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Inicio-Elongación-Terminación de la síntesis de proteínas, imagen_2021-10…
Inicio-Elongación-Terminación de la
síntesis de proteínas
Biosíntesis de membrana en el retículo endoplásmico
Las membranas surgen de otras existentes
Estas crecen primero como proteínas sintetizadas y los lípidos se insertan en las membranas existentes en el retículo endoplásmico
Luego se mueven desde el Retículo hacia otros lados de la célula
Al moverse sus proteínas y lípidos se modifican por enzimas que se encuentran en cada organelo al que se dirigieron
Las modificaciones confieren a cada membrana una composición única y distinta
las membranas son asimétricas
La bicapa de fosfolípidos posee distintas composiciones
Los lípidos de la membrana se sintetizan dentro del retículo endoplásmico.
Excepto
Esfingomielina y glucolípidos
Su síntesis empieza en el Retículo Endoplasmático y finaliza en el complejo de Golgi
Lípidos únicos de membranas mitocondriales y cloroplástica
Son sintetizados por enzimas ubicadas en las membranas
Las enzimas que participan en la síntesis de fosfolípidos son proteínas integrales del Retículo endoplasmático
Los fosfolípidos sintetizados se insertan en la mitad de la bicapa
Las membranas de cada organelo es diferente
En consecuencia hay cambios de la membrana
Se pueden dar por:
F1: Algunos organelos poseen enzimas modificadoras de lípidos en su membrana, los cuales convierten un tipo de fosfolípido en otro
F2: Al brotar las vesículas de un compartimiento, algunos fosfolípidos se incluyen dentro de la membrana de la vesícula, mientras que otros tipos pueden quedarse atrás
F3: Las células contienen proteínas de transferencia de lípidos que unen y transportan lípidos a través del citosol desde un compartimiento de membrana a otro. Estas proteínas facilitan el movimiento de lípidos específicos desde el Retículo endoplasmático a otros organelos.
Funciones del retículo endoplasmático rugoso
Síntesis de proteínas secretoras, lisosomales o vacuolar de las plantas
El complejo polipéptido es reclutado a la membrana RER mediante una interacción del SRP y el receptor SRP
El ribosoma se transfiere del SRP al translocón
La secuencia de señal hidrofóbica es reconocida por un SRP
La síntesis del polipéptido se lleva a cabo después de que un ARN mensajero se une a un ribosoma libre.
Es realizado por translocación traslacional
Procesamiento de proteínas recién sintetizadas en el retículo endoplasmático
Los carbohidratos son agregados a la proteína naciente a través de la enzima oligosacariltransferasa
Las proteínas entran en la luz del RER con residuos de cisteína reducidos pero salen de esta con residuos unidos entre sí
La porción N-terminal se elimina de la mayoría de de los polipéptidos mediante la señal peptidasa.
Síntesis de proteínas en ribosomas ligados a membranas versus libres
Las proteínas cuentan con una señal de secuencia que dirige el polipéptido y el ribosoma a la membrana RER
Algunos polipéptidos se sintetizan en ribosomas libres, no unidos al RER y posteriormente liberados en el citosol.
Las proteínas son sintetizadas en ribosomas unidos a la superficie citosólica de las membranas del RER y son liberadas mediante la translocación cotraduccional.
Síntesis de proteínas integrales de membranas en ribosomas unidos al ER
Síntesis mediante translocación traslacional
Las proteínas integrales tienen uno o mas segmentos transmembrana hidrofóbico, derivados directamente del canal de translocón a la bicapa lipídica.
¿En qué consiste?
Síntesis de una proteína en el citoplasma a partir de una molécula molde de ARNm. La conversión de información de los nucleótidos se lo conoce como
decodificación
, un proceso muy exacto y rápido.
El inicio de la traducción se llama
polimerización
, donde se añaden aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
Consume una gran cantidad de energía (80% ATP y 20% de GTP)
La cadena de ARNm tiene una secuencia de 64 codones diferentes, y la traducción inicia en el extremo 5´(N-Terminal) y finaliza en el extremo 3´(C-Terminal)
El
código genético
contiene la información necesaria para transcribirse en ARNm, y esta información se expresan como proteínas. Es decir, las proteínas se transmiten en forma de códigos.
Se codifican en tripletes de bases nitrogenadas o
codones
para formar los 20 aminoácidos de las proteínas. Se tienen 61 combinaciones para codificar aminoácidos y 3 que marcan la terminación de la traducción.
El código genético es específico, universal y continuio, pues cada codón es único y se lee de manera lineal para todas las células. Pueden presentar degeneración cuando dos codones solo difieren en la tercera base. Los codones UAA, UGA y UAG son los
codones de terminación
Componentes del complejo
ARNm: contiene información genética de una cadena molde de ADN en una disposición de codones. Se obtiene mediante transcripción.
ARNt: Encargados del transporte de aminoácidos hasta el ARNr, donde serán unidos mediante enlaces peptídicos.
Consume ATP para producir una secuencia de
anticodones
para unirse al codón de ARNm en dirección 3' a 5´.
ARNr: ARN más abundante, que forma parte de los ribosomas. Se encargan de la biosíntesis de proteínas.
Tiene una subunidad menor y mayor, que permiten la unión de ARNm a ARNt con sitios de unión entre codones y anticodones, y catalizar la transferencia del aminoacil-ARNt (unido al aminoácido) con el peptidil-ARNT (unido a la cadena naciente)
Fases de la traducción
Iniciación de la síntesis proteica
Reconocimiento del codón de inicio AUG, formando el primer enlace peptídico y los componentes del complejo.
Se une a la subunidad menor del ARNm con factores de iniciación, juntando ARNm con ARNt en el sitio P (en el codón de inicio). El ARNt puede entrar en el sitio P
Secuencia de Shine-Dalgarno: Secuencia en procariotas, rica en purinas
Secuencia de Kozak: Secuencia en eucariotas, con el codón de inicio
Enlongación de la cadena polipeptídica
Incorporacipin de nuevos aminoácidos transportados por aminoacil-ARNt. Se enlonga la cadena mediante enlaces peptídicos, catalizados por la peptidiltransferasa.
Transferencia del aminoácido al peptidil-ARNt
Requiere factores de elongación usando GTP, que se va degradando a GDP. Es catalizado por la peptidil-ARNT y por peptidil-transferasa.
Desplazamiento del ribosoma.
Decodificación de aminoacil-ARNt en el sitio A
Activación de los aminoácidos
Se activan mediante aminoacil-ARNt-sintetasa e hidrólisis de dos moléculas de ATP, una para remover el pirofosfato y el otro para la hidrólisis del pirofosfato junto a la pirofosfatasa para formar dos ácidos fosfóricos inorgánicos.
Se activa la metionil-ARNt para la metionina, leucinil-ARNT para leucina, y así con todos los aminoácidos.
Terminación de la síntesis proteica
Se lee un codón sin sentido del ARNm en el sitio A, pues de este no se codifica ningún aminoácido.
Los factores de liberación (RF) son los que reconocen estos codones de terminación
Factores I: Factores específicos. RF-1 para procariotas y eRF-2 para eucariotas
Hidrolizan al peptidil-ARNt y por ende liberan la cadena peptídica
Factores II: Factores no específicos que se unen a la Guanina. (RF-3 en procariotas y eRF-3 en eucariotas).
Glucosilación RER
Proceso bioquímico en el cual se agrega un glúcido a una molécula como las proteínas
La glucosilación se produce en los ribosomas unidos al una membrana
Incorporando a su paso cadenas de oligosacáridos
Otorgando a las proteínas estabilidad y facilidad de doblarse
Cuando los oligosacáridos se aíslan de la proteína, la secuencia es consistente y predecible
Dolicol fosfato: transportador de lípidos que se encuentra escrutado en la membrana del retículo endoplasmático
Glucosilación complejo de Golgi
Los azucares son unidos con los oligosacáridos
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Procedente en el ensamblaje de carbohidratos de glucolípidos
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La transferencia de azucares en el ensamblaje de oligosacáridos despende de la secuencia de glucosiltransferasas
Las glucosiltransferasas transfieren monosacáridos de un azúcar nucleótido
La ausencia de N-glicosilación provoca mutaciones y muerte de embriones
Proceso de selección glucoproteína
residen sintetizada
Glucosa rasante se une a una chaperona del retículo endoplasmático, ayudando al plegamiento con tras proteínas recién formadas
Glucosa restante se elimina produciendo liberación de glucoproteína
3.La glucoproteína completa totalmente su plegamiento
La GGT es una molécula de transporte y reconoce a las proteínas plegadas o mal pegadas
La proteína toma una forma tridimensional
Se eliminan las proteínas defectuosas
La proteína ya no es reutilizada ahora se degrada
Traducción
