S)
        
        Step by step
        
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        I termini importanti sono S (substrato) V0 (velocità iniziale)
        e **Km o costante di michaels